+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8jwu | ||||||
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Title | PHD Finger Protein 7 (PHF7) fused to UBE2D2 via a (GSGG)3 linker | ||||||
Components | PHD finger protein 7,Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 | ||||||
Keywords | LIGASE / Ubiquitin / RING ligase / PHD / linker | ||||||
Function / homology | Function and homology information (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.58 Å | ||||||
Authors | Lee, H.S. / Bang, I. / Choi, H.-J. | ||||||
Funding support | Korea, Republic Of, 1items
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Citation | Journal: Genes Dev. / Year: 2023 Title: Molecular basis for PHF7-mediated ubiquitination of histone H3. Authors: Lee, H.S. / Bang, I. / You, J. / Jeong, T.K. / Kim, C.R. / Hwang, M. / Kim, J.S. / Baek, S.H. / Song, J.J. / Choi, H.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8jwu.cif.gz | 554.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8jwu.ent.gz | 409 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8jwu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8jwu_validation.pdf.gz | 458.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8jwu_full_validation.pdf.gz | 476.9 KB | Display | |
Data in XML | 8jwu_validation.xml.gz | 44.5 KB | Display | |
Data in CIF | 8jwu_validation.cif.gz | 60.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jw/8jwu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jw/8jwu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8jwjC 8jwsSC 1weqS 6hprS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 51435.457 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: S346R,C409K Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Fusion chimera construct composed of Rho1D4-tag, mouse PHF7 (28-307),(GSGG)3 linker, human UBE2D2(1-147) Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse), (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: Phf7, UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta(DE3)pLysS References: UniProt: Q9DAG9, UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme #2: Chemical | ChemComp-ZN / Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.83 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: PEG8000, DMSO, MOPS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.97957 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97957 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.58→29.89 Å / Num. obs: 19600 / % possible obs: 99.32 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 115.31 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 11.16 |
Reflection shell | Resolution: 3.58→3.708 Å / Redundancy: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique obs: 1918 / CC1/2: 0.819 / CC star: 0.949 / % possible all: 99.69 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1WEQ,8JWS,6HPR,Alphafold Resolution: 3.58→29.89 Å / SU ML: 0.4757 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.7329 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 149.07 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.58→29.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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