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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ebs | ||||||||||||
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タイトル | Initial DNA-lesion (Cy5) binding by XPC and TFIIH | ||||||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN/DNA / Protein-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() XPC complex / 9+2 motile cilium / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / MMXD complex / photoreceptor connecting cilium / DNA damage sensor activity / heterotrimeric G-protein binding / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding ...XPC complex / 9+2 motile cilium / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / MMXD complex / photoreceptor connecting cilium / DNA damage sensor activity / heterotrimeric G-protein binding / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / transcription export complex 2 / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair follicle maturation / hair cell differentiation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / nuclear pore nuclear basket / UV protection / CAK-ERCC2 complex / embryonic cleavage / G protein-coupled receptor internalization / DNA 3'-5' helicase / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / cellular response to interleukin-7 / transcription preinitiation complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / nuclear thyroid hormone receptor binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / hematopoietic stem cell proliferation / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / spinal cord development / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / proteasome binding / bone mineralization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / erythrocyte maturation / 3'-5' DNA helicase activity / RNA Polymerase I Transcription Initiation / centriole replication / transcription by RNA polymerase I / DNA topological change / ATPase activator activity / transcription factor TFIID complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / hematopoietic stem cell differentiation / transcription elongation by RNA polymerase I / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA transport / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / embryonic organ development / transcription-coupled nucleotide-excision repair / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / response to UV / DNA helicase activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / hormone-mediated signaling pathway / AURKA Activation by TPX2 / proteasome complex / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / extracellular matrix organization / Josephin domain DUBs / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ciliary basal body / post-embryonic development / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / regulation of cytokinesis / ubiquitin binding / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / determination of adult lifespan / promoter-specific chromatin binding / nucleotide-excision repair / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DNA Damage Recognition in GG-NER / G-protein beta/gamma-subunit complex binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||||||||
![]() | Kim, J. / Yang, W. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Lesion recognition by XPC, TFIIH and XPA in DNA excision repair. 著者: Jinseok Kim / Chia-Lung Li / Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Filip M Golebiowski / Huaibin Wang / Fumio Hanaoka / Kaoru Sugasawa / Wei Yang / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Nucleotide excision repair removes DNA lesions caused by ultraviolet light, cisplatin-like compounds and bulky adducts. After initial recognition by XPC in global genome repair or a stalled RNA ...Nucleotide excision repair removes DNA lesions caused by ultraviolet light, cisplatin-like compounds and bulky adducts. After initial recognition by XPC in global genome repair or a stalled RNA polymerase in transcription-coupled repair, damaged DNA is transferred to the seven-subunit TFIIH core complex (Core7) for verification and dual incisions by the XPF and XPG nucleases. Structures capturing lesion recognition by the yeast XPC homologue Rad4 and TFIIH in transcription initiation or DNA repair have been separately reported. How two different lesion recognition pathways converge and how the XPB and XPD helicases of Core7 move the DNA lesion for verification are unclear. Here we report on structures revealing DNA lesion recognition by human XPC and DNA lesion hand-off from XPC to Core7 and XPA. XPA, which binds between XPB and XPD, kinks the DNA duplex and shifts XPC and the DNA lesion by nearly a helical turn relative to Core7. The DNA lesion is thus positioned outside of Core7, as would occur with RNA polymerase. XPB and XPD, which track the lesion-containing strand but translocate DNA in opposite directions, push and pull the lesion-containing strand into XPD for verification. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 728.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 566.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 106.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 164.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 27996MC ![]() 8ebtC ![]() 8ebuC ![]() 8ebvC ![]() 8ebwC ![]() 8ebxC ![]() 8ebyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 5種, 5分子 ABHIJ
#1: タンパク質 | 分子量: 89404.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P19447, DNA helicase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 88018.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P18074, DNA helicase |
#8: タンパク質 | 分子量: 107437.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A024R2M8 |
#9: タンパク質 | 分子量: 44275.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 19769.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-General transcription factor IIH subunit ... , 5種, 5分子 CDEFG
#3: タンパク質 | 分子量: 62116.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P32780 |
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#4: タンパク質 | 分子量: 52245.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q92759 |
#5: タンパク質 | 分子量: 46926.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q13888 |
#6: タンパク質 | 分子量: 34416.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q13889 |
#7: タンパク質 | 分子量: 8060.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q6ZYL4 |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 LM
#11: DNA鎖 | 分子量: 16345.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#12: DNA鎖 | 分子量: 16219.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 3種, 8分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
#13: 化合物 | ChemComp-SF4 / | ||
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#14: 化合物 | ChemComp-ZN / #15: 化合物 | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: bulky DNA lesion recognition complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.58 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm / Calibrated defocus min: 1600 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 54.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6243 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1645921 | ||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 278447 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6NMI Accession code: 6NMI / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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