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- PDB-8g01: YES Complex - E. coli MraY, Protein E ID21, E. coli SlyD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g01
タイトルYES Complex - E. coli MraY, Protein E ID21, E. coli SlyD
要素
  • FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
  • GPE
  • Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
キーワードTRANSFERASE/ISOMERASE / inhibitor / antibiotic / chaperone / membrane / bacteriophage / TRANSFERASE-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / modulation by virus of host cellular process / enzyme inhibitor activity / protein maturation by protein folding / cobalt ion binding / nickel cation binding / protein maturation ...phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / modulation by virus of host cellular process / enzyme inhibitor activity / protein maturation by protein folding / cobalt ion binding / nickel cation binding / protein maturation / peptidoglycan biosynthetic process / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cell wall organization / unfolded protein binding / regulation of cell shape / response to heat / protein refolding / killing of cells of another organism / protein stabilization / cell cycle / copper ion binding / cell division / zinc ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Microvirus lysis protein (E) / Microvirus lysis protein (E), C terminus / : / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase, conserved site / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase signature 1 / MraY family signature 1. / MraY family signature 2. / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4 ...Microvirus lysis protein (E) / Microvirus lysis protein (E), C terminus / : / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase, conserved site / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase signature 1 / MraY family signature 1. / MraY family signature 2. / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD / GPE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Escherichia phage ID21 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Orta, A.K. / Clemons, W.M. / Riera, N.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114611 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105385 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: The mechanism of the phage-encoded protein antibiotic from ΦX174.
著者: Anna K Orta / Nadia Riera / Yancheng E Li / Shiho Tanaka / Hyun Gi Yun / Lada Klaic / William M Clemons /
要旨: The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that ...The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that protein E bridges two bacterial proteins to form the transmembrane YES complex [MraY, protein E, sensitivity to lysis D (SlyD)]. Protein E inhibits peptidoglycan biosynthesis by obstructing the MraY active site leading to loss of lipid I production. We experimentally validate this result for two different viral species, providing a clear model for bacterial lysis and unifying previous experimental data. Additionally, we characterize the MraY structure-revealing features of this essential enzyme-and the structure of the chaperone SlyD bound to a protein. Our structures provide insights into the mechanism of phage-mediated lysis and for structure-based design of phage therapeutics.
履歴
登録2023年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
B: GPE
G: GPE
E: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
D: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
C: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,1176
ポリマ－132,1176
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-MurNAc-pentapeptide phosphotransferase


分子量: 39909.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: mraY, murX, b0087, JW0085 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P0A6W3, phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
#2: タンパク質 GPE


分子量: 9489.507 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage ID21 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2LMB7
#3: タンパク質 FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD / PPIase / Histidine-rich protein / Metallochaperone SlyD / Rotamase / Sensitivity to lysis protein D / WHP


分子量: 16659.486 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-154 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: slyD, b3349, JW3311 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9K9, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1YES complexCOMPLEXHexameric complex of E. coli MraY dimer bound to two molecules of Protein E (ID21), stabilized by E. coli SlyDall0MULTIPLE SOURCES
2Lysis Protein ECOMPLEXProtein E from ID21 phage#21RECOMBINANT
3Dimeric structure of MraYCOMPLEX#11RECOMBINANT
4SlyDCOMPLEXE. coli SlyD truncated at residue 154#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.14032 MDaNO
220.00865 MDaNO
330.03988 MDaNO
440.02086 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia phage ID21 (ファージ)338101
23Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
34Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
23Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
34Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: Supplemented with 2mM E. coli lipid extract
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPESC8H18N2O4S1
275 mMSodium ChlorideNaCl1
35 %GlycerolC3H8O31
40.03 %n-Dodecyl-beta-maltosideC24H46O111
55 mM2-MercaptoethanolC2H6OS1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12070

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv3.2.0+210817粒子像選択
2DigitalMicrograph画像取得
4cryoSPARCv3.2.0+210817CTF補正
7PHENIX1.20.1-4487モデルフィッティング
9cryoSPARCv3.2.0+210817初期オイラー角割当
10cryoSPARCv3.2.0+210817最終オイラー角割当
11cryoSPARCv3.2.0+210817分類
12cryoSPARCv3.2.0+210817３次元再構成
13PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
14ISOLDE1.2.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 11700795
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122452 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Chain-ID: A / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeChain residue rangeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
14J72

4j72

4J721-36511-365
22K8I

2k8i

2K8I1-15421-154
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0029159
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4212464
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.9411231
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0381458
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031541

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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