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- PDB-8dgq: Crystal structure of p120RasGAP SH2-SH3-SH2 in complex with p190R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dgq
タイトルCrystal structure of p120RasGAP SH2-SH3-SH2 in complex with p190RhoGAP doubly phosphorylated peptide
要素
  • Ras GTPase-activating protein 1
  • Rho GTPase-activating protein 35
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain / SH3 domain / phosphotyrosine
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection guidance / central nervous system neuron axonogenesis / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of cilium assembly / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / camera-type eye development ...neuron projection guidance / central nervous system neuron axonogenesis / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of cilium assembly / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / camera-type eye development / mammary gland development / negative regulation of vascular permeability / RHOD GTPase cycle / axonal fasciculation / regulation of small GTPase mediated signal transduction / blood vessel morphogenesis / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / regulation of axonogenesis / RHOB GTPase cycle / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of cell size / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / forebrain development / mitotic cytokinesis / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Rho protein signal transduction / ruffle / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / Downstream signal transduction / GTPase activator activity / axon guidance / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / neural tube closure / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / Regulation of RAS by GAPs / cell migration / regulation of cell shape / actin cytoskeleton / GTPase binding / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular signal transduction / ciliary basal body / signaling receptor binding / GTPase activity / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / signal transduction / DNA binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho GTPase-activating protein 35-like, FF domain / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / : / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. ...Rho GTPase-activating protein 35-like, FF domain / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / : / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. / Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / SH3 Domains / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Small GTPase / Ras family / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Ras GTPase-activating protein 1 / Rho GTPase-activating protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Stiegler, A.L. / Vish, K.J. / Boggon, T.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01NS117609 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM138411 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Tandem engagement of phosphotyrosines by the dual SH2 domains of p120RasGAP.
著者: Stiegler, A.L. / Vish, K.J. / Boggon, T.J.
履歴
登録2022年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating protein 1
B: Ras GTPase-activating protein 1
U: Rho GTPase-activating protein 35
V: Rho GTPase-activating protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3447
ポリマ－70,0384
非ポリマー3063
水4,197233
1
A: Ras GTPase-activating protein 1
U: Rho GTPase-activating protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2234
ポリマ－35,0192
非ポリマー2042
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area15970 Å2
手法PISA
2
B: Ras GTPase-activating protein 1
V: Rho GTPase-activating protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1213
ポリマ－35,0192
非ポリマー1021
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.210, 113.500, 119.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))
21(chain B and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERPHEPHE(chain A and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))AA173 - 3902 - 219
12THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))AA392 - 409221 - 238
13METMETMETMET(chain A and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))AA411 - 443240 - 272
21SERSERPHEPHE(chain B and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))BB173 - 3902 - 219
22THRTHRPHEPHE(chain B and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))BB392 - 409221 - 238
23METMETMETMET(chain B and (resid 173 through 390 or resid 392 through 409 or resid 411 through 443))BB411 - 443240 - 272

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating protein 1 / GAP / GTPase-activating protein / RasGAP / Ras p21 protein activator / p120GAP


分子量: 31551.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RASA1, GAP, RASA / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P20936
#2: タンパク質・ペプチド Rho GTPase-activating protein 35 / Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1 / Glucocorticoid receptor repression factor 1 / GRF-1 ...Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1 / Glucocorticoid receptor repression factor 1 / GRF-1 / Rho GAP p190A / p190-A


分子量: 3467.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NRY4
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.5 M Sodium Malonate pH 5.0, 0.1 M sodium acetate trihydrate salt, 6% PEG 20,000
Temp details: ambient temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→49.65 Å / Num. obs: 55390 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.459 % / Biso Wilson estimate: 38.26 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.17 / Χ2: 0.999 / Net I/av σ(I): 12.4 / Net I/σ(I): 12.37
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
1.95-2.0226.0292.331.9454920.70.4622.376
2.02-2.125.1071.5012.9753810.8370.3041.532
2.1-2.225.9091.1263.9257400.890.2251.149
2.2-2.3126.920.7755.851900.9440.1520.789
2.31-2.4626.1780.5877.4756510.9660.1160.598
2.46-2.6525.6720.4529.3455030.9780.0910.461
2.65-2.9125.4970.27913.8553950.9920.0570.285
2.91-3.3325.1010.17519.9155380.9960.0360.179
3.33-4.224.1430.11826.9456590.9970.0250.121
4.2-49.6524.1940.09129.9258410.9980.0190.093

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.95 Å82.16 Å
Translation1.95 Å82.16 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PHENIX1.19.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GSB, 2J05

