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- PDB-8fna: Crystal structure of the C-terminal Fg domain of human TNR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fna
タイトルCrystal structure of the C-terminal Fg domain of human TNR
要素Tenascin-R
キーワードSIGNALING PROTEIN / Extracellular matrix / Fibrinogen
機能・相同性
機能・相同性情報


axon extension involved in regeneration / negative regulation of axon extension involved in regeneration / perineuronal net / tenascin complex / positive regulation of transmission of nerve impulse / neuroblast migration / telencephalon cell migration / neuron cell-cell adhesion / negative regulation of synaptic transmission / negative regulation of cell-cell adhesion ...axon extension involved in regeneration / negative regulation of axon extension involved in regeneration / perineuronal net / tenascin complex / positive regulation of transmission of nerve impulse / neuroblast migration / telencephalon cell migration / neuron cell-cell adhesion / negative regulation of synaptic transmission / negative regulation of cell-cell adhesion / associative learning / locomotory exploration behavior / regulation of cell differentiation / neuromuscular process controlling balance / ECM proteoglycans / regulation of cell adhesion / extracellular matrix organization / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / axon guidance / regulation of cell migration / synaptic transmission, glutamatergic / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / nervous system development / negative regulation of neuron projection development / : / cell adhesion / membrane raft / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Teneurin EGF domain / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Teneurin-like EGF domain / : / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal ...Teneurin EGF domain / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Teneurin-like EGF domain / : / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Epidermal growth factor-like domain. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Bouyain, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143757 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Protein-protein interactions between tenascin-R and RPTP zeta /phosphacan are critical to maintain the architecture of perineuronal nets.
著者: Sinha, A. / Kawakami, J. / Cole, K.S. / Ladutska, A. / Nguyen, M.Y. / Zalmai, M.S. / Holder, B.L. / Broerman, V.M. / Matthews, R.T. / Bouyain, S.
履歴
登録2022年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.details
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tenascin-R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3513
ポリマ－27,2191
非ポリマー1322
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.423, 47.423, 203.403
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1670-

HOH

21A-1710-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tenascin-R / TN-R / Janusin / Restrictin


分子量: 27219.246 Da / 分子数: 1 / 断片: Fg domain (UNP residues 1129-1358) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92752
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% PEG3350, 0.2 M L-proline, 100 mM HEPES sodium, pH 7.5, 5 mM calcium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 27862 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 23.17 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 2576 / CC1/2: 0.845 / Rpim(I) all: 0.24 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2J3F

2j3f


解像度: 1.75→38.08 Å / SU ML: 0.1424 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.4322
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1852 2001 7.2 %
Rwork0.1601 25792 -
obs0.1619 27793 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→38.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1772 0 7 240 2019
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01311882
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13152554
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0669243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0126340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5406696
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.790.25581320.19381687X-RAY DIFFRACTION93.96
1.79-1.840.20881460.17491799X-RAY DIFFRACTION99.64
1.84-1.890.20121470.17051849X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.960.20971360.16751801X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.030.18321380.14611801X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.110.20591420.14861840X-RAY DIFFRACTION99.95
2.11-2.20.14671430.13681832X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.320.19091460.14441834X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.460.15491400.15681866X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.650.19481390.15621849X-RAY DIFFRACTION99.85
2.65-2.920.17881430.15241858X-RAY DIFFRACTION99.55
2.92-3.340.16641480.15921861X-RAY DIFFRACTION99.36
3.34-4.210.16421430.14831884X-RAY DIFFRACTION98.64
4.21-38.080.21681580.18512031X-RAY DIFFRACTION99.09
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.48227605640.0515478945676-0.09390814517593.14572724917-0.4742707552455.78941361243-0.04076706336150.3264516594240.172265490326-0.5806441083530.104615059072-0.05169448828-0.5776798643120.320075732287-0.07320987412060.43080406271-0.09844788315020.08966501966340.2517853759510.01099007375960.2342660208125.901166749512.353883903374.2871844032
22.67264478606-0.37849444545-0.9249890530031.765531517790.4843227557013.476344347680.0814047053650.2316794173130.161104117483-0.269841488804-0.00628357767971-0.0378230710898-0.258886439384-0.0241464562256-0.07654488267740.1926152416440.001537057433980.02210374076830.1147026561040.01977324389540.1376089374416.69147382447.8676518980386.2364973852
33.337065308990.0941317749312.619309626791.615883367840.5518958053775.659488781740.1220847644350.0958910364341-0.0938850479591-0.07941025133190.00299295478691-0.1501454954370.1450658197060.293991781432-0.1181076795610.1880320225240.007967620793060.0298797022910.198404645152-0.02668801934670.23230484950326.7727140904-2.2493596800390.6908705897
48.10063584794-4.45723486367-0.1274600405614.66236249456-0.6778530942672.407080294240.1696845250610.805844768897-0.41818324763-0.242982993554-0.1487435951430.2431539043070.157481505266-0.213209375041-0.1122720011190.280451161624-0.0379962090917-0.009371536810.253778725732-0.06175408810840.1698378078813.2870039693-4.989972185179.8401701998
52.11059417660.126163174143-0.3806624635131.838736025660.2435653157292.905052860080.01041158532460.107721351988-0.124175645945-0.08077017465970.00701943751740.03629832546510.100975946659-0.0869680612093-0.009123753813280.1498669975970.000344368569941-0.008590370855460.112933117181-0.0134261212690.17256025859213.335052656-3.3947537876693.8990290768
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1131 through 1169 )1131 - 11691 - 39
22chain 'A' and (resid 1170 through 1223 )1170 - 122340 - 93
33chain 'A' and (resid 1224 through 1241 )1224 - 124194 - 111
44chain 'A' and (resid 1242 through 1262 )1242 - 1262112 - 132
55chain 'A' and (resid 1263 through 1345 )1263 - 1345133 - 215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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