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- PDB-8jws: ePHD domain of PHD Finger Protein 7 (PHF7) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jws
タイトルePHD domain of PHD Finger Protein 7 (PHF7)
要素PHD finger protein 7
キーワードLIGASE / Ubiquitin / RING ligase / ePHD
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of osteoclast proliferation / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear speck / Golgi apparatus / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHF7/G2E3, PHD domain / PHF7/G2E3, ePHD domain / : / PHD-like zinc-binding domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase PHF7
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bang, I. / Lee, H.S. / Choi, H.-J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2023
タイトル: Molecular basis for PHF7-mediated ubiquitination of histone H3.
著者: Lee, H.S. / Bang, I. / You, J. / Jeong, T.K. / Kim, C.R. / Hwang, M. / Kim, J.S. / Baek, S.H. / Song, J.J. / Choi, H.J.
履歴
登録2023年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 7
B: PHD finger protein 7
C: PHD finger protein 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,98216
ポリマ－43,1453
非ポリマー83713
水5,675315
1
A: PHD finger protein 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6405
ポリマ－14,3821
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHD finger protein 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6405
ポリマ－14,3821
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PHD finger protein 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7026
ポリマ－14,3821
非ポリマー3205
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.014, 59.145, 170.396
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 30 through 43 or resid 45...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 30 through 43 or resid 45...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 30 through 43 or resid 45...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-IDBeg label alt-IDEnd label alt-ID
d_11SERSERPROPROAA30 - 438 - 21
d_12LYSLYSSERSERAA45 - 6623 - 44
d_13LEULEUPROPROAA68 - 8346 - 61
d_14ASPASPVALVALAA85 - 9163 - 69
d_15ALAALALYSLYSAA93 - 9571 - 73
d_16ILEILELYSLYSAA97 - 10275 - 80
d_17GLYGLYPROPROAA105 - 14683 - 124
d_18ZNZNZNZNAD501LL
d_19ZNZNZNZNAE502LL
d_21SERSERPROPROBB30 - 438 - 21
d_22LYSLYSSERSERBB45 - 6623 - 44
d_23LEULEUPROPROBB68 - 8346 - 61
d_24ASPASPVALVALBB85 - 9163 - 69
d_25ALAALALYSLYSBB93 - 9571 - 73
d_26ILEILELYSLYSBB97 - 10275 - 80
d_27GLYGLYPROPROBB105 - 14683 - 124
d_28ZNZNZNZNBH501LL
d_29ZNZNZNZNBI502LL
d_31SERSERPROPROCC30 - 438 - 21
d_32LYSLYSSERSERCC45 - 6623 - 44
d_33LEULEUPROPROCC68 - 8346 - 61
d_34ASPASPVALVALCC85 - 9163 - 69
d_35ALAALALYSLYSCC93 - 9571 - 73
d_36ILEILELYSLYSCC97 - 10275 - 80
d_37GLYGLYPROPROCC105 - 14683 - 124
d_38ZNZNZNZNCL501LL
d_39ZNZNZNZNCM502LL

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999957239146, -0.00834636215828, -0.00398222522414), (-0.00754969453407, -0.488100837494, -0.872754590105), (0.00534059841733, 0.872747334958, -0.48814297837)0.667935766686, 106.314899273, 67.2669197038
2given(0.999902505277, -9.14717732533E-5, -0.0139632222034), (0.0119713580386, -0.509139111584, 0.860600982827), (-0.00718794324546, -0.860684237504, -0.509088378166)1.16298435062, -6.32813832741, 126.796921629

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 7 / Testis development protein NYD-SP6


分子量: 14381.694 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Phf7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)PLysS / 参照: UniProt: Q9DAG9
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.7 / 詳細: PEG 3350, LiCl, Bicine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97957 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→31.01 Å / Num. obs: 25458 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 19.24 Å2 / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09503 / Rpim(I) all: 0.06078 / Rrim(I) all: 0.1132 / Net I/σ(I): 8.33
反射 シェル解像度: 2→2.072 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.5245 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 2513 / CC1/2: 0.712 / CC star: 0.912 / Rpim(I) all: 0.3391 / Rrim(I) all: 0.6268 / % possible all: 98.01

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NN2

4nn2


解像度: 2→31.01 Å / SU ML: 0.1916 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.6664
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2228 1333 5.25 %
Rwork0.1973 24081 -
obs0.1986 25414 97.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→31.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2802 0 25 315 3142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01182877
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23353845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0755387
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.51881135
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.560313601517
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.620305001266
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.070.25671210.23432391X-RAY DIFFRACTION98.01
2.07-2.150.24211480.22182370X-RAY DIFFRACTION98.17
2.15-2.250.30081390.27262384X-RAY DIFFRACTION98.02
2.25-2.370.2881260.24632379X-RAY DIFFRACTION97.02
2.37-2.520.18961310.19682388X-RAY DIFFRACTION98.13
2.52-2.710.30191220.21072390X-RAY DIFFRACTION96.32
2.71-2.990.22761300.20952369X-RAY DIFFRACTION95.93
2.99-3.420.22761400.18982431X-RAY DIFFRACTION97.17
3.42-4.310.18961260.16392462X-RAY DIFFRACTION97.15
4.31-31.010.16831500.16382517X-RAY DIFFRACTION94.78
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.679256004450.757014913557-0.7705347046371.53818827034-0.2596587766662.356346669620.04701624458820.0185443948380.08702656338780.0760238305855-0.03022069055990.0865059352517-0.001895711292250.0298288726671-0.02262486765710.1206698708690.0132769943742-0.002913219837760.05877308827010.009155561927380.085236464581132.999813008828.686360420380.2445851806
22.89043910235-0.1698306144150.1392997370911.311877168810.2716236673222.31516523633-0.007833620234850.345474044948-0.289428560522-0.0781099211195-0.01151647757550.04851194763820.0373285616646-0.01727050638580.006424700327760.136194487317-0.02368654537130.004113524881920.188819248806-0.06930485476780.14131782607733.123533956622.007740519753.2719841934
32.4138214432-0.667402093695-0.7008270310411.559144565720.4118905776732.088069316860.04042597681970.3127537683680.40694030417-0.0299286828180.04625049467140.0204998356158-0.0788777378358-0.182929009301-0.07074473201320.154564465584-0.0237813932511-0.01405865714080.1443005393950.08233883075070.19993631838633.084405453948.479849792861.030165358
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth seq-ID: 30 - 146 / Label seq-ID: 1 - 117

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11(chain 'A' and resid 30 through 146)AA
22(chain 'B' and resid 30 through 146)BE
33(chain 'C' and resid 30 through 146)CI

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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