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- PDB-8fzu: The von Willebrand factor A domain of human capillary morphogenes... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8fzu | ||||||
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Title | The von Willebrand factor A domain of human capillary morphogenesis gene II, flexibly fused to the 1TEL crystallization chaperone, Thr-Val linker variant, Expressed with SUMO tag | ||||||
![]() | Transcription factor ETV6,Anthrax toxin receptor 2 | ||||||
![]() | PEPTIDE BINDING PROTEIN / TELSAM fusion / polymer forming crystallization chaperone | ||||||
Function / homology | ![]() Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / Uptake and function of anthrax toxins / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transmembrane signaling receptor activity ...Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / Uptake and function of anthrax toxins / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transmembrane signaling receptor activity / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / endosome membrane / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / extracellular region / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gajjar, P.L. / Litchfield, C.M. / Callahan, M. / Redd, N. / Doukov, T. / Lebedev, A. / Moody, J.D. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Increasing the bulk of the 1TEL-target linker and retaining the 10×His tag in a 1TEL-CMG2-vWa construct improves crystal order and diffraction limits. Authors: Gajjar, P.L. / Pedroza Romo, M.J. / Litchfield, C.M. / Callahan, M. / Redd, N. / Nawarathnage, S. / Soleimani, S. / Averett, J. / Wilson, E. / Lewis, A. / Stewart, C. / Tseng, Y.J. / Doukov, ...Authors: Gajjar, P.L. / Pedroza Romo, M.J. / Litchfield, C.M. / Callahan, M. / Redd, N. / Nawarathnage, S. / Soleimani, S. / Averett, J. / Wilson, E. / Lewis, A. / Stewart, C. / Tseng, Y.J. / Doukov, T. / Lebedev, A. / Moody, J.D. #1: Journal: Biorxiv / Year: 2023 Title: Decreasing the flexibility of the TELSAM-target protein linker and omitting the cleavable fusion tag improves crystal order and diffraction limits. Authors: Gajjar, P.L. / Romo, M.J.P. / Litchfield, C.M. / Callahan, M. / Redd, N. / Nawarathnage, S. / Soleimani, S. / Averett, J. / Wilson, E. / Lewis, A. / Stewart, C. / Tseng, Y.J. / Doukov, T. / ...Authors: Gajjar, P.L. / Romo, M.J.P. / Litchfield, C.M. / Callahan, M. / Redd, N. / Nawarathnage, S. / Soleimani, S. / Averett, J. / Wilson, E. / Lewis, A. / Stewart, C. / Tseng, Y.J. / Doukov, T. / Lebedev, A. / Moody, J.D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 361.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 259.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8ft6C ![]() 8ft8C ![]() 8fz4C ![]() 8fzvC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 28705.766 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-K / | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.46 Å3/Da / Density % sol: 49.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 0.1M HEPES 2.0M ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 21, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→71.06 Å / Num. obs: 66252 / % possible obs: 90.48 % / Redundancy: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 24.16 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1787 / Rpim(I) all: 0.05901 / Net I/σ(I): 4.67 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.968 Å / Rmerge(I) obs: 2.574 / Num. unique obs: 2186 / CC1/2: 0.607 / Rrim(I) all: 2.709 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.15 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→71.06 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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