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- PDB-8cqy: Crystal structure of the PTPN3 PDZ domain bound to the PBM TACE C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cqy
タイトルCrystal structure of the PTPN3 PDZ domain bound to the PBM TACE C-terminal peptide
要素
  • Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
キーワードHYDROLASE / protein tyrosine phosphatase PTPN3 / PDZ domains / PDZ-binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane depolarization during action potential / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / ADAM 17 endopeptidase / regulation of mast cell apoptotic process / signal release / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant ...regulation of membrane depolarization during action potential / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / ADAM 17 endopeptidase / regulation of mast cell apoptotic process / signal release / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / Notch receptor processing / interleukin-6 receptor binding / tumor necrosis factor binding / positive regulation of T cell chemotaxis / TNF signaling / positive regulation of leukocyte chemotaxis / Release of Hh-Np from the secreting cell / Regulated proteolysis of p75NTR / commissural neuron axon guidance / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / neutrophil mediated immunity / germinal center formation / Notch binding / wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cold-induced thermogenesis / CD163 mediating an anti-inflammatory response / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell adhesion mediated by integrin / Signaling by EGFR / amyloid precursor protein catabolic process / cytokine binding / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of mitotic cell cycle / sodium channel regulator activity / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Growth hormone receptor signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / protein dephosphorylation / cytoskeletal protein binding / positive regulation of chemokine production / spleen development / Notch signaling pathway / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / B cell differentiation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / liver regeneration / PDZ domain binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell motility / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / EGFR downregulation / protein processing / metalloendopeptidase activity / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / metallopeptidase activity / Negative regulation of MAPK pathway / positive regulation of tumor necrosis factor production / integrin binding / MAPK cascade / peptidase activity / actin cytoskeleton / T cell differentiation in thymus / ATPase binding / positive regulation of cell growth / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / response to hypoxia / defense response to Gram-positive bacterium / cell adhesion / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / response to xenobiotic stimulus / Golgi membrane / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / proteolysis / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / ADAM17, membrane-proximal domain / Membrane-proximal domain, switch, for ADAM17 / Metallo-peptidase family M12 / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / : / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / ADAM17, membrane-proximal domain / Membrane-proximal domain, switch, for ADAM17 / Metallo-peptidase family M12 / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / : / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3 / Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Genera, M. / Colcombet-Cazenave, B. / Croitoru, A. / Raynal, B. / Mechaly, A. / Caillet, J. / Haouz, A. / Wolff, N. / Caillet-Saguy, C.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Pasteur Institute フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2023
タイトル: Interactions of the protein tyrosine phosphatase PTPN3 with viral and cellular partners through its PDZ domain: insights into structural determinants and phosphatase activity.
著者: Genera, M. / Colcombet-Cazenave, B. / Croitoru, A. / Raynal, B. / Mechaly, A. / Caillet, J. / Haouz, A. / Wolff, N. / Caillet-Saguy, C.
履歴
登録2023年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
B: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2234
ポリマ－14,1772
非ポリマー462
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area5890 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.878, 76.878, 46.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3 / Protein-tyrosine phosphatase H1 / PTP-H1


分子量: 12709.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN3, PTPH1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P26045, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17 / ADAM 17 / Snake venom-like protease / TNF-alpha convertase / TNF-alpha-converting enzyme


分子量: 1467.585 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78536, ADAM 17 endopeptidase
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.81 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% w/v PEG 3350, 0.2 M NaSCN at pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→66.58 Å / Num. obs: 17566 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.9 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 12.51
反射 シェル解像度: 1.7→1.761 Å / Num. unique obs: 1726 / CC1/2: 0.887

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→66.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.258 / SU ML: 0.039 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.015 / ESU R Free: 0.016 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20258 903 5.1 %RANDOM
Rwork0.16756 ---
obs0.1694 16687 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.09 Å20 Å20 Å2
2--15.09 Å20 Å2
3----30.18 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.7→66.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数784 0 2 22 808
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.014793
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6481.6651066
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1571.6421722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.964596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.60121.52246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.56315151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.199158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1580.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.02880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02124
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.0073.455393
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.0033.457392
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.5625.142486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.5575.14487
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2734.077400
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.2554.079399
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.4085.863580
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.95742.296808
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.96142.298806
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.599 61 -
Rwork0.831 1209 -
obs--98.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10060.24-0.14240.6414-0.45321.1903-0.0178-0.00260.0054-0.0320.03630.00860.0246-0.0549-0.01850.1033-0.0041-0.0010.04920.00240.002339.1652-10.2883-2.074
21.39940.87090.75780.9105-0.53283.16460.07910.00590.04580.0934-0.03350.0583-0.13130.1252-0.04560.1474-0.0077-0.01040.04050.00290.006841.7231.4698-0.6299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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