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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8jwj | ||||||
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Title | PHD Finger Protein 7 (PHF7) in complex with UBE2D2 | ||||||
![]() |
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![]() | LIGASE / Ubiquitin / RING ligase / PHD / complex | ||||||
Function / homology | ![]() (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lee, H.S. / Bang, I. / Choi, H.-J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Molecular basis for PHF7-mediated ubiquitination of histone H3. Authors: Lee, H.S. / Bang, I. / You, J. / Jeong, T.K. / Kim, C.R. / Hwang, M. / Kim, J.S. / Baek, S.H. / Song, J.J. / Choi, H.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 292.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 506.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 31.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 42 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8jwsC ![]() 8jwuC ![]() 1weqS ![]() 6hprS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 33741.340 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 17248.855 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: S22R, C85K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
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-Non-polymers , 4 types, 22 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
#3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.91 Å3/Da / Density % sol: 68.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.3 / Details: MPD, Tris |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Apr 14, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97403 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.96→47.35 Å / Num. obs: 32768 / % possible obs: 96.52 % / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 91.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06656 / Rpim(I) all: 0.03397 / Rrim(I) all: 0.07505 / Net I/σ(I): 14.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.961→3.067 Å / Redundancy: 4.6 % / Num. unique obs: 3144 / CC1/2: 0.716 / CC star: 0.914 / % possible all: 94.39 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1WEQ,6HPR,AlphaFold Resolution: 2.96→47.35 Å / SU ML: 0.4556 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.1131 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 100.78 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.96→47.35 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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