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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8kgo | ||||||
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タイトル | Structure of African swine fever virus topoisomerase II in complex with dsDNA | ||||||
要素 | DNA topoisomerase 2 | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / topo 2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Chen, Y. / Xin, Y. / Li, X. / Cong, J. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structural insights into the DNA topoisomerase II of the African swine fever virus. 著者: Jingyuan Cong / Yuhui Xin / Huiling Kang / Yunge Yang / Chenlong Wang / Dongming Zhao / Xuemei Li / Zihe Rao / Yutao Chen / 要旨: Type II topoisomerases are ubiquitous enzymes that play a pivotal role in modulating the topological configuration of double-stranded DNA. These topoisomerases are required for DNA metabolism and ...Type II topoisomerases are ubiquitous enzymes that play a pivotal role in modulating the topological configuration of double-stranded DNA. These topoisomerases are required for DNA metabolism and have been extensively studied in both prokaryotic and eukaryotic organisms. However, our understanding of virus-encoded type II topoisomerases remains limited. One intriguing example is the African swine fever virus, which stands as the sole mammalian-infecting virus encoding a type II topoisomerase. In this work, we use several approaches including cryo-EM, X-ray crystallography, and biochemical assays to investigate the structure and function of the African swine fever virus type II topoisomerase, pP1192R. We determine the structures of pP1192R in different conformational states and confirm its enzymatic activity in vitro. Collectively, our results illustrate the basic mechanisms of viral type II topoisomerases, increasing our understanding of these enzymes and presenting a potential avenue for intervention strategies to mitigate the impact of the African swine fever virus. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8kgo.cif.gz | 293.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8kgo.ent.gz | 223.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8kgo.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8kgo_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8kgo_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8kgo_validation.xml.gz | 54.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8kgo_validation.cif.gz | 81 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kg/8kgo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kg/8kgo | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 37228MC 8kglC 8kgmC 8kgnC 8kgpC 8kgqC 8kgrC 8kgsC 8kgtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 138093.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス) 遺伝子: P1192R CDS 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A2X0THW2 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: pP1192R / タイプ: COMPLEX / 詳細: dimer / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 102000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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