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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8oew | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the mammalian Pol II-Elongin complex, lacking the ELOA latch (composite structure, structure 2) | ||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Transcription elongation / Elongin / RNA polymerase II | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA ...Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / site of DNA damage / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA Polymerase II Transcription Elongation / transcription by RNA polymerase I / Formation of RNA Pol II elongation complex / translation initiation factor binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA-directed RNA polymerase complex / positive regulation of RNA splicing / transcription corepressor binding / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated transcription initiation / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / promoter-specific chromatin binding / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribonucleoside binding / fibrillar center / DNA-directed RNA polymerase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / DNA-directed RNA polymerase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / chromosome / protein-containing complex assembly / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / hydrolase activity / protein ubiquitination / protein dimerization activity / nuclear speck / RNA-directed RNA polymerase / nucleotide binding / RNA-directed RNA polymerase activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / mitochondrion / extracellular space / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||||||||
![]() | Chen, Y. / Kokic, G. / Dienemann, C. / Dybkov, O. / Urlaub, H. / Cramer, P. | ||||||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the transcribing RNA polymerase II-Elongin complex. 著者: Ying Chen / Goran Kokic / Christian Dienemann / Olexandr Dybkov / Henning Urlaub / Patrick Cramer / ![]() ![]() 要旨: Elongin is a heterotrimeric elongation factor for RNA polymerase (Pol) II transcription that is conserved among metazoa. Here, we report three cryo-EM structures of human Elongin bound to ...Elongin is a heterotrimeric elongation factor for RNA polymerase (Pol) II transcription that is conserved among metazoa. Here, we report three cryo-EM structures of human Elongin bound to transcribing Pol II. The structures show that Elongin subunit ELOA binds the RPB2 side of Pol II and anchors the ELOB-ELOC subunit heterodimer. ELOA contains a 'latch' that binds between the end of the Pol II bridge helix and funnel helices, thereby inducing a conformational change near the polymerase active center. The latch is required for the elongation-stimulatory activity of Elongin, but not for Pol II binding, indicating that Elongin functions by allosterically regulating the conformational mobility of the polymerase active center. Elongin binding to Pol II is incompatible with association of the super elongation complex, PAF1 complex and RTF1, which also contain an elongation-stimulatory latch element. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 820.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 638.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 102.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 166.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7種, 7分子 ACEFGIK
#1: タンパク質 | 分子量: 217450.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 31439.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 4種, 4分子 BMOQ
#2: タンパク質 | 分子量: 142426.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#16: タンパク質 | 分子量: 90360.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 12485.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 13147.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-RNA polymerase II subunit ... , 2種, 2分子 DL
#4: タンパク質 | 分子量: 20962.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#12: タンパク質 | 分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 2種, 2分子 HJ
#8: タンパク質 | 分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#10: タンパク質 | 分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 NT
#13: DNA鎖 | 分子量: 14932.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#15: DNA鎖 | 分子量: 14672.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 P
#14: RNA鎖 | 分子量: 14843.892 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-非ポリマー , 2種, 9分子 


#19: 化合物 | ChemComp-MG / |
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#20: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: The Pol II-Elongin transcription elongation complex / タイプ: COMPLEX 詳細: The complex is a sub-class of a Cryo-EM data set of the Pol II-SPT6-Elongin complex. Entity ID: #1-#18 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 7500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 350 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40.09 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136189 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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