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- EMDB-29642: YES Complex - E. coli MraY, Protein E ID21, E. coli SlyD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29642
タイトルYES Complex - E. coli MraY, Protein E ID21, E. coli SlyD
マップデータ
試料
  • 複合体: YES complex
    • 複合体: Lysis Protein E
      • タンパク質・ペプチド: Lysis protein E
    • 複合体: Dimeric structure of MraY
      • タンパク質・ペプチド: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
    • 複合体: SlyD
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードinhibitor / antibiotic / chaperone / membrane / bacteriophage / TRANSFERASE-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity ...symbiont-mediated suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / cell wall organization / protein folding / regulation of cell shape / cell division / host cell plasma membrane / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Microvirus lysis protein (E) / Microvirus lysis protein (E), C terminus / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase, conserved site / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase signature 1 / MraY family signature 1. / MraY family signature 2. / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. ...Microvirus lysis protein (E) / Microvirus lysis protein (E), C terminus / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide transferase, conserved site / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase signature 1 / MraY family signature 1. / MraY family signature 2. / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Lysis protein E / Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage phiX174 (ファージ) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Orta AK / Clemons WM / Li YE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114611 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105385 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: The mechanism of the phage-encoded protein antibiotic from ΦX174.
著者: Anna K Orta / Nadia Riera / Yancheng E Li / Shiho Tanaka / Hyun Gi Yun / Lada Klaic / William M Clemons /
要旨: The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that ...The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that protein E bridges two bacterial proteins to form the transmembrane YES complex [MraY, protein E, sensitivity to lysis D (SlyD)]. Protein E inhibits peptidoglycan biosynthesis by obstructing the MraY active site leading to loss of lipid I production. We experimentally validate this result for two different viral species, providing a clear model for bacterial lysis and unifying previous experimental data. Additionally, we characterize the MraY structure-revealing features of this essential enzyme-and the structure of the chaperone SlyD bound to a protein. Our structures provide insights into the mechanism of phage-mediated lysis and for structure-based design of phage therapeutics.
履歴
登録2023年1月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29642.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29642.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.01957859 - 1.8367323
平均 (標準偏差)0.0022666773 (±0.032156322)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.992 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29642_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoEM map of the YES complex (phix174)

ファイルemd_29642_half_map_2.map
注釈CryoEM map of the YES complex (phix174)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : YES complex

全体名称: YES complex
要素
  • 複合体: YES complex
    • 複合体: Lysis Protein E
      • タンパク質・ペプチド: Lysis protein E
    • 複合体: Dimeric structure of MraY
      • タンパク質・ペプチド: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
    • 複合体: SlyD
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase

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超分子 #1: YES complex

超分子名称: YES complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Hexameric complex of E. coli MraY dimer bound to two molecules of Protein E (phix174), stabilized by E. coli SlyD
分子量理論値: 140.32 KDa

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超分子 #2: Lysis Protein E

超分子名称: Lysis Protein E / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: Protein E from PhiX174 phage
由来(天然)生物種: Escherichia phage phiX174 (ファージ)
分子量理論値: 11.52476 KDa

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超分子 #3: Dimeric structure of MraY

超分子名称: Dimeric structure of MraY / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 39.88 KDa

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超分子 #4: SlyD

超分子名称: SlyD / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 / 詳細: E. coli SlyD truncated at residue 154
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 20.86 KDa

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分子 #1: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase

分子名称: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 39.909539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MLVWLAEHLV KYYSGFNVFS YLTFRAIVSL LTALFISLWM GPRMIAHLQK LSFGQVVRND GPESHFSKRG TPTMGGIMIL TAIVISVLL WAYPSNPYVW CVLVVLVGYG VIGFVDDYRK VVRKDTKGLI ARWKYFWMSV IALGVAFALY LAGKDTPATQ L VVPFFKDV ...文字列:
MLVWLAEHLV KYYSGFNVFS YLTFRAIVSL LTALFISLWM GPRMIAHLQK LSFGQVVRND GPESHFSKRG TPTMGGIMIL TAIVISVLL WAYPSNPYVW CVLVVLVGYG VIGFVDDYRK VVRKDTKGLI ARWKYFWMSV IALGVAFALY LAGKDTPATQ L VVPFFKDV MPQLGLFYIL LAYFVIVGTG NAVNLTDGLD GLAIMPTVFV AGGFALVAWA TGNMNFASYL HIPYLRHAGE LV IVCTAIV GAGLGFLWFN TYPAQVFMGD VGSLALGGAL GIIAVLLRQE FLLVIMGGVF VVETLSVILQ VGSFKLRGQR IFR MAPIHH HYELKGWPEP RVIVRFWIIS LMLVLIGLAT LKVR

UniProtKB: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase

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分子 #2: Lysis protein E

分子名称: Lysis protein E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage phiX174 (ファージ)
分子量理論値: 11.545908 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
MGVRWTLWDT LAFLLLLSLL LPSLLIMFIP STFKRPVSSW KARNLRKTLL MASSVRLKPL NCSRLPCVYA QETLTFLLTQ KKTCVKNYV RKEHHHHHH

UniProtKB: Lysis protein E

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分子 #3: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 16.659486 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
MKVAKDLVVS LAYQVRTEDG VLVDESPVSA PLDYLHGHGS LISGLETALE GHEVGDKFDV AVGANDAYGQ YDENLVQRVP KDVFMGVDE LQVGMRFLAE TDQGPVPVEI TAVEDDHVVV DGNHMLAGQN LKFNVEVVAI REATEEELAH GHVHG

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
75.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 %C3H8O3Glycerol
0.03 %C24H46O11n-Dodecyl-beta-maltoside
5.0 mMC2H6OS2-Mercaptoethanol

詳細: Supplemented with 2mM E. coli lipid extract
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10798 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1516368
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0+210817) / 使用した粒子像数: 155270
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0+210817)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0+210817)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 100000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0+210817)
詳細: ~155,000 class 1 ~132,000 class 2 ~89,000 class 3 ~94,000 class 4
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2k8i


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-154 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8g02:
YES Complex - E. coli MraY, Protein E PhiX174, E. coli SlyD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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