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- PDB-8pe0: X-ray structure of the Thermus thermophilus K167L mutant of the P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pe0
タイトルX-ray structure of the Thermus thermophilus K167L mutant of the PilF-GSPIIB domain in the c-di-GMP bound state
要素c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
キーワードMOTOR PROTEIN / PilT class / GSPII / ligand binding / c-di-GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-C2E / ATP-binding motif-containing protein pilF
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Neissner, K. / Woehnert, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Wo 901/12-1 ドイツ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: The structural basis for high-affinity c-di-GMP binding to the GSPII-B domain of the traffic ATPase PilF from Thermus thermophilus.
著者: Neissner, K. / Keller, H. / Kirchner, L. / Dusterhus, S. / Duchardt-Ferner, E. / Averhoff, B. / Wohnert, J.
履歴
登録2023年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月8日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
B: c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,32824
ポリマ－32,5072
非ポリマー2,82122
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6020 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area15040 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)108.434, 108.434, 88.125
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-426-

HOH

21B-438-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF / c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF


分子量: 16253.540 Da / 分子数: 2 / 変異: K167L / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
遺伝子: pilF, TT_C1622 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72H73
#2: 化合物 ChemComp-C2E / 9,9'-[(2R,3R,3aS,5S,7aR,9R,10R,10aS,12S,14aR)-3,5,10,12-tetrahydroxy-5,12-dioxidooctahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8]tetraoxadiphosphacyclododecine-2,9-diyl]bis(2-amino-1,9-dihydro-6H-purin-6-one) / c-di-GMP / Cyclic diguanosine monophosphate


分子量: 690.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 1.5 M LiSO4 0.1 M Na-Acetate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→64.261 Å / Num. obs: 30444 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 44.6 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.07163 / Rpim(I) all: 0.02302 / Rrim(I) all: 0.07526 / Net I/σ(I): 15.02
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / Rmerge(I) obs: 1.713 / Mean I/σ(I) obs: 1.23 / Num. unique obs: 3034 / CC1/2: 0.635 / Rpim(I) all: 0.5516

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→41.44 Å / SU ML: 0.2337 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.5796
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 1629 5.35 %
Rwork0.1787 28806 -
obs0.1808 30435 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2194 0 133 131 2458
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00732369
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26033224
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0655359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d38.927315
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.960.31331380.28312399X-RAY DIFFRACTION99.92
1.96-2.020.33951350.26522377X-RAY DIFFRACTION99.96
2.02-2.090.32951380.25282438X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.170.25751340.22912378X-RAY DIFFRACTION99.96
2.18-2.270.23891370.20022393X-RAY DIFFRACTION99.96
2.27-2.390.22261370.19132393X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.540.25291320.19372421X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.740.26411370.21242399X-RAY DIFFRACTION100
2.74-3.020.26671360.20662388X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.450.24461360.19992422X-RAY DIFFRACTION100
3.45-4.350.20221360.15052398X-RAY DIFFRACTION100
4.35-41.440.16351330.14862400X-RAY DIFFRACTION99.76
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9504604512-0.658708554225-0.1671257865557.926721875041.003681015221.37183747336-0.002187603948290.0930336112089-0.0435321213640.01256464682330.03931314567350.08086009037970.06068790660550.0847373638378-0.02844848682910.245002924026-0.0312534187514-0.02997967209280.337450509125-0.02229729340080.246118849681-9.431-17.1322.769
26.44656787418-1.946492312311.248361830732.94026954916-0.04948855675830.914104649649-0.000525133878032-0.159395834870.03979655657430.1200123150580.0177869722138-0.03558921099670.0212696230288-0.0562090714414-0.02480537528850.374769462368-0.0708209222755-0.03967187697760.4008477749630.03945392215150.340571258218-34.975-28.98721.52
32.090639562411.41875220388-0.2119270357224.773566751-1.43539751791.340620245690.430585953266-0.547326453927-0.1918956342210.874305957774-0.749073220122-0.592524709818-0.4053086822740.0416156029790.3212248571951.16420279504-0.253496627279-0.08127087528661.19955171269-0.1275073818520.950584854171-25.049-17.31624.335
42.252671525370.2012204937770.2364340141030.4102291329360.8120448090931.55433410264-0.1795673802420.536138605428-0.108936660812-0.01596876559350.07369016196750.220514132907-0.04006020835330.0627804115740.02090707183230.697991237699-0.08329574503370.0033600344050.569940682830.1601424824620.618405812402-24.498-22.06519.767
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 5:145 OR RESID 201:201 ) )A5 - 145
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 5:145 OR RESID 201:201 ) )A201
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 7:145 OR RESID 201:201 ) )B7 - 145
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 7:145 OR RESID 201:201 ) )B201
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 202:204 ) OR ( CHAIN B AND RESID 202:205 )A202 - 204
6X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 202:204 ) OR ( CHAIN B AND RESID 202:205 )B202 - 205
7X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 205:211 ) OR ( CHAIN B AND RESID 206:211 )A205 - 211
8X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 205:211 ) OR ( CHAIN B AND RESID 206:211 )B206 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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