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- PDB-8h62: Crystal structure of Internalin A from Listeria monocytogenes wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h62
タイトルCrystal structure of Internalin A from Listeria monocytogenes with human E-cadherin EC12
要素
  • Cadherin-1
  • Internalin A
キーワードCELL INVASION / Internalin A Cadherin Bacterial invasion nanobody Surface plasmon resonance Isothermal titration calorimetry
機能・相同性
機能・相同性情報


response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / pituitary gland development / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of axon extension / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / pituitary gland development / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of axon extension / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / adherens junction organization / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / Adherens junctions interactions / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / apical junction complex / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein localization / Degradation of the extracellular matrix / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / protein tyrosine kinase binding / peptidoglycan-based cell wall / negative regulation of cell migration / protein localization to plasma membrane / adherens junction / trans-Golgi network / cell-cell adhesion / cell morphogenesis / beta-catenin binding / response to toxic substance / positive regulation of protein import into nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell junction / cell migration / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of gene expression / postsynapse / endosome / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / : / Cadherin prodomain like ...: / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / : / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Internalin A / Cadherin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes serovar 1/2a (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Caaveiro, J.M.M. / Nagatoish, S. / Tsumoto, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H02420 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Anti-InlA single-domain antibodies that inhibit the cell invasion of Listeria monocytogenes.
著者: Yamazaki, T. / Nagatoishi, S. / Yamawaki, T. / Nozawa, T. / Matsunaga, R. / Nakakido, M. / Caaveiro, J.M.M. / Nakagawa, I. / Tsumoto, K.
履歴
登録2022年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Internalin A
B: Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2697
ポリマ－73,0492
非ポリマー2195
水11,349630
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.350, 69.580, 72.490
Angle α, β, γ (deg.)101.480, 97.770, 105.990
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Internalin A


分子量: 49914.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes serovar 1/2a (バクテリア)
株: ATCC BAA-679 / EGD-e / 遺伝子: inlA, lmo0433, intlA / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DJM0
#2: タンパク質 Cadherin-1 / CAM 120/80 / Epithelial cadherin / E-cadherin / Uvomorulin / E-cadherin EC12


分子量: 23134.660 Da / 分子数: 1 / Mutation: C163S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH1, CDHE, UVO / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P12830
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.12 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Ammonium acetate 45% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→34.8 Å / Num. obs: 71483 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.91→1.95 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4418 / CC1/2: 0.837 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
MOLREP2.7.17位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1o6s 4zmt

1o6s

4zmt


解像度: 1.91→34.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 6.527 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2097 2835 4 %RANDOM
Rwork0.1763 ---
obs0.1776 68640 92.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 92.26 Å2 / Biso mean: 26.343 Å2 / Biso min: 14.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5 Å20.41 Å2-0.36 Å2
2--1.79 Å20.55 Å2
3----0.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→34.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5136 0 8 633 5777
Biso mean--40.61 34.12 -
残基数----675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0125255
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0164828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.6397201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4581.54811320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5055685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg12.258510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.30710897
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2909
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02850
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.959 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 209 -
Rwork0.289 5045 -
all-5254 -
obs--92.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7059-0.1478-0.12830.58180.20420.5639-0.0086-0.0822-0.0410.02090.0041-0.03180.06350.00610.00450.0080.00660.00250.06250.02360.0116-33.220823.415764.1792
20.47790.1527-0.3670.4625-0.40863.6080.00070.0309-0.0012-0.07490.0614-0.01210.0411-0.0032-0.0620.08-0.01090.01070.04850.01290.0199-37.230818.890537.0763
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 496
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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