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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8hjw | |||||||||
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タイトル | Bi-functional malonyl-CoA reductuase from Chloroflexus aurantiacus | |||||||||
要素 | Short-chain dehydrogenase/reductase SDR | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / malonyl-CoA reductase (MCR) / bi-functional enzyme / NADPH-dependent reduction | |||||||||
機能・相同性 | fatty acid elongation / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / short chain dehydrogenase / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily / nucleotide binding / metal ion binding / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Chloroflexus aurantiacus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Ahn, J.W. / Kim, S. | |||||||||
資金援助 | 韓国, 2件
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引用 | ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure of bifunctional malonyl-CoA reductase from Chloroflexus aurantiacus reveals a dynamic domain movement for high enzymatic activity. 著者: Jae-Woo Ahn / Sangwoo Kim / Jiyeon Hong / Kyung-Jin Kim / 要旨: The platform chemical 3-hydroxypropionic acid is used to synthesize various valuable materials, including bioplastics. Bifunctional malonyl-CoA reductase is a key enzyme in 3-hydroxypropionic acid ...The platform chemical 3-hydroxypropionic acid is used to synthesize various valuable materials, including bioplastics. Bifunctional malonyl-CoA reductase is a key enzyme in 3-hydroxypropionic acid biosynthesis as it catalyzes the two-step reduction of malonyl-CoA to malonate semialdehyde to 3-hydroxypropionic acid. Here, we report the cryo-EM structure of a full-length malonyl-CoA reductase protein from Chloroflexus aurantiacus (CaMCR). The EM model of CaMCR reveals a tandem helix architecture comprising an N-terminal (CaMCR) and a C-terminal (CaMCR) domain. The CaMCR model also revealed that the enzyme undergoes a dynamic domain movement between CaMCR and CaMCR due to the presence of a flexible linker between these two domains. Increasing the flexibility and extension of the linker resulted in a twofold increase in enzyme activity, indicating that for CaMCR, domain movement is crucial for high enzyme activity. We also describe the structural features of CaMCR and CaMCR. This study reveals the protein structures underlying the molecular mechanism of CaMCR and thereby provides valuable information for future enzyme engineering to improve the productivity of 3-hydroxypropionic acid. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8hjw.cif.gz | 407.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8hjw.ent.gz | 333 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8hjw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8hjw_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8hjw_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8hjw_validation.xml.gz | 79.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8hjw_validation.cif.gz | 117.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hj/8hjw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hj/8hjw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 34840MC 8i6zC 8i70C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 132134.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chloroflexus aurantiacus (バクテリア) 遺伝子: Caur_2614 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A9WIU3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus aurantiacus タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.264 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Chloroflexus aurantiacus (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl |
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2100 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85107 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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