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- PDB-8oep: Crystal structure of the PTPN3 PDZ domain bound to the HPV18 E6 o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oep
タイトルCrystal structure of the PTPN3 PDZ domain bound to the HPV18 E6 oncoprotein C-terminal peptide
要素
  • Protein E6
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
キーワードHYDROLASE / protein tyrosine phosphatase PTPN3 / PDZ domains / PDZ-binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane depolarization during action potential / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle / sodium channel regulator activity / protein dephosphorylation / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding ...regulation of membrane depolarization during action potential / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle / sodium channel regulator activity / protein dephosphorylation / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / liver regeneration / PDZ domain binding / EGFR downregulation / cytoplasmic side of plasma membrane / Negative regulation of MAPK pathway / MAPK cascade / ATPase binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / cytoskeleton / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E6 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
human papillomavirus 18 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Genera, M. / Colcombet-Cazenave, B. / Croitoru, A. / Raynal, B. / Mechaly, A. / Caillet, J. / Haouz, A. / Wolff, N. / Caillet-Saguy, C.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Pasteur Institute フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2023
タイトル: Interactions of the protein tyrosine phosphatase PTPN3 with viral and cellular partners through its PDZ domain: insights into structural determinants and phosphatase activity.
著者: Genera, M. / Colcombet-Cazenave, B. / Croitoru, A. / Raynal, B. / Mechaly, A. / Caillet, J. / Haouz, A. / Wolff, N. / Caillet-Saguy, C.
履歴
登録2023年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
B: Protein E6
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
D: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9615
ポリマ－28,9384
非ポリマー231
水2,378132
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
B: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4923
ポリマ－14,4692
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area6480 Å2
2
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
D: Protein E6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4692
ポリマ－14,4692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area6030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)82.230, 82.230, 139.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 6 through 88 or resid 90 through 97))
d_2ens_1(chain "C" and (resid 6 through 88 or resid 90 through 97))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1 / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11SERSERAA6 - 8823 - 105
d_12LEULEUAA90 - 97107 - 114
d_21SERSERCC6 - 8823 - 105
d_22LEULEUCC90 - 97107 - 114

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3 / Protein-tyrosine phosphatase H1 / PTP-H1


分子量: 12709.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN3, PTPH1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P26045, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Protein E6


分子量: 1759.991 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) human papillomavirus 18 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: P06463
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% w/v PEG 3350, 0.2 M NaI at pH 7;

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→31.7 Å / Num. obs: 23304 / % possible obs: 99.17 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 33.51 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 23.94
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / Num. unique obs: 1630 / CC1/2: 0.973

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→31.7 Å / SU ML: 0.2741 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.1486
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2488 1164 5 %
Rwork0.1983 22130 -
obs0.2008 23294 98.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→31.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1624 0 1 132 1757
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01211651
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.93342223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0818252
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0222297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.0565228
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.03802942964 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.960.33841360.29542584X-RAY DIFFRACTION94.48
1.96-2.060.26541430.242715X-RAY DIFFRACTION99.69
2.06-2.190.31421440.23392752X-RAY DIFFRACTION99.97
2.19-2.360.25761450.21392751X-RAY DIFFRACTION99.86
2.36-2.60.24371460.21232770X-RAY DIFFRACTION99.73
2.6-2.970.31381470.21392791X-RAY DIFFRACTION99.59
2.97-3.740.23921480.19072820X-RAY DIFFRACTION98.97
3.74-31.70.21151550.17172947X-RAY DIFFRACTION97.64
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.920218871661.05381096757-1.37485463873.25679323282-0.5446005234984.856675644930.116466325978-0.2497385741070.06863106830190.124169433172-0.0356137472072-0.1762298811750.04013086860990.389970958655-0.1038476079640.1892573068660.0380950871769-0.005270646354040.286750942995-0.01752162400150.207729802707-3.19723199623-34.901960309619.6796961596
22.56841746596-3.17853314476-1.357120845164.091196072871.025442416663.36988388881-0.132781786779-1.397235218550.4946244855760.6576010239110.2975253254450.1698016305220.05193216312720.331277664546-0.09159773891740.369227778034-0.004875318264480.08594076070190.426097020563-0.07342243935440.313096341643-12.516551592-26.583970531131.0747834599
34.186846237640.470260576050.121534067873.0089145938-0.80405399093.275949387320.01002201020360.3020772167030.358379270668-0.1199101885730.09030122126620.0168917518566-0.168195483485-0.0735387280748-0.08465922650940.2313396940350.03693473708060.03222972462470.2427063189820.0657325389640.265301628636-0.755786015821-23.7424528572-3.73112156731
48.91699496071-1.07580879638-2.098318034147.351813535451.999325751191.912042412120.3407828117661.030785922460.323402505868-0.697935913821-0.147533980130.0687849861324-0.610305105397-0.669540060412-0.1045917998910.4962477557810.0879027626347-0.01684476972020.5340930422750.1592469473920.356017646779-6.05158382922-22.416790078-15.0513431482
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 5 through 97)AA5 - 971 - 93
22(chain 'B' and resid 1 through 11)BB1 - 111 - 11
33(chain 'C' and resid 6 through 97)CC6 - 971 - 92
44(chain 'D' and resid 6 through 11)DD6 - 111 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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