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- PDB-8btl: Crystal structure of a complex between the E2 conjugating enzyme ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8btl
タイトルCrystal structure of a complex between the E2 conjugating enzyme UBE2A and the E3 ligase module from UBR4
要素
  • Ubiquitin conjugating enzyme E2 A
  • cDNA FLJ12511 fis, clone NT2RM2001727, highly similar to Homo sapiens ubiquitin protein ligase E3 component n-recognin 4 (UBR4), mRNA
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E2 conjugating enzyme (ユビキチン結合酵素) / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ) / ubiquitin (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


HULC complex / histone ubiquitin ligase activity / ligase activity / ubiquitin conjugating enzyme activity / response to UV / G2/M transition of mitotic cell cycle / DNA修復 / ubiquitin protein ligase binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin conjugating enzyme E2 A / cDNA FLJ12511 fis, clone NT2RM2001727, highly similar to Homo sapiens ubiquitin protein ligase E3 component n-recognin 4 (UBR4), mRNA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Virdee, S. / Mabbitt, P.D. / Barnsby-Greer, L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: UBE2A and UBE2B are recruited by an atypical E3 ligase module in UBR4.
著者: Barnsby-Greer, L. / Mabbitt, P.D. / Dery, M.A. / Squair, D.R. / Wood, N.T. / Lamoliatte, F. / Lange, S.M. / Virdee, S.
履歴
登録2022年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cDNA FLJ12511 fis, clone NT2RM2001727, highly similar to Homo sapiens ubiquitin protein ligase E3 component n-recognin 4 (UBR4), mRNA
C: Ubiquitin conjugating enzyme E2 A
D: Ubiquitin conjugating enzyme E2 A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,7054
ポリマ－87,6403
非ポリマー651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area28490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.157, 89.157, 263.306
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 cDNA FLJ12511 fis, clone NT2RM2001727, highly similar to Homo sapiens ubiquitin protein ligase E3 component n-recognin 4 (UBR4), mRNA


分子量: 51755.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3KMT2
#2: タンパク質 Ubiquitin conjugating enzyme E2 A


分子量: 17942.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7N4PN18
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 6.4, 15% PEG10000, 0.2 M Ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9118 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9118 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→65.83 Å / Num. obs: 18375 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 8.04
反射 シェル解像度: 3.2→3.315 Å / 冗長度: 13.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / Num. unique obs: 1813 / CC1/2: 0.934 / CC star: 0.983 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→65.83 Å / SU ML: 0.3894 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.3022
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2625 970 5.3 %
Rwork0.2282 17340 -
obs0.23 18310 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 82.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→65.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5186 0 1 0 5187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00175321
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.43987249
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038794
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038950
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5704711
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.370.33481410.30312389X-RAY DIFFRACTION99.49
3.37-3.580.31881380.26852426X-RAY DIFFRACTION99.57
3.58-3.860.26811320.25462430X-RAY DIFFRACTION99.65
3.86-4.240.30051470.23952454X-RAY DIFFRACTION99.77
4.24-4.860.22721440.20692444X-RAY DIFFRACTION99.69
4.86-6.120.25281220.23322520X-RAY DIFFRACTION99.77
6.12-65.830.23631460.1992677X-RAY DIFFRACTION99.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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