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- PDB-8fn8: Crystal structure of the C-terminal Fg domain of TNC with the sin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fn8
タイトルCrystal structure of the C-terminal Fg domain of TNC with the single FN domain of PTPRZ
要素
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
  • Tenascin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / receptor protein tyrosine phosphatase / extracellular matrix / fibronectin type III / fibrinogen
機能・相同性
機能・相同性情報


perineuronal net / perisynaptic extracellular matrix / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / tenascin complex / interstitial matrix / mesenchymal-epithelial cell signaling involved in prostate gland development / peripheral nervous system axon regeneration / bud outgrowth involved in lung branching / MDK and PTN in ALK signaling / cellular response to prostaglandin D stimulus ...perineuronal net / perisynaptic extracellular matrix / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / tenascin complex / interstitial matrix / mesenchymal-epithelial cell signaling involved in prostate gland development / peripheral nervous system axon regeneration / bud outgrowth involved in lung branching / MDK and PTN in ALK signaling / cellular response to prostaglandin D stimulus / syndecan binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / response to fibroblast growth factor / cellular response to vitamin D / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / regulation of myelination / extracellular matrix structural constituent / neuromuscular junction development / Syndecan interactions / Other interleukin signaling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / oligodendrocyte differentiation / odontogenesis of dentin-containing tooth / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / basement membrane / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / regulation of cell adhesion / hematopoietic progenitor cell differentiation / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / regulation of cell migration / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / axonogenesis / protein tyrosine phosphatase activity / central nervous system development / regulation of cell growth / morphogenesis of an epithelium / Post-translational protein phosphorylation / response to wounding / osteoblast differentiation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / integrin binding / regulation of inflammatory response / response to ethanol / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / focal adhesion / synapse / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Tenascin, EGF-like domain / Tenascin EGF domain / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / EGF-like domain, extracellular ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Tenascin, EGF-like domain / Tenascin EGF domain / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Epidermal growth factor-like domain. / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / Tenascin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Bouyain, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143757 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2023
タイトル: Protein-protein interactions between tenascin-R and RPTP zeta /phosphacan are critical to maintain the architecture of perineuronal nets.
著者: Sinha, A. / Kawakami, J. / Cole, K.S. / Ladutska, A. / Nguyen, M.Y. / Zalmai, M.S. / Holder, B.L. / Broerman, V.M. / Matthews, R.T. / Bouyain, S.
履歴
登録2022年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tenascin
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3383
ポリマ-38,2982
非ポリマー401
4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.707, 61.520, 92.428
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tenascin / TN / Cytotactin / GMEM / GP 150-225 / Glioma-associated-extracellular matrix antigen / Hexabrachion ...TN / Cytotactin / GMEM / GP 150-225 / Glioma-associated-extracellular matrix antigen / Hexabrachion / JI / Myotendinous antigen / Neuronectin / Tenascin-C / TN-C


分子量: 26383.326 Da / 分子数: 1 / 断片: Fg domain (UNP residues 1975-2201) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNC, HXB / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24821
#2: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / R-PTP-zeta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine ...R-PTP-zeta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 2 / R-PTP-zeta-2


