PDB-8oow: Glutamine synthetase from Methermicoccus shengliensis at a resolu...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8oow

タイトル

Glutamine synthetase from Methermicoccus shengliensis at a resolution of 2.64 A

要素

Glutamine synthetase

グルタミンシンテターゼ

キーワード

LIGASE (リガーゼ) / Nitrogen-assimilation /

methanogenic archaea (メタン菌) / methylotrophic /

thermophile (好熱菌) /

glutamate (グルタミン酸) /

ATP (アデノシン三リン酸)

機能・相同性

機能・相同性情報

グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process /

glutamine synthetase activity /

ATP binding /

metal ion binding /

細胞質
類似検索 - 分子機能

生物種

Methermicoccus shengliensis DSM 18856 (古細菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.64 Å

データ登録者

Mueller, M.-C. / Lemaire, O.N. / Wagner, T.

資金援助

ドイツ, 2件

引用

ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Differences in regulation mechanisms of glutamine synthetases from methanogenic archaea unveiled by structural investigations.
著者: Muller, M.C. / Lemaire, O.N. / Kurth, J.M. / Welte, C.U. / Wagner, T.

履歴

登録	2023年4月6日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2024年1月24日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年1月31日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	8oow.cif.gz	2 MB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb8oow.ent.gz		表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	8oow.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oo/8oow ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oo/8oow	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	8oolC 8oonC 8oooC 8ooqC 8ooxC 8oozC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#30 - 2002年6月グルタミン合成酵素 (Glutamine Synthetase) 類似性 (13)

登録構造単位

A: Glutamine synthetase

B: Glutamine synthetase

C: Glutamine synthetase

D: Glutamine synthetase

E: Glutamine synthetase

F: Glutamine synthetase

G: Glutamine synthetase

H: Glutamine synthetase

I: Glutamine synthetase

J: Glutamine synthetase

K: Glutamine synthetase

L: Glutamine synthetase

ヘテロ分子

596 kDa, 12 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体
根拠: native gel electrophoresis, gel filtration

単位格子

Length a, b, c (Å)	130.920, 195.646, 133.443
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 94.71, 90.00
Int Tables number	4
Space group name H-M	P12₁1

#1: タンパク質	Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ分子量: 49586.387 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然由来: (天然) Methermicoccus shengliensis DSM 18856 (古細菌) 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 18856 / 組織: / / 参照: UniProt: A0A832VZP6
#2: 化合物	ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₆O₂
#3: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物	ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₈O₃
#5: 水	ChemComp-HOH / water / 水分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶	マシュー密度: 2.87 Å³/Da / 溶媒含有率: 57.11 % / 解説: Tetragonal rods.
結晶化	温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6 詳細: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United ...詳細: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United Kingdom) under anaerobic conditions (N2:H2, gas ratio of 97:3). Crystallization was performed at 9 mg/ml glutamine synthetase in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% glycerol, and 2 mM dithiothreitol. The reservoir contained 90 ul precipitant the following crystallization solution: 200 mM ammonium formate and 20 % (w/v) polyethylene glycol 3,350. 0.55 uL protein was mixed with 0.55 uL precipitant. Crystals were soaked in mother liquor with 25% v/v ethylene glycol before freezing in liquid nitrogen.

結晶

マシュー密度: 2.87 Å³/Da / 溶媒含有率: 57.11 % / 解説: Tetragonal rods.

結晶化

温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United ...

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データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月4日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.636→109.987 Å / Num. obs: 123574 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 5.7 % / B_iso Wilson estimate: 66.8 Å² / CC_1/2: 0.999 / R_merge(I) obs: 0.076 / R_pim(I) all: 0.035 / R_rim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 15.5
反射シェル	解像度: 2.636→2.933 Å / 冗長度: 4.4 % / R_merge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 6180 / CC_1/2: 0.6 / R_pim(I) all: 0.467 / R_rim(I) all: 0.989 / % possible all: 78.7

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.20.1_4487: ???)	精密化
autoPROC		データ削減
STARANISO		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.64→62.96 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.99 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Refinement was performed with PHENIX and BUSTER in combination with fast automatic visual model building in COOT. The model was validated by using Molprobity. The model was refined by ...

