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万見
- PDB-8ejl: Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ejl
タイトルStructure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide
要素
  • Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
  • HIV-1 capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV-1 / capsid / declination / pentamer / hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction complex binding / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / perichromatin fibrils / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA alternative polyadenylation / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing ...exon-exon junction complex binding / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / perichromatin fibrils / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA alternative polyadenylation / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / paraspeckles / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / viral budding via host ESCRT complex / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Signaling by FGFR1 in disease / protein tetramerization / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / mRNA processing / viral nucleocapsid / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / viral translational frameshifting / mRNA binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / : / CPSF6-like, RSLD domain, N-terminal region / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain ...Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / : / CPSF6-like, RSLD domain, N-terminal region / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K. / Schirra, R.T. / dos Santos, N.F.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI167756 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI150464 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: A molecular switch modulates assembly and host factor binding of the HIV-1 capsid.
著者: Randall T Schirra / Nayara F B Dos Santos / Kaneil K Zadrozny / Iga Kucharska / Barbie K Ganser-Pornillos / Owen Pornillos /
要旨: The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a ...The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a molecular switch. Here, we identify a Thr-Val-Gly-Gly motif that modulates CA hexamer/pentamer switching by folding into a 3 helix in the pentamer and random coil in the hexamer. Manipulating the coil/helix configuration of the motif allowed us to control pentamer and hexamer formation in a predictable manner, thus proving its function as a molecular switch. Importantly, the switch also remodels the common binding site for host factors that are critical for viral replication and the new ultra-potent HIV-1 inhibitor lenacapavir. This study reveals that a critical assembly element also modulates the post-assembly and viral replication functions of the HIV-1 capsid and provides new insights on capsid function and inhibition.
履歴
登録2022年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: HIV-1 capsid protein
M: HIV-1 capsid protein
N: HIV-1 capsid protein
Y: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
Z: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
A: HIV-1 capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,9406
ポリマ－105,9406
非ポリマー00
水00
1
L: HIV-1 capsid protein
M: HIV-1 capsid protein
N: HIV-1 capsid protein
Y: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
Z: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
A: HIV-1 capsid protein
x 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)529,69830
ポリマ－529,69830
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称))

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要素

#1: タンパク質
HIV-1 capsid protein


分子量: 25630.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: Gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P12493
#2: タンパク質・ペプチド Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / Cleavage and polyadenylation specificity factor 68 kDa subunit / CPSF 68 kDa subunit / Pre-mRNA ...Cleavage and polyadenylation specificity factor 68 kDa subunit / CPSF 68 kDa subunit / Pre-mRNA cleavage factor Im 68 kDa subunit / Protein HPBRII-4/7


分子量: 1708.952 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 313-327 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16630

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide
タイプ: COMPLEX
詳細: Capsids (0.27 mM CA) were incubated with peptide (3 mM) for 1 hour in ice
Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Manual plunge-freezing

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7PHENIXモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARCv3.3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 166463 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
17URN

7urn

A7URN1
27URN

7urn

L7URN1
37URN

7urn

M7URN11-146
47URN

7urn

N7URN1146-221
54WYM

4wym

M4WYM2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0054538
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5146228
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.631539
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.039746
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004796

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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