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万見
- PDB-8pqu: NMR structure of the Thermus thermophilus PilF-GSPIIB domain in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pqu
タイトルNMR structure of the Thermus thermophilus PilF-GSPIIB domain in the apo state
要素ATP-binding motif-containing protein pilF
キーワードMOTOR PROTEIN / PilT class / GSPII / ligand binding / c-di-GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding motif-containing protein pilF
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Neissner, K. / Woehnert, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Wo 901/12-1 ドイツ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: The structural basis for high-affinity c-di-GMP binding to the GSPII-B domain of the traffic ATPase PilF from Thermus thermophilus.
著者: Neissner, K. / Keller, H. / Kirchner, L. / Dusterhus, S. / Duchardt-Ferner, E. / Averhoff, B. / Wohnert, J.
履歴
登録2023年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月8日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding motif-containing protein pilF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2701
ポリマ－16,2701
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding motif-containing protein pilF / c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF


分子量: 16269.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
遺伝子: pilF, TT_C1622 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72H73
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
121isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
132isotropic23D 1H-15N NOESY
143isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
151isotropic13D HN(CA)CB
161isotropic13D HNCO
1101isotropic13D HNCA
191isotropic13D CBCA(CO)NH
181isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
171isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
1113isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
1124isotropic32D 1H-13C HSQC aliphatic
1131isotropic13D HN(CO)CA
1141isotropic23D HN(CA)CO
1151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1161isotropic13D C(CO)NH
1171isotropic13D H(CCO)NH
1181isotropic13D HBHA(CO)NH
1191isotropic12D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution1500 uM [U-13C; U-15N] PilF159-302, 90% H2O/10% D2O13C_15N_PilF159-30290% H2O/10% D2O
solution2550 uM [U-100% 15N] PilF159-302, 90% H2O/10% D2O15N_PilF159-30290% H2O/10% D2O
solution3510 uM [U-15N]-Leu/Val-13C PilF159-302, 90% H2O/10% D2O15N_PilF159-302_13C_Methylgroups90% H2O/10% D2OThe sample was uniformely 15N labeled and leucine/valine methylgroups were selectively 13C labelled
solution4490 uM [U-15N]-Leu/Val-13C-stereospecific PilF159-302, 90% H2O/10% D2O15N_PilF159-302_13C_stereospecific90% H2O/10% D2OThe sample was uniformly 15N and 13C labelled. A mixture of 10% 13C glucose and 90% unlabelled glucose was used to stereospecifically label leucine and valine methylgroups
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMPilF159-302[U-13C; U-15N]1
550 uMPilF159-302[U-100% 15N]2
510 uMPilF159-302[U-15N]-Leu/Val-13C3
490 uMPilF159-302[U-15N]-Leu/Val-13C-stereospecific4
試料状態イオン強度: 200 mM NaCl mM / Label: condition_1 / pH: 5.8 / 圧: AMBIENT atm / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD6001
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO8002
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.98.13Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CARA3.98.13Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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