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2252	6181	5 %
R_work	0.1914	-	-
obs	0.1931	123529	62.77 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 72.24 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.64→62.96 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	40821	0	76	66	40963

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.011	41809
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.35	56646
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	16.177	15715
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.089	6185
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.018	7462

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.64-2.66	0.0196	1	0.3864	18	X-RAY DIFFRACTION	0.014
2.67-2.7	0.5167	10	0.4399	130	X-RAY DIFFRACTION	3
2.7-2.73	0.416	23	0.316	379	X-RAY DIFFRACTION	6
2.73-2.76	0.449	39	0.3123	610	X-RAY DIFFRACTION	10
2.76-2.8	0.3275	44	0.3077	833	X-RAY DIFFRACTION	13
2.8-2.84	0.3254	42	0.2989	1021	X-RAY DIFFRACTION	16
2.84-2.88	0.3848	58	0.3152	1198	X-RAY DIFFRACTION	19
2.88-2.92	0.323	63	0.3155	1355	X-RAY DIFFRACTION	22
2.92-2.97	0.2848	71	0.3066	1656	X-RAY DIFFRACTION	26
2.97-3.02	0.3368	142	0.3167	2095	X-RAY DIFFRACTION	34
3.02-3.07	0.3091	161	0.2944	2608	X-RAY DIFFRACTION	42
3.07-3.12	0.3234	176	0.2947	3332	X-RAY DIFFRACTION	53
3.12-3.18	0.3352	219	0.2914	4125	X-RAY DIFFRACTION	66
3.19-3.25	0.3194	278	0.2798	5067	X-RAY DIFFRACTION	81
3.25-3.32	0.3519	292	0.2606	5735	X-RAY DIFFRACTION	92
3.32-3.4	0.3244	308	0.2615	6171	X-RAY DIFFRACTION	99
3.4-3.48	0.335	167	0.2585	3428	X-RAY DIFFRACTION	55
3.48-3.58	0.2819	357	0.2352	6147	X-RAY DIFFRACTION	99
3.58-3.68	0.2783	233	0.2252	4646	X-RAY DIFFRACTION	74
3.68-3.8	0.238	355	0.2169	6154	X-RAY DIFFRACTION	100
3.8-3.94	0.272	243	0.2055	4455	X-RAY DIFFRACTION	72
3.94-4.09	0.2224	314	0.1719	6217	X-RAY DIFFRACTION	100
4.09-4.28	0.1972	347	0.1654	6183	X-RAY DIFFRACTION	100
4.28-4.51	0.1797	325	0.1471	6226	X-RAY DIFFRACTION	100
4.51-4.79	0.1838	339	0.1434	6207	X-RAY DIFFRACTION	100
4.79-5.16	0.188	332	0.1502	6241	X-RAY DIFFRACTION	100
5.16-5.68	0.2031	278	0.1718	6271	X-RAY DIFFRACTION	100
5.68-6.5	0.227	306	0.1942	6276	X-RAY DIFFRACTION	100
6.5-8.18	0.2219	344	0.188	6260	X-RAY DIFFRACTION	100
8.18-62.96	0.1365	314	0.1515	6304	X-RAY DIFFRACTION	99