2gsb

2j05


解像度: 1.95→49.65 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 2010 3.63 %
Rwork0.2135 53366 -
obs0.215 55376 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 159.99 Å2 / Biso mean: 50.6846 Å2 / Biso min: 20.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→49.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4798 0 21 233 5052
Biso mean--56.79 49.46 -
残基数----588
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2682X-RAY DIFFRACTION8.233TORSIONAL
12B2682X-RAY DIFFRACTION8.233TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.95-20.43791440.373537603904
2-2.050.3951390.322137653904
2.05-2.110.33981480.281137633911
2.11-2.180.3121410.271237523893
2.18-2.260.3121370.254537773914
2.26-2.350.26671350.24737733908
2.35-2.460.30531470.250537663913
2.46-2.590.30981440.251637963940
2.59-2.750.28221500.2438133963
2.75-2.960.29511330.22837883921
2.96-3.260.23711480.215938283976
3.26-3.730.24211430.186538403983
3.73-4.70.19311480.163938944042
4.7-49.650.23531530.199540514204
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9540.45770.49168.35430.69076.4947-0.01460.07760.05430.34830.0827-0.207-0.55180.2175-0.03620.3628-0.0495-0.0330.2961-0.0180.240925.46371.7593116.3373
23.36534.18752.48014.38572.79023.0424-0.07260.02890.42770.3191-0.13630.50930.129-0.18940.18310.33320.0148-0.04110.45310.01150.452214.625552.885690.1496
34.3841.73480.45983.88032.31894.4139-0.19890.89160.4533-0.23170.12550.2915-0.2735-0.31210.0310.289-0.0128-0.09230.45550.11610.378411.38448.146484.3965
45.1953-1.8246-0.00663.5835-0.92263.3454-0.007-0.0073-0.05230.00770.09960.1390.2093-0.0175-0.07980.2177-0.0045-0.06860.217-0.06240.248918.141543.6066108.3792
53.96150.2914-0.85786.9006-2.98058.4885-0.03730.08890.08330.13430.14840.1074-0.741-0.371-0.0940.36320.0022-0.03370.28440.0550.25929.319970.85671.014
63.4605-4.52483.28044.2987-3.51963.5398-0.07130.01050.5218-0.2199-0.181-0.7805-0.19880.22070.13290.4316-0.0002-0.05730.34090.00830.388240.080757.513693.4912
74.6554-2.69920.10693.6316-2.10176.2342-0.1744-0.67410.26660.14910.16010.1555-0.2380.10180.03570.2794-0.0204-0.09250.4995-0.06420.420544.660347.4353103.7576
85.67610.8325-1.0834.72271.12514.4346-0.0840.0558-0.31220.01070.1301-0.16740.4193-0.1459-0.05970.2512-0.0413-0.07360.280.03280.231738.101143.063679.0283
92.4861-3.4322-0.18356.81670.23338.69720.21940.73420.74221.0827-0.1164-0.5401-1.04030.1604-0.00190.5725-0.0499-0.04040.5713-0.06470.513627.720447.5822118.5579
107.6663-1.90531.34920.76981.19318.15170.1727-0.8453-0.17621.4586-0.0102-1.12090.57950.5221-0.02680.6339-0.133-0.11760.7169-0.00780.289131.780367.4462126.0922
114.38984.92110.11715.5934-0.25294.3705-0.0877-0.02-0.0846-1.01640.2134-0.6297-0.50890.56430.49760.4898-0.0940.0210.86470.09510.465136.97747.658768.2055
129.42353.1067-2.87049.6841.87794.4029-0.0929-0.6157-0.7011-0.182-0.77360.49860.1383-0.55150.35930.3017-0.1662-0.06890.9324-0.0340.380825.966840.325873.0716
139.0395-0.41992.48180.06790.49518.33820.27970.17320.0558-0.2997-0.3022-0.30410.8668-0.2742-0.10770.37850.0582-0.02030.52660.09270.291524.039367.29762.5328
141.05150.7239-0.08451.1307-1.10395.9572-0.0640.12160.50890.97060.64730.4798-1.0033-0.1465-0.61921.1219-0.03250.13461.0260.11080.454624.077681.435962.2573
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 173 through 268 )A173 - 268
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 269 through 296 )A269 - 296
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 297 through 348 )A297 - 348
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 349 through 442 )A349 - 442
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 174 through 267 )B174 - 267
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 268 through 291 )B268 - 291
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 292 through 348 )B292 - 348
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 349 through 442 )B349 - 442
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'U' and (resid 1085 through 1099 )U0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'U' and (resid 1100 through 1109 )U0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'V' and (resid 1084 through 1089 )V0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'V' and (resid 1090 through 1094 )V0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'V' and (resid 1103 through 1108 )V0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'V' and (resid 1109 through 1111 )V0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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