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- PDB-8i70: Crystal structure of NADP-binding form of malonyl-CoA reductase C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i70
タイトルCrystal structure of NADP-binding form of malonyl-CoA reductase C-domain from Chloroflexus aurantiacus
要素Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P)-binding protein / Short-chain reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid elongation / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / L(+)-TARTARIC ACID / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
類似検索 - 構成要素
生物種Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kim, S. / Kim, K.-J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of bifunctional malonyl-CoA reductase from Chloroflexus aurantiacus reveals a dynamic domain movement for high enzymatic activity.
著者: Jae-Woo Ahn / Sangwoo Kim / Jiyeon Hong / Kyung-Jin Kim /
要旨: The platform chemical 3-hydroxypropionic acid is used to synthesize various valuable materials, including bioplastics. Bifunctional malonyl-CoA reductase is a key enzyme in 3-hydroxypropionic acid ...The platform chemical 3-hydroxypropionic acid is used to synthesize various valuable materials, including bioplastics. Bifunctional malonyl-CoA reductase is a key enzyme in 3-hydroxypropionic acid biosynthesis as it catalyzes the two-step reduction of malonyl-CoA to malonate semialdehyde to 3-hydroxypropionic acid. Here, we report the cryo-EM structure of a full-length malonyl-CoA reductase protein from Chloroflexus aurantiacus (CaMCR). The EM model of CaMCR reveals a tandem helix architecture comprising an N-terminal (CaMCR) and a C-terminal (CaMCR) domain. The CaMCR model also revealed that the enzyme undergoes a dynamic domain movement between CaMCR and CaMCR due to the presence of a flexible linker between these two domains. Increasing the flexibility and extension of the linker resulted in a twofold increase in enzyme activity, indicating that for CaMCR, domain movement is crucial for high enzyme activity. We also describe the structural features of CaMCR and CaMCR. This study reveals the protein structures underlying the molecular mechanism of CaMCR and thereby provides valuable information for future enzyme engineering to improve the productivity of 3-hydroxypropionic acid.
履歴
登録2023年1月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6406
ポリマ－75,3551
非ポリマー1,2865
水8,647480
1
A: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子

A: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,28112
ポリマ－150,7092
非ポリマー2,57210
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area10710 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area45690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.675, 139.644, 73.565
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / Malonyl-CoA reductase


分子量: 75354.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
遺伝子: Caur_2614 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A9WIU3, malonyl-CoA reductase (malonate semialdehyde-forming)
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 480 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.36 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M ammonium tartrate, 0.1 M Tris-Cl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月18日
放射モノクロメーター: DCM Si (111) Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 67574 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 0.046 / Net I/σ(I): 12.9 / Num. measured all: 279616
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.932.10.23264831.573198.1
1.93-1.972.10.19665491.561198.3
1.97-2.012.10.16665821.585198.5
2.01-2.052.10.14565961.616198.5
2.05-2.092.10.1365961.564198.5
2.09-2.142.10.10965131.581198.7
2.14-2.192.10.09266391.571198.7
2.19-2.252.10.08765731.632198.8
2.25-2.322.10.07765801.611199
2.32-2.392.10.07166281.62199
2.39-2.482.10.06466561.575199.1
2.48-2.582.10.05865561.6199.1
2.58-2.72.10.05566131.69199.3
2.7-2.842.10.04866911.646199.4
2.84-3.022.10.04366361.585199.6
3.02-3.252.10.0466451.635199.6
3.25-3.582.10.03766761.796199.7
3.58-4.092.10.03666651.948199.7
4.09-5.162.10.03566031.921199.3
5.16-5020.03963792.398195.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACv5.8.0267精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8I6Z

8i6z


解像度: 1.9→26.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.322 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19129 3556 5.3 %RANDOM
Rwork0.15229 ---
obs0.15425 63699 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.733 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.34 Å2-0 Å2-0.86 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→26.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5080 0 84 480 5644
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0135259
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0145034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.6577143
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4761.57411537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.225657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.78720.068296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.33415863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.661559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2699
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.025978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021227
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4772.4872631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4762.4872630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1863.7153287
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1863.7153288
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9643.0192628
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9643.0192626
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.9344.3373857
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.41631.3765928
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.34431.0755850
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.946 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 265 -
Rwork0.188 4545 -
obs--96.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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