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	2.2385	0.0081	-1.0101	2.5507	0.7288	2.1279	0.0968	-0.1568	0.2763	0.2881	-0.0587	-0.0149	-0.1174	0.1314	0.0635	0.2844	-0.0345	-0.0836	0.2651	-0.0128	0.2925	-2.604	5.9511	59.9267
2	1.1337	1.3739	0.5778	4.0448	1.3015	1.4051	-0	-0.1228	-0.246	0.3216	0.1265	-1.0542	0.1471	0.4876	-0.0804	0.2701	0.0933	-0.1124	0.5007	0.0258	0.5268	14.0831	-9.285	58.9167
3	1.9296	0.0552	0.2486	5.2746	0.2388	6.2561	-0.2147	-0.0344	0.3543	0.5311	-0.0626	-0.4532	-0.6386	0.1173	0.2779	0.325	-0.0992	-0.0435	0.3781	-0.0188	0.4747	5.5211	17.2302	38.4007
4	2.9727	-1.3502	1.4459	6.8009	0.4701	7.0673	-0.2937	0.0999	0.2864	0.6045	0.0012	-0.4721	-0.3163	0.2779	0.3288	0.4167	-0.0887	-0.0402	0.2908	0.0061	0.3883	7.2939	16.8734	35.2649
5	2.3426	0.3286	0.3387	3.808	0.8467	2.7409	-0.0312	0.0366	0.3534	-0.0854	0.0164	0.0905	-0.1205	-0.0895	0.0436	0.1185	0.021	0.0074	0.2317	0.0744	0.2474	-3.1337	9.7311	17.3283
6	1.9615	0.8621	-0.0123	3.1886	0.0055	1.7603	-0.0452	0.734	0.5393	-1.1763	0.0597	-0.331	-0.3774	0.3291	-0.0582	0.4462	-0.0022	0.2083	0.6551	0.1424	0.499	11.0494	10.842	4.1411
7	2.0229	-0.1973	-0.6129	2.4433	-0.568	2.3367	0.1324	0.9177	0.0008	-1.0112	-0.0296	-0.6651	0.0531	0.4952	0.0102	0.3542	0.0388	0.2541	0.876	0.0929	0.6128	16.4968	2.3394	3.177
8	2.062	1.2504	-0.3835	2.3784	0.8072	0.9961	0.0866	0.2983	-0.2827	0.1811	0.1981	-0.8344	0.1639	0.3713	0.0501	0.1258	0.0972	-0.0394	0.4502	0.0589	0.4773	11.0621	-12.0138	18.4686
9	3.1052	0.5009	2.2278	4.6768	0.7746	2.3549	0.0683	0.1671	-0.1077	-0.4824	-0.0754	0.0039	0.2186	0.209	0.0207	0.5337	0.1209	0.126	0.3996	-0.088	0.4405	-1.6347	-49.5488	-4.9818
10	1.7434	-0.0413	0.4935	3.9018	0.604	3.0969	-0.1314	-0.1669	-0.2859	0.1884	0.0131	0.1179	0.4297	0.01	0.0768	0.2566	0.1397	0.1234	0.376	0.0409	0.4041	4.938	-43.061	16.3679
11	3.6138	-0.847	0.8122	2.8419	-0.0238	1.8544	-0.0718	-0.3269	-0.1702	0.0454	-0.0158	-1.0081	0.1462	0.5292	0.0167	0.2286	0.0688	0.0976	0.5931	0.0387	0.6291	24.461	-35.2801	13.4621
12	1.9876	-1.1871	-1.309	3.3709	1.1871	1.7297	0.0527	0.2504	-0.0825	-0.6656	-0.0781	-0.4094	-0.2478	0.1311	-0.1038	0.2662	0.0516	0.1154	0.3953	0.0425	0.2244	7.223	-18.7117	7.6699
13	5.1551	0.9392	1.0133	4.4009	-0.3228	2.9018	-0.2253	-0.1706	0.502	-0.3572	0.1598	0.146	-0.3518	0.322	0.0029	0.3179	-0.0239	-0.1202	0.2524	0.0394	0.3383	-14.6886	22.7316	6.1582
14	6.3272	0.4287	-0.306	5.7378	0.9721	3.4014	0.0216	0.0943	0.6443	-0.2123	0.2303	-0.2903	-0.3754	0.0362	-0.0193	0.4011	0.0002	-0.1434	0.2948	0.0455	0.3231	-15.8497	21.5392	2.4876
15	2.6766	0.5744	-0.2686	4.2104	-0.0943	2.4217	-0.1313	0.0233	0.3407	-0.025	0.1685	0.8974	-0.3742	-0.2761	-0.1456	0.2885	0.0481	-0.1389	0.2761	0.0526	0.2635	-35.0493	10.757	1.8454
16	0.531	0.0893	0.1619	3.1373	-0.9558	1.559	-0.2193	0.6716	0.4451	-0.6856	0.1627	0.9886	-0.1643	-0.5072	-0.0597	0.7283	-0.1713	-0.5336	0.7884	0.2549	0.275	-39.149	12.0854	-17.024
17	1.6082	-0.5785	-0.0638	1.0865	0.0097	0.783	-0.0867	0.9709	-0.2321	-0.9256	0.1505	0.8928	0.2157	-0.5066	-0.1994	0.9806	-0.2736	-0.3537	0.9672	0.1477	0.488	-39.0246	7.2441	-23.3047
18	0.3554	-0.0009	-0.1872	2.1985	-0.2547	1.1349	-0.3647	0.4394	-0.0055	-1.0508	0.3265	-0.0171	0.1133	-0.1006	-0.0814	0.5677	-0.1118	-0.0042	0.495	-0.0293	0.1965	-24.3065	-5.9805	-13.762
19	2.9666	1.1709	-0.3091	2.8666	0.1732	0.6039	-0.197	0.062	-0.3787	-0.2952	0.1118	0.1305	0.2925	0.0026	0.088	0.5734	0.0394	0.0779	0.3393	-0.0934	0.3249	-30.2725	-45.6834	-10.7246
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45	5.595	-0.9499	-1.383	3.554	0.5265	1.7323	0.2558	-0.1898	-0.724	0.513	-0.0998	-0.4713	0.357	-0.1388	-0.0144	0.6264	-0.0173	-0.1147	0.2753	0.0881	0.354	-16.003	-64.1372	60.7886
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51	1.7371	0.1811	1.1153	2.5871	1.7774	2.6681	-0.1861	0.578	0.6839	-1.277	0.1934	0.6803	-0.6761	-0.1924	0.0256	0.7773	-0.1202	-0.2452	0.6407	0.2016	0.7062	-72.5627	-31.4158	-11.1473
52	1.1407	0.9272	1.1434	3.5029	1.4093	1.2865	-0.0557	-0.1221	0.4604	-0.1128	-0.05	0.9999	0.0607	-0.3319	0.065	0.2011	0.0253	-0.0171	0.4876	0.0223	0.7315	-70.1513	-24.3204	9.2358

