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万見
- PDB-8e3g: BMP2/GDF5 heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e3g
タイトルBMP2/GDF5 heterodimer
要素
  • Bone morphogenetic protein 2
  • Growth/differentiation factor 5
キーワードSIGNALING PROTEIN / Cystine-knot Growth factor Heterodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


ossification involved in bone remodeling / cardiac atrium formation / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / cardiac jelly development / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / atrioventricular canal morphogenesis / negative regulation of cortisol biosynthetic process / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development ...ossification involved in bone remodeling / cardiac atrium formation / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / cardiac jelly development / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / atrioventricular canal morphogenesis / negative regulation of cortisol biosynthetic process / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / negative regulation of steroid biosynthetic process / ameloblast differentiation / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / forelimb morphogenesis / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation / regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / endodermal-mesodermal cell signaling / corticotropin hormone secreting cell differentiation / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / mesenchyme development / aortic valve development / telencephalon regionalization / positive regulation of odontogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / positive regulation of phosphatase activity / hindlimb morphogenesis / positive regulation of cartilage development / proteoglycan metabolic process / heart induction / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / pericardium development / lung vasculature development / positive regulation of chondrocyte differentiation / mesenchymal cell apoptotic process / BMP receptor complex / co-receptor binding / telencephalon development / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / BMP receptor binding / positive regulation of odontoblast differentiation / endocardial cushion formation / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / phosphatase activator activity / Transcriptional regulation by RUNX2 / positive regulation of astrocyte differentiation / Signaling by BMP / cellular response to BMP stimulus / cardiac muscle cell differentiation / cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of ossification / astrocyte differentiation / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryonic limb morphogenesis / Molecules associated with elastic fibres / atrioventricular valve morphogenesis / positive regulation of p38MAPK cascade / endocardial cushion morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of fat cell differentiation / bone mineralization / positive regulation of osteoblast proliferation / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of SMAD protein signal transduction / inner ear development / cellular response to organic cyclic compound / negative regulation of cell cycle / regulation of multicellular organism growth / positive regulation of Wnt signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of fat cell differentiation / cell fate commitment / chondrocyte differentiation / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to mechanical stimulus / Notch signaling pathway / positive regulation of neuron differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / osteoclast differentiation / negative regulation of MAP kinase activity / skeletal system development / cytokine activity / animal organ morphogenesis / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to bacterium / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / growth factor activity / protein destabilization / bone development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of miRNA transcription
類似検索 - 分子機能
: / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 2 / Growth/differentiation factor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gipson, G.R. / Nolan, K.T. / Thompson, T.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM134923-02 米国
引用ジャーナル: Bmc Biol. / 年: 2023
タイトル: Formation and characterization of BMP2/GDF5 and BMP4/GDF5 heterodimers.
著者: Gipson, G.R. / Nolan, K. / Kattamuri, C. / Kenny, A.P. / Agricola, Z. / Edwards, N.A. / Zinski, J. / Czepnik, M. / Mullins, M.C. / Zorn, A.M. / Thompson, T.B.
履歴
登録2022年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年2月22日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id ..._atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 2
B: Growth/differentiation factor 5
C: Bone morphogenetic protein 2
D: Growth/differentiation factor 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5059
ポリマ－53,0454
非ポリマー4605
水00
1
A: Bone morphogenetic protein 2
B: Growth/differentiation factor 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7074
ポリマ－26,5222
非ポリマー1842
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11620 Å2
手法PISA
2
C: Bone morphogenetic protein 2
D: Growth/differentiation factor 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7995
ポリマ－26,5222
非ポリマー2763
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area11270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.321, 98.321, 174.783
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 2 / BMP-2 / Bone morphogenetic protein 2A / BMP-2A


分子量: 12923.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP2, BMP2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12643
#2: タンパク質 Growth/differentiation factor 5 / GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 ...GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 / Lipopolysaccharide-associated protein 4 / LAP-4 / LPS-associated protein 4 / Radotermin


分子量: 13598.638 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF5, BMP14, CDMP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43026
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Tris, magnesium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→76.6 Å / Num. obs: 24734 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 56.84 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rpim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 1.363 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2428 / CC1/2: 0.709 / Rpim(I) all: 0.426

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.19.2_4158精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WAQ, 1REU

1waq

1reu


解像度: 2.8→76.55 Å / SU ML: 0.3555 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.5825
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 1212 4.9 %
Rwork0.1932 23506 -
obs0.1951 24718 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→76.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3296 0 30 0 3326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01473411
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33634639
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0101600
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.56281246
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.910.33641440.30462546X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.040.2951390.27272562X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.210.29381430.25052554X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.410.26551420.21262597X-RAY DIFFRACTION100
3.41-3.670.2691360.19152565X-RAY DIFFRACTION100
3.67-4.040.18221510.17432593X-RAY DIFFRACTION100
4.04-4.620.19081200.14372632X-RAY DIFFRACTION100
4.62-5.820.19571130.1642678X-RAY DIFFRACTION100
5.83-76.550.23791240.20292779X-RAY DIFFRACTION99.45
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.720849204262.31978133431-0.7364369947482.15670735601-0.6247236943881.280688085140.0681524580731-0.5570174596940.03733224670840.302295167861-0.166692914831-0.0752526098317-0.165001387703-0.001584712018920.08416901995230.3962519941090.127337318915-0.01649051865050.5664024578720.01080963318080.37520184229430.0874587038-42.422918083-46.4252638303
25.515850775891.15280871496-2.456783080391.16525128541-0.2756740741461.77594930211-0.4275931388270.2437959352580.284100102686-0.176305022990.230072815260.0867998571680.0110085640045-0.08031373181510.1508228088910.338238960140.0858753267819-0.03843276226390.5613461303580.01006533579580.41370474236443.5884030503-37.0242094177-57.5786994025
31.104298837350.900486115883-0.5833874374335.69252171416-1.779215979040.656118700756-0.07076729295320.132470844517-0.105445858212-0.835307813229-0.06646597385520.003867379660310.2946096697950.04047438274190.1542580264250.5685140748690.1814241991880.03175991293130.5013722504230.04375859366340.36899301469252.06496630044.05490057627-40.0130890637
40.158071229907-0.795896175480.199391488446.42707721331-1.297748074590.5221618065110.07127715315690.09789192230380.009955091288980.0541203632573-0.176662978510.3560635538740.0114509016117-0.09398159032910.09996384946670.5769653851630.2064771576510.07144005748540.4846901846730.07845334767930.495650855450.576017187-12.3735949347-31.860982009
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain A and resseq 11:114)AA11 - 1141 - 104
22(chain B and resseq 16:120)BC16 - 1201 - 105
33(chain C and resseq 11:114)CE11 - 1141 - 104
44(chain D and resseq 16:120)DG16 - 1201 - 105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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