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万見
- PDB-8ghm: Hir1 WD40 domains and Asf1/H3/H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ghm
タイトルHir1 WD40 domains and Asf1/H3/H4
要素
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone chaperone
  • Histone promoter control protein 2
  • Histone transcription regulator 3
  • Protein HIR1
キーワードCHAPERONE / Histone / Complex / Replication-Independent
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle ...negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / histone binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hpc2-related domain / HIRA B motif / HPC2 and ubinuclein domain / HIRA B motif / TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / Histone transcription regulator 3/CABIN1 / TUP1-like enhancer of split / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like ...Hpc2-related domain / HIRA B motif / HPC2 and ubinuclein domain / HIRA B motif / TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / Histone transcription regulator 3/CABIN1 / TUP1-like enhancer of split / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3 / Histone chaperone / Protein HIR1 / Histone transcription regulator 3 / Histone promoter control protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Kim, H.J. / Murakami, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123233 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Structure of the Hir histone chaperone complex.
著者: Hee Jong Kim / Mary R Szurgot / Trevor van Eeuwen / M Daniel Ricketts / Pratik Basnet / Athena L Zhang / Austin Vogt / Samah Sharmin / Craig D Kaplan / Benjamin A Garcia / Ronen Marmorstein / Kenji Murakami /
要旨: The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The ...The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The molecular architecture of the HIRA/Hir complex and its mode of histone deposition have remained unknown. Here, we report the cryo-EM structure of the S. cerevisiae Hir complex with Asf1/H3/H4 at 2.9-6.8 Å resolution. We find that the Hir complex forms an arc-shaped dimer with a Hir1/Hir2/Hir3/Hpc2 stoichiometry of 2/4/2/4. The core of the complex containing two Hir1/Hir2/Hir2 trimers and N-terminal segments of Hir3 forms a central cavity containing two copies of Hpc2, with one engaged by Asf1/H3/H4, in a suitable position to accommodate a histone (H3/H4) tetramer, while the C-terminal segments of Hir3 harbor nucleic acid binding activity to wrap DNA around the Hpc2-assisted histone tetramer. The structure suggests a model for how the Hir/Asf1 complex promotes the formation of histone tetramers for their subsequent deposition onto DNA.
履歴
登録2023年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein HIR1
M: Histone H3
N: Histone H4
O: Histone chaperone
J: Histone transcription regulator 3
D: Histone transcription regulator 3
G: Protein HIR1
F: Histone promoter control protein 2
L: Histone promoter control protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)765,9689
ポリマ－765,9689
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 6種, 9分子 AGMNOJDFL

#1: タンパク質 Protein HIR1 / Histone transcription regulator 1


分子量: 93983.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32479
#2: タンパク質 Histone H3


分子量: 15391.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HHT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5Q536
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11395.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HHF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5Q1V3
#4: タンパク質 Histone chaperone / Asf1


分子量: 31629.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ASF1, GI527_G0003133 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6L0YDQ7
#5: タンパク質 Histone transcription regulator 3


分子量: 191915.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47171
#6: タンパク質 Histone promoter control protein 2


分子量: 67877.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q01448

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Hir1 WD40 domains and Asf1/H3/H4COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Hir1 WD40 bound Hpc2COMPLEX#1, #5-#61NATURAL
3Asf1/H3/H4COMPLEX#2-#41RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
32Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
43Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 366702 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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