分子量: 11914.256 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 310-411 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRZ1, HTPZP2, PTPRZ, PTPRZ2, PTPZ / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23471, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% w/v PEG3350, 100 mM Tris-HCl, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→50 Å / Num. obs: 25470 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 20.95 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.89→1.96 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique obs: 2506 / CC1/2: 0.949 / Rpim(I) all: 0.172 / Rrim(I) all: 0.384 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2J3F & 1FNA
解像度: 1.89→40.88 Å / SU ML: 0.1506 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.9442
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2053 1979 7.89 %
Rwork0.164 23105 -
obs0.1672 25084 97.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→40.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2558 0 1 229 2788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00322679
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66683637
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0459373
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043478
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.413981
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.89-1.940.23771280.19531515X-RAY DIFFRACTION91.53
1.94-1.990.2191390.17631584X-RAY DIFFRACTION95.04
1.99-2.050.24241380.17081601X-RAY DIFFRACTION96.77
2.05-2.120.21361370.16761603X-RAY DIFFRACTION97.32
2.12-2.190.21831410.1661646X-RAY DIFFRACTION98.51
2.19-2.280.21881400.15851637X-RAY DIFFRACTION98.29
2.28-2.380.23961400.17591636X-RAY DIFFRACTION98.72
2.38-2.510.22451410.1771656X-RAY DIFFRACTION99.17
2.51-2.670.22851420.18631657X-RAY DIFFRACTION99.34
2.67-2.870.21531440.18551677X-RAY DIFFRACTION99.29
2.87-3.160.25041430.18131675X-RAY DIFFRACTION99.51
3.16-3.620.19821450.16061697X-RAY DIFFRACTION99.3
3.62-4.560.16751460.13311713X-RAY DIFFRACTION99.36
4.56-40.880.16621550.15431808X-RAY DIFFRACTION99.49
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.648990862710.136030120961-0.07688072350022.021521696830.1621959684132.191410241420.03914170754650.02057500009990.0560682475099-0.04094461051770.0386289757307-0.353940169813-0.1404318535470.388877452839-0.07246513376260.185081770293-0.05109157839440.03166183740620.264728209233-0.02771108581990.22459211342738.119386216457.973838790359.2595526826
22.436320019340.46131238378-0.07139661630692.3838705281-0.1991398857751.55721931921-0.06217965860560.182918915358-0.0176298717642-0.3407148116470.02213310194680.0481145708304-0.09220020002810.0479128516680.05753799543190.11147876779-0.0180045665440.001755216721980.1776439368860.02322518525440.08146325342823.974343145847.790578962753.0532881792
31.92388085233-0.595312286049-0.02750182805693.328391247690.04626825546940.9101964091880.03002862799810.2286585965960.363281903123-0.640611248996-0.00922296440267-0.0716998345103-0.183953619954-0.0784223280858-0.02760498915640.217528077778-0.03295570554430.01408590492470.2275784091110.004035780244970.14550967844326.543178028250.495086448849.2124660109
42.9323531413-0.0789281182695-0.5195697073423.00305825990.3961338803811.5937727303-0.0102594942696-0.210296985480.06717713570860.06413666050570.0805858946495-0.1716967837440.0001620903288040.120701581181-0.05790374262270.136006074933-0.0168815114414-0.004233631037810.153158564072-0.0009489629133870.11286426291928.382949703347.658883430462.5189145657
51.841225156120.397523717486-0.3296343962182.675574229830.4358048271982.03675890659-0.0587383833916-0.191629870563-0.03712850941050.06354153833940.0790231552638-0.01223651573540.02707965757710.121361251185-0.04903419827580.0877964835872-0.0183182411745-0.009939750924530.128260671740.001679218947340.061997994742523.174900245745.147609639765.0977511376
63.07887800054-0.658443424686-1.283601220522.156890284440.5932335255821.51373224375-0.0532710796069-0.135461115558-0.2453812056640.195662202017-0.0056564154065-0.08938707859230.2299591014870.07296347681550.05994269053610.176858801798-0.00411945569916-0.00821824172550.1996800372990.01463162724850.12035896091522.702078494940.265244598766.9964213929
71.488907677740.6081929399090.9949787476062.083948086490.1784369702691.45919349241-0.1086840112920.191212923588-0.41331033297-0.09649132088830.137251573752-0.249569623910.1891682785030.153623082685-0.03129481221130.167904599634-0.01981613969450.009000324136790.202060845492-0.0126837401740.19968407610522.683787476431.364862666758.6192710008
82.349388829341.49319992219-0.4929416459114.21606829988-0.1095877788251.8385613947-0.152547303760.214759497024-0.306780251012-0.292442558540.1694921222110.36498584180.407121613877-0.0707632868543-0.03840853023960.176177128357-0.0121781070808-0.01430524512570.177165194456-0.02768115713640.2057735325417.183927314231.804955672655.9219919158
92.73017837421-0.0278003449720.2355644807272.70825345380.01065568621611.48055950241-0.1821149484820.162802196268-0.107647089661-0.3779716107180.07806952564450.4507870217040.129713659735-0.1305153357450.05141017006550.129565524473-0.0233412264593-0.03346835874280.1281524860360.0063255035360.13489071858210.766270454341.294360437256.9888661543
102.50938518220.1454735842660.09465414669492.87226535734-0.8284561244391.89080677402-0.1322433332820.2218379150010.2586605536780.08487761207780.0434610282520.174726642787-0.1789338080120.2051018806440.08684737346160.1647924651240.003163093029770.006059158288750.110090460796-0.01249455971380.085152339813319.543741381349.676600472562.1160543247
116.28840059766-1.41190989777-3.81154682932.916703648581.287042993156.282290736330.1828726413090.160225625740.530868270106-0.1287536256910.3280403603830.250134882310.436110422716-0.0710042268398-0.537622714490.2299066719910.00987756833564-0.04890121171860.2124360044610.04665751973240.294220787561-3.0339171053224.399447172754.7657233963
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1975 through 2015 )AA1975 - 20151 - 41
22chain 'A' and (resid 2016 through 2045 )AA2016 - 204542 - 71
33chain 'A' and (resid 2046 through 2057 )AA2046 - 205772 - 83
44chain 'A' and (resid 2058 through 2078 )AA2058 - 207884 - 104
55chain 'A' and (resid 2079 through 2097 )AA2079 - 2097105 - 123
66chain 'A' and (resid 2098 through 2114 )AA2098 - 2114124 - 140
77chain 'A' and (resid 2115 through 2132 )AA2115 - 2132141 - 158
88chain 'A' and (resid 2133 through 2149 )AA2133 - 2149159 - 175
99chain 'A' and (resid 2150 through 2173 )AA2150 - 2173176 - 199
1010chain 'A' and (resid 2174 through 2191 )AA2174 - 2191200 - 217
1111chain 'B' and (resid 310 through 318 )BC310 - 3181 - 9
1212chain 'B' and (resid 319 through 331 )BC319 - 33110 - 22
1313chain 'B' and (resid 332 through 342 )BC332 - 34223 - 33
1414chain 'B' and (resid 343 through 352 )BC343 - 35234 - 43
1515chain 'B' and (resid 353 through 360 )BC353 - 36044 - 51
1616chain 'B' and (resid 361 through 371 )BC361 - 37152 - 62
1717chain 'B' and (resid 372 through 392 )BC372 - 39263 - 83
1818chain 'B' and (resid 393 through 410 )BC393 - 41084 - 101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る