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- PDB-8fn9: Crystal structure of the C-terminal Fg domain of TNR with the sin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fn9
タイトルCrystal structure of the C-terminal Fg domain of TNR with the single FN domain of PTPRZ
要素
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
  • Tenascin-R
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / receptor protein tyrosine phosphatase / extracellular matrix / fibronectin type III / fibrinogen
機能・相同性
機能・相同性情報


axon extension involved in regeneration / negative regulation of axon extension involved in regeneration / perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / tenascin complex / positive regulation of transmission of nerve impulse / neuroblast migration / telencephalon cell migration / MDK and PTN in ALK signaling / neuron cell-cell adhesion ...axon extension involved in regeneration / negative regulation of axon extension involved in regeneration / perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / tenascin complex / positive regulation of transmission of nerve impulse / neuroblast migration / telencephalon cell migration / MDK and PTN in ALK signaling / neuron cell-cell adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of synaptic transmission / regulation of myelination / Other interleukin signaling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell-cell adhesion / regulation of cell differentiation / oligodendrocyte differentiation / locomotory exploration behavior / associative learning / neuromuscular process controlling balance / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / ECM proteoglycans / hematopoietic progenitor cell differentiation / regulation of cell adhesion / regulation of cell migration / protein dephosphorylation / extracellular matrix organization / protein-tyrosine-phosphatase / axonogenesis / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein tyrosine phosphatase activity / axon guidance / central nervous system development / synaptic transmission, glutamatergic / long-term synaptic potentiation / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / integrin binding / negative regulation of neuron projection development / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / cell adhesion / membrane raft / glutamatergic synapse / synapse / cell surface / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Tenascin, EGF-like domain / Tenascin EGF domain / : / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Tenascin, EGF-like domain / Tenascin EGF domain / : / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Epidermal growth factor-like domain. / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / Tenascin-R
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bouyain, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143757 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Protein-protein interactions between tenascin-R and RPTP zeta /phosphacan are critical to maintain the architecture of perineuronal nets.
著者: Sinha, A. / Kawakami, J. / Cole, K.S. / Ladutska, A. / Nguyen, M.Y. / Zalmai, M.S. / Holder, B.L. / Broerman, V.M. / Matthews, R.T. / Bouyain, S.
履歴
登録2022年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tenascin-R
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
C: Tenascin-R
D: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
E: Tenascin-R
F: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
G: Tenascin-R
H: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,72612
ポリマ－156,5668
非ポリマー1604
水10,305572
1
A: Tenascin-R
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1823
ポリマ－39,1412
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Tenascin-R
D: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1823
ポリマ－39,1412
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Tenascin-R
F: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1823
ポリマ－39,1412
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Tenascin-R
H: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1823
ポリマ－39,1412
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.325, 75.656, 88.322
Angle α, β, γ (deg.)104.410, 92.401, 91.811
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Tenascin-R / TN-R / Janusin / Restrictin


分子量: 27223.234 Da / 分子数: 4 / 断片: Fg domain (UNP residues 1129-1358) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNR / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92752
#2: タンパク質
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / R-PTP-zeta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine ...R-PTP-zeta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 2 / R-PTP-zeta-2


分子量: 11918.245 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 310-411 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRZ1, HTPZP2, PTPRZ, PTPRZ2, PTPZ / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23471, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 572 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% w/v PEG2000 MME, 200 mM potassium thiocyanate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 102222 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 25.57 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.991 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 10193 / CC1/2: 0.486 / Rpim(I) all: 0.517 / % possible all: 91.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2J3F & 1FNA

