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- PDB-8day: Crystal Structure of DMATS1 prenyltransferase in complex with L-T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8day
タイトルCrystal Structure of DMATS1 prenyltransferase in complex with L-Tyr and DMSPP
要素Dimethylallyltryptophan synthase 1
キーワードTRANSFERASE / prenyltransferase / fungal protein / DMATS
機能・相同性
機能・相同性情報


alkaloid metabolic process / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / prenyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Aromatic prenyltransferase DMATS-type, fungi / Aromatic prenyltransferase, DMATS-type / Tryptophan dimethylallyltransferase / Aromatic prenyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
DIMETHYLALLYL S-THIOLODIPHOSPHATE / TYROSINE / Dimethylallyltryptophan synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Fusarium fujikuroi (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Eaton, S.A. / Ronnebaum, T.A. / Roose, B.W. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM56838 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2022
タイトル: Structural Basis of Substrate Promiscuity and Catalysis by the Reverse Prenyltransferase N -Dimethylallyl-l-tryptophan Synthase from Fusarium fujikuroi .
著者: Eaton, S.A. / Ronnebaum, T.A. / Roose, B.W. / Christianson, D.W.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dimethylallyltryptophan synthase 1
B: Dimethylallyltryptophan synthase 1
C: Dimethylallyltryptophan synthase 1
D: Dimethylallyltryptophan synthase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,8096
ポリマ－189,3654
非ポリマー4432
水93752
1
A: Dimethylallyltryptophan synthase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7853
ポリマ－47,3411
非ポリマー4432
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dimethylallyltryptophan synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3411
ポリマ－47,3411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dimethylallyltryptophan synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3411
ポリマ－47,3411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dimethylallyltryptophan synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3411
ポリマ－47,3411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.066, 107.717, 180.722
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERPROPRO(chain 'A' and (resid 11 through 31 or (resid 32...AA11 - 7111 - 71
12SERSERLEULEU(chain 'A' and (resid 11 through 31 or (resid 32...AA87 - 11487 - 114
13ASNASNSERSER(chain 'A' and (resid 11 through 31 or (resid 32...AA123 - 158123 - 158
14SERSERARGARG(chain 'A' and (resid 11 through 31 or (resid 32...AA171 - 292171 - 292
15SERSERGLNGLN(chain 'A' and (resid 11 through 31 or (resid 32...AA314 - 408314 - 408
21SERSERPROPRO(chain 'B' and (resid 11 through 24 or (resid 25...BB11 - 7111 - 71
22SERSERLEULEU(chain 'B' and (resid 11 through 24 or (resid 25...BB87 - 11487 - 114
23ASNASNSERSER(chain 'B' and (resid 11 through 24 or (resid 25...BB123 - 158123 - 158
24SERSERARGARG(chain 'B' and (resid 11 through 24 or (resid 25...BB171 - 292171 - 292
25SERSERGLNGLN(chain 'B' and (resid 11 through 24 or (resid 25...BB314 - 408314 - 408
31SERSERPROPRO(chain 'C' and (resid 11 through 71 or resid 87...CC11 - 7111 - 71
32SERSERLEULEU(chain 'C' and (resid 11 through 71 or resid 87...CC87 - 11487 - 114
33ASNASNSERSER(chain 'C' and (resid 11 through 71 or resid 87...CC123 - 158123 - 158
34SERSERARGARG(chain 'C' and (resid 11 through 71 or resid 87...CC171 - 292171 - 292
35SERSERGLNGLN(chain 'C' and (resid 11 through 71 or resid 87...CC314 - 408314 - 408
41SERSERPROPRO(chain 'D' and (resid 11 through 158 or (resid 171...DD11 - 7111 - 71
42SERSERLEULEU(chain 'D' and (resid 11 through 158 or (resid 171...DD87 - 11487 - 114
43ASNASNSERSER(chain 'D' and (resid 11 through 158 or (resid 171...DD123 - 158123 - 158
44SERSERARGARG(chain 'D' and (resid 11 through 158 or (resid 171...DD171 - 292171 - 292
45SERSERGLNGLN(chain 'D' and (resid 11 through 158 or (resid 171...DD314 - 408314 - 408

-
要素

#1: タンパク質
Dimethylallyltryptophan synthase 1 / DMATS 1 / DMATS1 biosynthesis cluster protein DMATS1


分子量: 47341.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Fusarium fujikuroi (菌類) / 遺伝子: DMATS1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: S0EH60, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C9H11NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DST / DIMETHYLALLYL S-THIOLODIPHOSPHATE / DMASPP / DMAPP / DMADP / Dimethylallyl pyrophosphate / dimethylallyl diphosphate / isoprenyl pyrophosphate / りん酸3-メチル-2-ブテニルチオホスホニル


