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- PDB-8ool: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ool
タイトルGlutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus with TbXo4 at a resolution of 1.65 A
要素Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
キーワードLIGASE / Nitrogen-assimilation / methanogenic archaea / allosteric activation / hydrogenotrophic / thermophile / marine / crystallophore / glutamate / ATP
機能・相同性TERBIUM(III) ION
機能・相同性情報
生物種Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Mueller, M.-C. / Wagner, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Societyna ドイツ
German Research Foundation (DFG)KU 3768/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Differences in regulation mechanisms of glutamine synthetases from methanogenic archaea unveiled by structural investigations.
著者: Muller, M.C. / Lemaire, O.N. / Kurth, J.M. / Welte, C.U. / Wagner, T.
履歴
登録2023年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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MolmilJmol/JSmol

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登録構造単位
A: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
B: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
C: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
D: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
E: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
F: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,59658
ポリマ－301,7766
非ポリマー7,82052
水52,8202932
1
A: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
B: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
C: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
D: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
E: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
F: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
B: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
C: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
D: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
E: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
F: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)619,193116
ポリマ－603,55212
非ポリマー15,640104
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area68300 Å2
ΔGint-811 kcal/mol
Surface area203520 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)131.434, 228.448, 204.803
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-998-

HOH

21D-976-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus


分子量: 50296.039 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 2095 / 組織: / / 参照: glutamine synthetase
#2: 化合物...
ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2932 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 % / 解説: Hexagonal plate
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Crystallization was performed in an anoxic tent (with a gas phase of 95% N2/5% H2) on a 96-well two-drop MRC crystallization plate in polystyrene (Molecular Dimensions, Suffolk, UK). The ...詳細: Crystallization was performed in an anoxic tent (with a gas phase of 95% N2/5% H2) on a 96-well two-drop MRC crystallization plate in polystyrene (Molecular Dimensions, Suffolk, UK). The sitting drops contained a mix of 0.7 ml of the glutamine synthetase at 15 mg/ml with 10 mM TbXo4 and 0.7 ml of precipitant solution (35 % Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 200 mM Ammonium sulphate, 100 mM HEPES pH 7.5).
PH範囲: /

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→49.78 Å / Num. obs: 361584 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.918 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 51999 / CC1/2: 0.782 / Rpim(I) all: 0.566 / Rrim(I) all: 1.081 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→49.78 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.98 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Refinement was performed with PHENIX in combination with fast automatic visual model building in COOT. Refinement was performed with considering all atoms except water anisotropic. ...詳細: Refinement was performed with PHENIX in combination with fast automatic visual model building in COOT. Refinement was performed with considering all atoms except water anisotropic. Additionally, riding hydrogens were added during the refinement.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 17860 4.95 %
Rwork0.163 --
obs0.1641 361148 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→49.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21204 0 81 2932 24217
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01221915
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.48529730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6788147
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1173184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0083922
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.670.36465530.331211259X-RAY DIFFRACTION97
1.67-1.690.31926280.290911199X-RAY DIFFRACTION98
1.69-1.710.32316000.27711225X-RAY DIFFRACTION98
1.71-1.730.32365960.26411278X-RAY DIFFRACTION98
1.73-1.750.2926470.246711252X-RAY DIFFRACTION98
1.75-1.780.26525220.230711347X-RAY DIFFRACTION98
1.78-1.80.26555180.209911428X-RAY DIFFRACTION98
1.8-1.830.24085200.192211365X-RAY DIFFRACTION98
1.83-1.860.22675560.172411338X-RAY DIFFRACTION98
1.86-1.890.20876800.173511253X-RAY DIFFRACTION98
1.89-1.920.22116360.17111274X-RAY DIFFRACTION98
1.92-1.960.21665480.164611419X-RAY DIFFRACTION99
1.96-1.990.19326160.166811389X-RAY DIFFRACTION99
1.99-2.030.22085580.171511380X-RAY DIFFRACTION99
2.03-2.080.21836140.17311360X-RAY DIFFRACTION99
2.08-2.130.20255940.16111481X-RAY DIFFRACTION99
2.13-2.180.17836740.147111287X-RAY DIFFRACTION99
2.18-2.240.17916260.138111451X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.310.17745990.13511448X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.380.15785890.12811468X-RAY DIFFRACTION99
2.38-2.460.16345000.139411562X-RAY DIFFRACTION99
2.46-2.560.16466890.142211453X-RAY DIFFRACTION99
2.56-2.680.17355850.150311547X-RAY DIFFRACTION99
2.68-2.820.17145740.144811552X-RAY DIFFRACTION99
2.82-30.18626500.150411569X-RAY DIFFRACTION100
3-3.230.1735980.153411586X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.550.14916070.153711653X-RAY DIFFRACTION100
3.55-4.070.14425440.147811750X-RAY DIFFRACTION100
4.07-5.120.15026690.141611689X-RAY DIFFRACTION100
5.13-49.780.23135700.207512026X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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