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- PDB-8kgt: Structure of African swine fever virus topoisomerase II in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kgt
タイトルStructure of African swine fever virus topoisomerase II in complex with dsDNA
要素DNA topoisomerase 2
キーワードVIRAL PROTEIN / topo 2
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA ...C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cong, J. / Xin, Y. / Li, X. / Chen, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the DNA topoisomerase II of the African swine fever virus.
著者: Jingyuan Cong / Yuhui Xin / Huiling Kang / Yunge Yang / Chenlong Wang / Dongming Zhao / Xuemei Li / Zihe Rao / Yutao Chen /
要旨: Type II topoisomerases are ubiquitous enzymes that play a pivotal role in modulating the topological configuration of double-stranded DNA. These topoisomerases are required for DNA metabolism and ...Type II topoisomerases are ubiquitous enzymes that play a pivotal role in modulating the topological configuration of double-stranded DNA. These topoisomerases are required for DNA metabolism and have been extensively studied in both prokaryotic and eukaryotic organisms. However, our understanding of virus-encoded type II topoisomerases remains limited. One intriguing example is the African swine fever virus, which stands as the sole mammalian-infecting virus encoding a type II topoisomerase. In this work, we use several approaches including cryo-EM, X-ray crystallography, and biochemical assays to investigate the structure and function of the African swine fever virus type II topoisomerase, pP1192R. We determine the structures of pP1192R in different conformational states and confirm its enzymatic activity in vitro. Collectively, our results illustrate the basic mechanisms of viral type II topoisomerases, increasing our understanding of these enzymes and presenting a potential avenue for intervention strategies to mitigate the impact of the African swine fever virus.
履歴
登録2023年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9462
ポリマ－49,5191
非ポリマー4271
水1,946108
1
A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子

A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8924
ポリマ－99,0382
非ポリマー8542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area6810 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area32600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.234, 85.234, 209.809
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-656-

HOH

21A-705-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2


分子量: 49519.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: P1192R CDS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2X0THW2
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.63 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 21% PEG 3350, 100 mM Hepes (pH 7.2) and 200 mM Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2022年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 20799 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.2 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.159 / Net I/σ(I): 14.22
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.945 / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique obs: 996 / CC1/2: 0.629 / CC star: 0.879 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX5.8.0405精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→42.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 7.478 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.31 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24593 988 4.8 %RANDOM
Rwork0.19314 ---
obs0.19559 19793 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.263 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20.31 Å2-0 Å2
2--0.61 Å2-0 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→42.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3080 0 27 108 3215
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0123173
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163057
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1351.6474301
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.3831.5727072
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.595394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.408511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.37510567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6844.1591582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6834.1591582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2277.4561974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.2257.461975
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.134.5481591
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.134.5481591
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.0638.1762328
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.13739.993528
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.12739.853515
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 71 -
Rwork0.277 1415 -
obs--99.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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