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Yorodumi- PDB-8cy3: CamA Adenine Methyltransferase Complexed to Cognate Substrate DNA... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 8cy3 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | CamA Adenine Methyltransferase Complexed to Cognate Substrate DNA and Compound 15 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA Adenine Methylation / PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSFERASE / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationsite-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / DNA restriction-modification system / methylation / hydrolase activity / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Clostridioides difficile (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.65 Å | ||||||
Authors | Zhou, J. / Horton, J.R. / Cheng, X. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2023Title: Systematic Design of Adenosine Analogs as Inhibitors of a Clostridioides difficile- Specific DNA Adenine Methyltransferase Required for Normal Sporulation and Persistence. Authors: Zhou, J. / Horton, J.R. / Menna, M. / Fiorentino, F. / Ren, R. / Yu, D. / Hajian, T. / Vedadi, M. / Mazzoccanti, G. / Ciogli, A. / Weinhold, E. / Huben, M. / Blumenthal, R.M. / Zhang, X. / ...Authors: Zhou, J. / Horton, J.R. / Menna, M. / Fiorentino, F. / Ren, R. / Yu, D. / Hajian, T. / Vedadi, M. / Mazzoccanti, G. / Ciogli, A. / Weinhold, E. / Huben, M. / Blumenthal, R.M. / Zhang, X. / Mai, A. / Rotili, D. / Cheng, X. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 8cy3.cif.gz | 934.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb8cy3.ent.gz | 643.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 8cy3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 8cy3_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 8cy3_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
| Data in XML | 8cy3_validation.xml.gz | 58.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 8cy3_validation.cif.gz | 81.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cy/8cy3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cy/8cy3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 8cxsC ![]() 8cxtC ![]() 8cxuC ![]() 8cxvC ![]() 8cxwC ![]() 8cxxC ![]() 8cxyC ![]() 8cxzC ![]() 8cy0C ![]() 8cy1C ![]() 8cy2C ![]() 8cy4C ![]() 8cy5C ![]() 7lnjS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 3 molecules ABC
| #1: Protein | Mass: 68887.172 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridioides difficile (bacteria)Gene: BN1095_20232, BN1096_690041, BN1097_700039, E5F26_07025, E5F27_14470, E5F28_16275, E5F29_09620, E5F30_09400, E5F31_14185, E5F32_03810, E5F33_08870, E5F36_00990, E5F37_03060, E5F38_04245, E5F39_ ...Gene: BN1095_20232, BN1096_690041, BN1097_700039, E5F26_07025, E5F27_14470, E5F28_16275, E5F29_09620, E5F30_09400, E5F31_14185, E5F32_03810, E5F33_08870, E5F36_00990, E5F37_03060, E5F38_04245, E5F39_00835, E5F40_02785, E5F41_17405, E5F42_11180, E5F43_12285, E5F44_14865, E5F45_19095 Production host: ![]() References: UniProt: A0A031WG99, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) |
|---|
-DNA (5'-D(*TP*TP*CP*AP*AP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*A)- ... , 2 types, 6 molecules DFHEGI
| #2: DNA chain | Mass: 4232.795 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Clostridioides difficile (bacteria)#3: DNA chain | Mass: 4325.825 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Clostridioides difficile (bacteria) |
|---|
-Non-polymers , 4 types, 287 molecules 






| #4: Chemical | ChemComp-K / #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.4 Å3/Da / Density % sol: 63.84 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 21-24% PEG 3350, 0.1 M Tris-HCl pH 7-7.5, 0.28M Potassium Citrate PH range: 7.0-7.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 26, 2022 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.65→46.9 Å / Num. obs: 86741 / % possible obs: 97.3 % / Redundancy: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 62.12 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 8.6 |
| Reflection shell | Resolution: 2.65→2.74 Å / Num. unique obs: 7430 / CC1/2: 0.387 / Rpim(I) all: 0.65 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESISStarting model: 7LNJ Resolution: 2.65→46.88 Å / SU ML: 0.3525 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 26.3158 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 76.73 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→46.88 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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