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- PDB-8ldh: REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF DOGFISH M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ldh
タイトルREFINED CRYSTAL STRUCTURE OF DOGFISH M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
要素M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / pyruvate metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / L-lactate dehydrogenase A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Squalus acanthias (アブラツノザメ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Abad-Zapatero, C. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Refined crystal structure of dogfish M4 apo-lactate dehydrogenase.
著者: Abad-Zapatero, C. / Griffith, J.P. / Sussman, J.L. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: A Comparison of the Structures of Apo Dogfish M4 Lactate Dehydrogenase and its Ternary Complexes
著者: White, J.L. / Hackert, M.L. / Buehner, M. / Adams, M.J. / Ford, G.C. / Lentzjunior, P.J. / Smiley, I.E. / Steindel, S.J. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1977
タイトル: Structural Adaptations of Lactate Dehydrogenase Isozymes
著者: Eventoff, W. / Rossmann, M.G. / Taylor, S.S. / Torff, H.-J. / Meyer, H. / Keil, W. / Kiltz, H.-H.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1975
タイトル: A 5 Angstroms X-Ray Diffraction Study of Coenzyme-Deficient Lactate Dehydrogenase,Nad-Pyruvate Ternary Complex
著者: White, J. / Rossmann, M.G. / Ford, G.C.
#4: ジャーナル: Isozymes-Molecular Structure / 年: 1975
タイトル: A Structural Comparison of Porcine B4 and Dogfish A4 Isozymes of Lactate Dehydrogenase
著者: Eventoff, W. / Hackert, M.L. / Steindel, S.J. / Rossmann, M.G.
#5: ジャーナル: The Enzymes,Third Edition / 年: 1975
タイトル: Lactate Dehydrogenase
著者: Holbrook, J.J. / Liljas, A. / Steindel, S.J. / Rossmann, M.G.
#6: ジャーナル: Annu.Rev.Biochem. / 年: 1974
タイトル: X-Ray Studies of Protein Interactions
著者: Liljas, A. / Rossmann, M.G.
#7: ジャーナル: Nature / 年: 1974
タイトル: Chemical and Biological Evolution of a Nucleotide Binding Protein
著者: Rossmann, M.G. / Moras, D. / Olsen, K.W.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Recognition of Structural Domains in Globular Proteins
著者: Rossmann, M.G. / Liljas, A.
#9: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1973
タイトル: Atomic Co-Ordinates for Dogfish M4 Apo-Lactate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Ford, G.C. / Liljas, A. / Rossmann, M.G.
#10: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1973
タイトル: Structure-Function Relationships in Lactate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Buehner, M. / Chandrasekhar, K. / Ford, G.C. / Hackert, M.L. / Liljas, A. / Rossmann, M.G. / Smiley, I.E. / Allison, W.S. / Everse, J. / Kaplan, N.O. / Taylor, S.S.
#11: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1973
タイトル: Amino-Acid Sequence of Dogfish M4 Lactate Dehydrogenase
著者: Taylor, S.S. / Oxley, S.S. / Allison, W.S. / Kaplan, N.O.
#12: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973
タイトル: Molecular Symmetry Axes and Subunit Interfaces in Certain Dehydrogenases
著者: Rossmann, M.G. / Adams, M.J. / Buehner, M. / Ford, G.C. / Hackert, M.L. / Liljas, A. / Rao, S.T. / Banaszak, L.J. / Hill, E. / Tsernoglou, D. / Webb, L.
#13: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973
タイトル: Functional Anion Binding Sites in Dogfish M4 Lactate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Liljas, A. / Rossmann, M.G.
#14: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973
タイトル: Binding of Oxamate to the Apoenzyme of Dogfish M4 Lactate Dehydrogenase
著者: Mcphersonjunior, A.
#15: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973
タイトル: Conformation of Coenzyme Fragments When Bound to Lactate Dehydrogenase
著者: Chandrasekhar, K. / Mcphersonjunior, A. / Adams, M.J. / Rossmann, M.G.
#16: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1971
タイトル: The 5 Angstroms Resolution Structure of an Abortive Ternary Complex of Lactate Dehydrogenase and its Comparison with the Apo-Enzyme
著者: Smiley, I.E. / Koekoek, R. / Adams, M.J. / Rossmann, M.G.
#17: ジャーナル: Nature / 年: 1970
タイトル: Structure of Lactate Dehydrogenase at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Adams, M.J. / Ford, G.C. / Koekoek, R. / Lentzjunior, P.J. / Mcphersonjunior, A. / Rossmann, M.G. / Smiley, I.E. / Schevitz, R.W. / Wonacott, A.J.
#18: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1969
タイトル: Low Resolution Study of Crystalline L-Lactate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Haas, D.J. / Jeffery, B.A. / Mcphersonjunior, A. / Mermall, H.L. / Rossmann, M.G. / Schevitz, R.W. / Wonacott, A.J.
#19: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1967
タイトル: The Crystal Structure of Lactic Dehydrogenase
著者: Rossmann, M.G. / Jeffery, B.A. / Main, P. / Warren, S.
履歴
登録1988年1月4日処理サイト: BNL
改定 1.01989年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年4月18日Group: Derived calculations / Structure summary
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET STRAND 2 OF SHEET S2 IS BIFURCATED. THIS IS REPRESENTED BY TWO SHEETS, S2A AND S2B BELOW, ...SHEET STRAND 2 OF SHEET S2 IS BIFURCATED. THIS IS REPRESENTED BY TWO SHEETS, S2A AND S2B BELOW, WHERE THE FIRST STRAND OF IS S2A IS IDENTICAL TO THE FIRST STRAND OF S2B.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7383
ポリマ－36,3531
非ポリマー3842
水5,062281
1
A: M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,95012
ポリマ－145,4134
非ポリマー1,5378
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.800, 146.800, 155.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MF422
Atom site foot note1: RESIDUE PRO 139 IS A CIS PROLINE.
詳細NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY ELEMENTS CORRESPONDING TO THE THREE ORTHOGONAL MOLECULAR SYMMETRY AXES ARE PRESENTED ON THE MTRIX RECORDS BELOW.

