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万見
- EMDB-40037: Composite map of the Hir complex with Asf1/H3/H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40037
タイトルComposite map of the Hir complex with Asf1/H3/H4
マップデータa composite map of the Hir with Asf1/H3/H4
試料
  • 複合体: the yeast Hir complex with Asf1/H3/H4
    • 複合体: the yeast Hir complex
    • 複合体: Asf1/H3/H4
キーワードHistone / Complex / Replication-Independent / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes ...negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / DNA replication-dependent chromatin assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / nucleosome disassembly / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / intracellular copper ion homeostasis / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / chromosome / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
HIRA B motif / HIRA B motif / Hpc2-related domain / HPC2 and ubinuclein domain / Histone transcription regulator 3/CABIN1 / TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / TUP1-like enhancer of split / : / CAF1B/HIR1 beta-propeller domain ...HIRA B motif / HIRA B motif / Hpc2-related domain / HPC2 and ubinuclein domain / Histone transcription regulator 3/CABIN1 / TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / TUP1-like enhancer of split / : / CAF1B/HIR1 beta-propeller domain / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone / Histone H4 / Protein HIR1 / Protein HIR2 / Histone transcription regulator 3 / Histone H3 / Histone promoter control protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Kim HJ / Murakami K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123233 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Structure of the Hir histone chaperone complex.
著者: Hee Jong Kim / Mary R Szurgot / Trevor van Eeuwen / M Daniel Ricketts / Pratik Basnet / Athena L Zhang / Austin Vogt / Samah Sharmin / Craig D Kaplan / Benjamin A Garcia / Ronen Marmorstein / Kenji Murakami /
要旨: The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The ...The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The molecular architecture of the HIRA/Hir complex and its mode of histone deposition have remained unknown. Here, we report the cryo-EM structure of the S. cerevisiae Hir complex with Asf1/H3/H4 at 2.9-6.8 Å resolution. We find that the Hir complex forms an arc-shaped dimer with a Hir1/Hir2/Hir3/Hpc2 stoichiometry of 2/4/2/4. The core of the complex containing two Hir1/Hir2/Hir2 trimers and N-terminal segments of Hir3 forms a central cavity containing two copies of Hpc2, with one engaged by Asf1/H3/H4, in a suitable position to accommodate a histone (H3/H4) tetramer, while the C-terminal segments of Hir3 harbor nucleic acid binding activity to wrap DNA around the Hpc2-assisted histone tetramer. The structure suggests a model for how the Hir/Asf1 complex promotes the formation of histone tetramers for their subsequent deposition onto DNA.
履歴
登録2023年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年8月7日-
現状2024年8月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40037.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40037.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈a composite map of the Hir with Asf1/H3/H4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 455 pix.
= 618.8 Å		1.36 Å/pix.
x 555 pix.
= 754.8 Å		1.36 Å/pix.
x 532 pix.
= 723.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大0.0 - 0.19019519
平均 (標準偏差)0.0059337444 (±0.0064093615)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-126-117-63
サイズ555532455
Spacing532555455
セルA: 723.52 Å / B: 754.8 Å / C: 618.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : the yeast Hir complex with Asf1/H3/H4

全体名称: the yeast Hir complex with Asf1/H3/H4
要素
  • 複合体: the yeast Hir complex with Asf1/H3/H4
    • 複合体: the yeast Hir complex
    • 複合体: Asf1/H3/H4

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超分子 #1: the yeast Hir complex with Asf1/H3/H4

超分子名称: the yeast Hir complex with Asf1/H3/H4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 1.24 MDa

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超分子 #2: the yeast Hir complex

超分子名称: the yeast Hir complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #3: Asf1/H3/H4

超分子名称: Asf1/H3/H4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 639000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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