分子量: 262.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O6P2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: 7.5 mg/mL protein, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.9), 0.6 M NaCl, 23% (v/v) PEG 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→107.7 Å / Num. obs: 57998 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 66.58 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / Rmerge(I) obs: 1.339 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4450 / CC1/2: 0.565 / Rpim(I) all: 0.597 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Alphafold

解像度: 2.55→92.53 Å / SU ML: 0.3698 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.1384 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2506 2000 3.44 %
Rwork0.215 106186 -
obs0.2162 57904 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→92.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11531 0 27 52 11610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004211906
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.780216281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05031767
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00542092
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.23794163
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.580.38031400.34273930X-RAY DIFFRACTION99.78
2.58-2.620.34551430.33953951X-RAY DIFFRACTION99.93
2.62-2.650.37141390.33063967X-RAY DIFFRACTION99.2
2.65-2.690.35061390.33823931X-RAY DIFFRACTION98.71
2.69-2.730.35611350.33683908X-RAY DIFFRACTION99.65
2.73-2.770.34851400.3223913X-RAY DIFFRACTION99.44
2.77-2.820.30951430.29743969X-RAY DIFFRACTION99.81
2.82-2.870.31861390.28593952X-RAY DIFFRACTION99.98
2.87-2.920.34631430.28074016X-RAY DIFFRACTION99.95
2.92-2.980.35141400.27843917X-RAY DIFFRACTION99.98
2.98-3.040.25161380.26783944X-RAY DIFFRACTION99.98
3.04-3.10.28231400.25963983X-RAY DIFFRACTION99.81
3.1-3.170.25811360.2463952X-RAY DIFFRACTION99.83
3.17-3.250.27551450.24713926X-RAY DIFFRACTION99.66
3.25-3.340.25841410.23483993X-RAY DIFFRACTION99.66
3.34-3.440.27581370.22933878X-RAY DIFFRACTION99.26
3.44-3.550.28061420.21843953X-RAY DIFFRACTION99.27
3.55-3.680.23171390.21913885X-RAY DIFFRACTION98.55
3.68-3.820.26921450.20893945X-RAY DIFFRACTION99.46
3.82-40.26361340.23884X-RAY DIFFRACTION98.02
4-4.210.21621380.1863895X-RAY DIFFRACTION98.41
4.21-4.470.18931400.15993935X-RAY DIFFRACTION98.91
4.47-4.820.19871360.16153908X-RAY DIFFRACTION99.17
4.82-5.30.23581410.17393951X-RAY DIFFRACTION99.15
5.3-6.070.26961400.20843915X-RAY DIFFRACTION99.27
6.07-7.650.2611430.22183911X-RAY DIFFRACTION99
7.65-92.530.1951460.18843874X-RAY DIFFRACTION97.83
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.186157136411.56150475891-0.2894279706086.392822981671.132263123511.775833340740.05972215250560.06340680958870.0932500463959-0.2882681775370.0782900468158-0.27462408972-0.1171909274690.083652758385-0.1710956946650.2817849349210.009068237784080.004922899623970.430599387321-0.01742129671450.305783024665-23.111482075-54.5693697393-73.8554489192
23.64243261990.662074155762-1.03345132654.0066823639-0.2717848364562.81211065153-0.22755857508-0.0426169451519-0.6459698682960.2375616102740.119845491575-0.4539903639110.4774586234670.1099586929010.1274287893540.4024736139440.0585877784580.02266866912330.464138033729-0.02110686241430.569537542528-11.272905897-74.4393081194-71.6167053237
33.077794232390.152480631908-0.5389974681193.21122874536-0.3489228812962.4254722109-0.2519939940160.0761400281839-0.5393064851250.03938969657620.0265341626474-0.05192588523560.456916187188-0.3532098627940.2101547825970.416686730815-0.1134036452010.100477296030.57556846788-0.1076857206310.456409794827-33.5418754649-75.4820529374-71.3306013455
41.27399245120.374655964198-1.198739374146.185071948762.877862906853.640005696440.160701970957-0.31418503698-0.2994628328840.5925452099480.0236383263023-0.2918009590610.632210988958-0.153714436174-0.199769104490.365427335453-0.0277220166911-0.005511294254030.4214108038180.09724001995180.501597916245-26.1150820994-24.5390540581-12.4404202916
55.73377733919-2.497168565942.151726594678.48221475542-0.9018413074576.38215838823-0.03106775252450.0338793487630.01597215261880.309694130124-0.0206612425964-0.5225799473670.2010838066820.07237678342850.001392363396650.254632692862-0.07754658306880.04869732491340.3628787102350.109771482610.430204604087-22.897129747-16.8191410845-15.972792781
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19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 244 through 294 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 295 through 357 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C' and (resid 358 through 412 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 11 through 108 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 109 through 137 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 138 through 179 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 180 through 294 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'D' and (resid 295 through 329 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'D' and (resid 330 through 408 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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