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- PDB-8gha: Hir3 Arm/Tail, Hir2 WD40, C-terminal Hpc2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gha
タイトルHir3 Arm/Tail, Hir2 WD40, C-terminal Hpc2
要素
  • Histone promoter control protein 2
  • Histone transcription regulator 3
  • Protein HIR2
キーワードCHAPERONE / Histone / Complex / Replication-Independent
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / chromatin organization ...negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hpc2-related domain / HPC2 and ubinuclein domain / TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / Histone transcription regulator 3/CABIN1 / TUP1-like enhancer of split / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein HIR2 / Histone transcription regulator 3 / Histone promoter control protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Kim, H.J. / Murakami, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123233 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2024
タイトル: Structure of the Hir histone chaperone complex.
著者: Hee Jong Kim / Mary R Szurgot / Trevor van Eeuwen / M Daniel Ricketts / Pratik Basnet / Athena L Zhang / Austin Vogt / Samah Sharmin / Craig D Kaplan / Benjamin A Garcia / Ronen Marmorstein / Kenji Murakami /
要旨: The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The ...The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The molecular architecture of the HIRA/Hir complex and its mode of histone deposition have remained unknown. Here, we report the cryo-EM structure of the S. cerevisiae Hir complex with Asf1/H3/H4 at 2.9-6.8 Å resolution. We find that the Hir complex forms an arc-shaped dimer with a Hir1/Hir2/Hir3/Hpc2 stoichiometry of 2/4/2/4. The core of the complex containing two Hir1/Hir2/Hir2 trimers and N-terminal segments of Hir3 forms a central cavity containing two copies of Hpc2, with one engaged by Asf1/H3/H4, in a suitable position to accommodate a histone (H3/H4) tetramer, while the C-terminal segments of Hir3 harbor nucleic acid binding activity to wrap DNA around the Hpc2-assisted histone tetramer. The structure suggests a model for how the Hir/Asf1 complex promotes the formation of histone tetramers for their subsequent deposition onto DNA.
履歴
登録2023年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年7月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / em_software ...atom_site / em_software / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_torsion / struct_conf
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _em_software.category / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.imaging_id / _em_software.name / _em_software.version
解説: Polymer geometry / 詳細: Fixed an issue with sterochemistry at Gln1516 / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Histone promoter control protein 2
D: Histone transcription regulator 3
B: Protein HIR2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)358,3463
ポリマ-358,3463
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Histone promoter control protein 2


分子量: 67877.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q01448
#2: タンパク質 Histone transcription regulator 3


分子量: 191915.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47171
#3: タンパク質 Protein HIR2 / Histone transcription regulator 2


分子量: 98553.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32480

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hir3 Arm/Tail, Hir2 WD40, C-terminal Hpc2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 639629 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410284
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74713919
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.3833841
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0451578
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061759

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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