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- PDB-8esi: Bile Salt Hydrolase from B. longum with covalent inhibitor bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8esi
タイトルBile Salt Hydrolase from B. longum with covalent inhibitor bound
要素Conjugated bile acid hydrolase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / bile salt hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chenodeoxycholoyltaurine hydrolase / chenodeoxycholoyltaurine hydrolase activity / choloylglycine hydrolase activity / choloylglycine hydrolase / bile acid biosynthetic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / peptidoglycan-based cell wall / transferase activity
類似検索 - 分子機能
: / : / Choloylglycine hydrolase/NAAA C-terminal / Linear amide C-N hydrolases, choloylglycine hydrolase family / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WSR / Bile salt hydrolase/transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Walker, M.E. / Lim, L. / Redinbo, M.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM135218 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural diversity of bile salt hydrolases reveals rationale for substrate selectivity
著者: Walker, M.E. / Lim, L. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2022年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Conjugated bile acid hydrolase
B: Conjugated bile acid hydrolase
C: Conjugated bile acid hydrolase
D: Conjugated bile acid hydrolase
E: Conjugated bile acid hydrolase
F: Conjugated bile acid hydrolase
G: Conjugated bile acid hydrolase
H: Conjugated bile acid hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,26916
ポリマ－281,4888
非ポリマー3,7818
水2,450136
1
A: Conjugated bile acid hydrolase
B: Conjugated bile acid hydrolase
C: Conjugated bile acid hydrolase
D: Conjugated bile acid hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,6358
ポリマ－140,7444
非ポリマー1,8914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Conjugated bile acid hydrolase
F: Conjugated bile acid hydrolase
G: Conjugated bile acid hydrolase
H: Conjugated bile acid hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,6358
ポリマ－140,7444
非ポリマー1,8914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.072, 166.801, 103.077
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Conjugated bile acid hydrolase / Bile salt hydrolase / BSH / Chenodeoxycholoyltaurine hydrolase / Choloylglycine hydrolase


分子量: 35185.977 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum (バクテリア)
遺伝子: bsh / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9KK62, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, chenodeoxycholoyltaurine hydrolase, choloylglycine hydrolase
#2: 化合物
ChemComp-WSR / (1R,3aS,3bR,5aR,7R,9aS,9bS,11aR)-1-[(2R)-6-fluoro-5-oxohexan-2-yl]-9a,11a-dimethylhexadecahydro-1H-cyclopenta[a]phenanthren-7-yl hydrogen sulfate (non-preferred name)


分子量: 472.653 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H41FO5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris:HCl pH 8.5, 16% (w/v) PEG 4000. Crystals formed in 1:2 ratio of protein (11.8 mg/mL) to mother liquor. 2.5 uM protein was incubated with 50 uM inhibitor for 1h at 37oC. ...詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris:HCl pH 8.5, 16% (w/v) PEG 4000. Crystals formed in 1:2 ratio of protein (11.8 mg/mL) to mother liquor. 2.5 uM protein was incubated with 50 uM inhibitor for 1h at 37oC. Mixture was washed 3x with buffer in a spin concentrator and then concentrated to 11.8 mg/mL final concentration.

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→49.1 Å / Num. obs: 116293 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 47.52 Å2 / CC1/2: 0.986 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1771 / Rpim(I) all: 0.1076 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 1.889 / Mean I/σ(I) obs: 0.88 / Num. unique obs: 11592 / CC1/2: 0.341 / CC star: 0.713 / Rpim(I) all: 1.112 / Rrim(I) all: 2.199 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
PHENIX1.20_4459精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HF0

2hf0


解像度: 2.35→49.1 Å / SU ML: 0.3797 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.4559
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2436 1996 1.72 %
Rwork0.2097 114143 -
obs0.2103 116139 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→49.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19151 0 248 136 19535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002219943
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.527252
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04242952
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00313565
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.34876894
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.410.37921390.37758132X-RAY DIFFRACTION99.53
2.41-2.470.38631440.33878091X-RAY DIFFRACTION99.7
2.47-2.550.3341430.31868178X-RAY DIFFRACTION99.64
2.55-2.630.35931400.29298124X-RAY DIFFRACTION99.69
2.63-2.720.32491410.28258170X-RAY DIFFRACTION99.56
2.72-2.830.30061410.28958112X-RAY DIFFRACTION99.72
2.83-2.960.31951460.26528144X-RAY DIFFRACTION99.7
2.96-3.120.27841410.23738184X-RAY DIFFRACTION99.66
3.12-3.310.25651410.22248095X-RAY DIFFRACTION99.16
3.31-3.570.25761450.21228143X-RAY DIFFRACTION99.09
3.57-3.930.18921450.18818143X-RAY DIFFRACTION99.66
3.93-4.490.21351430.16268173X-RAY DIFFRACTION99.72
4.49-5.660.17671450.15618167X-RAY DIFFRACTION99.39
5.66-49.10.2141420.16698287X-RAY DIFFRACTION99.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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