2j3f

1fna


解像度: 1.8→42.96 Å / SU ML: 0.2088 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 23.0225
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2102 2178 2.13 %
Rwork0.174 99925 -
obs0.1747 102103 91.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→42.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10361 0 4 572 10937
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.010710753
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.876714598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06271480
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00761927
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.69193948
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.3351340.28375802X-RAY DIFFRACTION85.48
1.84-1.880.30571090.24776304X-RAY DIFFRACTION91.65
1.88-1.930.25261470.2276314X-RAY DIFFRACTION92.04
1.93-1.980.25391450.22296265X-RAY DIFFRACTION92.01
1.98-2.040.2251340.2046226X-RAY DIFFRACTION91.27
2.04-2.110.2261490.19236215X-RAY DIFFRACTION89.94
2.11-2.180.21941280.18675789X-RAY DIFFRACTION85.36
2.18-2.270.22891320.1746021X-RAY DIFFRACTION87.89
2.27-2.370.22291350.18256512X-RAY DIFFRACTION95.08
2.37-2.50.22231350.18416470X-RAY DIFFRACTION94.75
2.5-2.650.25721410.19016458X-RAY DIFFRACTION93.98
2.65-2.860.2451380.18526344X-RAY DIFFRACTION92.67
2.86-3.150.22431370.18655895X-RAY DIFFRACTION86.1
3.15-3.60.20731380.15896452X-RAY DIFFRACTION94.28
3.6-4.540.15481370.13836560X-RAY DIFFRACTION95.86
4.54-42.960.17461390.1556298X-RAY DIFFRACTION91.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.375499612860.4010197873910.5822819812951.847792186720.5893650965281.76200285212-0.1174637802890.05749269376810.135809971159-0.2522083273740.1226641840880.0449624486764-0.131498900466-0.017451461953-0.007961165633320.1653394778070.0198121685019-0.0009742215747090.1461872304590.005025477428610.139418756312-13.7336579338-29.69634795770.4562770696
20.7041562150860.2432162935940.5220341460460.756257792665-0.6119417181891.42048713906-0.33601340544-0.1037929194530.4791069242220.438164322120.194046603808-0.4744844673690.04770864360570.336828554109-0.001318401057890.4286747765260.112763816219-0.2002452418610.47616221263-0.1727030760860.61285882456612.8492765767-21.733630778193.6350383066
32.94776038858-0.05691111234180.8165835824961.773586696080.5435414244861.473773307380.0388421930014-0.005436453001340.200859869959-0.122668029544-0.06083386174630.06020684906790.0201160560209-0.0841281165471-0.0002031873049220.268745923916-0.05071006885150.002370563057890.2169739711350.03288441102020.138202973536-57.4251907643-17.555716699627.0007984596
41.094899848480.178438952551-0.06445148646010.782097298339-0.6012454558821.18057783446-0.03989323392920.09096522417040.01524255003510.01173900245950.325757958281-0.520511818724-0.153050011330.41388940803-2.63033991158E-80.374276712524-0.060409038276-0.00929625373280.558335609789-0.1314771083870.432849679534-31.3282432136-8.9257913472650.3982192928
51.817254848040.138570695532-0.4175316636992.24161192443-0.5672885766851.28633024716-0.1013349218820.00556230115796-0.191069008371-0.1114226365630.10817447060.1223385194180.0440517343364-0.0378788161875-0.0001659723621560.1388453529590.03601180520810.02564243798990.169303139187-0.007374492366720.239115378879-36.310673623812.878875119180.2801626318
60.829376321791-0.7847805121930.1190875012650.9910444701320.5121310343761.461731564030.002158679572920.198585724167-0.1298715251140.325676020662-0.3482183218920.4380023727660.322802272447-0.111716085367-0.0004862044205040.3884147040970.002994108469010.1243429758020.312258646799-0.01340246834430.506802078085-62.8584775539-4.9237178674697.0135317745
71.873028844270.273345000758-0.7873409521812.00728324027-0.4038123580061.44776196732-0.137700251652-0.049809846592-0.129293706768-0.08825851700240.110896623439-0.03384262322780.1250893068510.022010651111-0.0001574541636760.274493325496-0.0241094053312-0.03787299731350.2013297020950.02553538467590.123015104215-32.853355554424.803766752936.9253055454
81.542040012350.1587504422180.01818895785480.559966335391-0.009493455675461.460286930410.02373149455350.1761504339480.0860458166194-0.227801682768-0.1191359751850.279870489420.197467138435-0.107229173483-1.10704927952E-70.387854324392-0.02364123951310.01437191886310.3626139592440.03890256296710.351333482033-58.77949120366.8779249283754.5294465238
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A'AA - B1130 - 13781
22chain 'B'BC309 - 4091 - 99
33chain 'C'CD - E1130 - 13781
44chain 'D'DF310 - 4091 - 100
55chain 'E'EG - H1129 - 13781
66chain 'F'FI308 - 4101 - 103
77chain 'G'GJ - K1129 - 13781
88chain 'H'HL310 - 4101 - 100

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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