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- PDB-8ooz: Glutamine synthetase from Methermicoccus shengliensis in complex ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8ooz | |||||||||
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Title | Glutamine synthetase from Methermicoccus shengliensis in complex with MgATP at 2.7 A resolution | |||||||||
![]() | Glutamine synthetase | |||||||||
![]() | LIGASE / Nitrogen-assimilation / methanogenic archaea / conformational change / methylotrophic / thermophile / ammonia / glutamate / ATP | |||||||||
Function / homology | ![]() polyamine catabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Mueller, M.-C. / Lemaire, O.N. / Wagner, T. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Differences in regulation mechanisms of glutamine synthetases from methanogenic archaea unveiled by structural investigations. Authors: Muller, M.C. / Lemaire, O.N. / Kurth, J.M. / Welte, C.U. / Wagner, T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 2 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8oolC ![]() 8oonC ![]() 8oooC ![]() 8ooqC ![]() 8oowC ![]() 8ooxC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 12 molecules ABCDEFGHIJKL
#1: Protein | Mass: 49586.387 Da / Num. of mol.: 12 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: / / Strain: DSM 18856 / Tissue: / / References: UniProt: A0A832VZP6 |
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-Non-polymers , 5 types, 73 molecules ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-ATP / #3: Chemical | ChemComp-FMT / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-GOL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.22 % / Description: Rectangular rod |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United ...Details: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United Kingdom) under anaerobic conditions (N2:H2, gas ratio of 97:3). Crystallization was performed at 9 mg/ml glutamine synthetase in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, and 2 mM dithiothreitol. The reservoir contained 90 ul precipitant (1.6 M sodium citrate tribasic dihydrate). 0.55 uL protein was mixed with 0.55 uL precipitant. Crystals were soaked for 4 min in the crystallization solution supplemented with 10 mM ATP/Mg2+/sodium glutamate and then back soaked in the crystallization solution supplemented with 25% glycerol prior to freezing in liquid nitrogen. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 27, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→78.845 Å / Num. obs: 128572 / % possible obs: 88.1 % / Redundancy: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 65.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 17.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.878 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.688 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 6429 / CC1/2: 0.701 / Rpim(I) all: 0.37 / Rrim(I) all: 0.784 / % possible all: 89.8 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: Refinement was performed with PHENIX and BUSTER in combination with fast automatic visual model building in COOT. All models were systematically validated by using Molprobity. The model was ...Details: Refinement was performed with PHENIX and BUSTER in combination with fast automatic visual model building in COOT. All models were systematically validated by using Molprobity. The model was refined by applying translation libration screw model, without non-crystallography symmetry and without generating hydrogens.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 70.78 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→49.1 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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