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 3 through 266 )
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 267 through 442 )
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'B' and (resid 3 through 65 )
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'B' and (resid 66 through 107 )
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'B' and (resid 108 through 241 )
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'B' and (resid 242 through 340 )
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'B' and (resid 341 through 400 )
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resid 401 through 442 )
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'C' and (resid 2 through 107 )
10	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'C' and (resid 108 through 241 )
11	X-RAY DIFFRACTION	11	chain 'C' and (resid 242 through 400 )
12	X-RAY DIFFRACTION	12	chain 'C' and (resid 401 through 442 )
13	X-RAY DIFFRACTION	13	chain 'D' and (resid 3 through 57 )
14	X-RAY DIFFRACTION	14	chain 'D' and (resid 58 through 107 )
15	X-RAY DIFFRACTION	15	chain 'D' and (resid 108 through 241 )
16	X-RAY DIFFRACTION	16	chain 'D' and (resid 242 through 340 )
17	X-RAY DIFFRACTION	17	chain 'D' and (resid 341 through 380 )
18	X-RAY DIFFRACTION	18	chain 'D' and (resid 381 through 442 )
19	X-RAY DIFFRACTION	19	chain 'E' and (resid 3 through 201 )
20	X-RAY DIFFRACTION	20	chain 'E' and (resid 202 through 442 )
21	X-RAY DIFFRACTION	21	chain 'F' and (resid 3 through 266 )
22	X-RAY DIFFRACTION	22	chain 'F' and (resid 267 through 442 )
23	X-RAY DIFFRACTION	23	chain 'G' and (resid 3 through 57 )
24	X-RAY DIFFRACTION	24	chain 'G' and (resid 58 through 107 )
25	X-RAY DIFFRACTION	25	chain 'G' and (resid 108 through 138 )
26	X-RAY DIFFRACTION	26	chain 'G' and (resid 139 through 201 )
27	X-RAY DIFFRACTION	27	chain 'G' and (resid 202 through 358 )
28	X-RAY DIFFRACTION	28	chain 'G' and (resid 359 through 400 )
29	X-RAY DIFFRACTION	29	chain 'G' and (resid 401 through 442 )
30	X-RAY DIFFRACTION	30	chain 'H' and (resid 3 through 65 )
31	X-RAY DIFFRACTION	31	chain 'H' and (resid 66 through 107 )
32	X-RAY DIFFRACTION	32	chain 'H' and (resid 108 through 241 )
33	X-RAY DIFFRACTION	33	chain 'H' and (resid 242 through 358 )
34	X-RAY DIFFRACTION	34	chain 'H' and (resid 359 through 400 )
35	X-RAY DIFFRACTION	35	chain 'H' and (resid 401 through 442 )
36	X-RAY DIFFRACTION	36	chain 'I' and (resid 3 through 65 )
37	X-RAY DIFFRACTION	37	chain 'I' and (resid 66 through 107 )
38	X-RAY DIFFRACTION	38	chain 'I' and (resid 108 through 241 )
39	X-RAY DIFFRACTION	39	chain 'I' and (resid 242 through 358 )
40	X-RAY DIFFRACTION	40	chain 'I' and (resid 359 through 400 )
41	X-RAY DIFFRACTION	41	chain 'I' and (resid 401 through 442 )
42	X-RAY DIFFRACTION	42	chain 'J' and (resid 2 through 107 )
43	X-RAY DIFFRACTION	43	chain 'J' and (resid 108 through 241 )
44	X-RAY DIFFRACTION	44	chain 'J' and (resid 242 through 442 )
45	X-RAY DIFFRACTION	45	chain 'K' and (resid 3 through 107 )
46	X-RAY DIFFRACTION	46	chain 'K' and (resid 108 through 241 )
47	X-RAY DIFFRACTION	47	chain 'K' and (resid 242 through 400 )
48	X-RAY DIFFRACTION	48	chain 'K' and (resid 401 through 442 )
49	X-RAY DIFFRACTION	49	chain 'L' and (resid 2 through 107 )
50	X-RAY DIFFRACTION	50	chain 'L' and (resid 108 through 340 )
51	X-RAY DIFFRACTION	51	chain 'L' and (resid 341 through 400 )
52	X-RAY DIFFRACTION	52	chain 'L' and (resid 401 through 442 )

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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