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要素

#1: タンパク質 M4 APO-LACTATE DEHYDROGENASE


分子量: 36353.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Squalus acanthias (アブラツノザメ)
参照: UniProt: P00341, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUES IN THIS ENTRY ARE NUMBERED SEQUENTIALLY FROM 0 - 329. SEE THE PAPER CITED AS REFERENCE ...THE RESIDUES IN THIS ENTRY ARE NUMBERED SEQUENTIALLY FROM 0 - 329. SEE THE PAPER CITED AS REFERENCE 1 ABOVE FOR AN EXPLANATION OF THE NUMBERING SYSTEM USED IN EARLIER LDH ENTRIES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.26 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: referred to 'Pesca, A. J.', (1967) J.Biol.Chem., 242, 2151-2167
溶液の組成
*PLUS
濃度: 30 %sat / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.191 / 最高解像度: 2.8 Å
詳細: SPACE GROUP F 4 2 2 IS A NON-STANDARD REPRESENTATION OF THE GROUP I 4 2 2. IN THIS CASE THE AXES OF THE UNIT CELL ARE CONSIDERED TO BE LEFT-HANDED. USING CONVENTIONAL NOTATION THE EQUI-POINTS ...詳細: SPACE GROUP F 4 2 2 IS A NON-STANDARD REPRESENTATION OF THE GROUP I 4 2 2. IN THIS CASE THE AXES OF THE UNIT CELL ARE CONSIDERED TO BE LEFT-HANDED. USING CONVENTIONAL NOTATION THE EQUI-POINTS OF THE F 4 2 2 CELL MAY BE EXPRESSED AS- ( 0,0,0 0,1/2,1/2 1/2,0,1/2 1/2,1/2,0 ) + X, Y, Z -X,-Y, Z -X, Y,-Z X,-Y,-Z Y, X,-Z -Y,-X,-Z -Y, X, Z Y,-X, Z .
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2545 0 26 281 2852
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.170.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0050.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1360.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2180.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2920.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2870.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.33
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor obs: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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