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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bpx | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (Complete composition) | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / Plant / Mitochondria / Complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() plastid outer membrane / anther dehiscence / vegetative to reproductive phase transition of meristem / chloroplast outer membrane / respiratory chain complex III / mitochondrion targeting sequence binding / mitochondrial processing peptidase / plant-type cell wall / cold acclimation / TIM22 mitochondrial import inner membrane insertion complex ...plastid outer membrane / anther dehiscence / vegetative to reproductive phase transition of meristem / chloroplast outer membrane / respiratory chain complex III / mitochondrion targeting sequence binding / mitochondrial processing peptidase / plant-type cell wall / cold acclimation / TIM22 mitochondrial import inner membrane insertion complex / P450-containing electron transport chain / 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; デヒドラターゼ類 / NADH dehydrogenase complex / protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / photorespiration / protein insertion into mitochondrial inner membrane / embryo development ending in seed dormancy / response to abscisic acid / plant-type vacuole / : / quinol-cytochrome-c reductase / respiratory chain complex I / vacuole / ubiquinone-6 biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / response to osmotic stress / plastid / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / porin activity / pore complex / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / protein homotrimerization / NADH dehydrogenase activity / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / chloroplast thylakoid membrane / protein transmembrane transporter activity / ubiquinone binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / acyl carrier activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / monoatomic ion transport / ATP synthesis coupled electron transport / response to salt stress / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / chloroplast / mitochondrial membrane / electron transport chain / carbonate dehydratase activity / mitochondrial intermembrane space / transmembrane transport / metalloendopeptidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / peroxisome / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrial outer membrane / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / carbohydrate metabolic process / oxidoreductase activity / electron transfer activity / mitochondrial matrix / copper ion binding / heme binding / protein-containing complex binding / nucleolus / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.09 Å | ||||||
![]() | Klusch, N. / Kuehlbrandt, W. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the respiratory I + III supercomplex from Arabidopsis thaliana at 2 Å resolution. 著者: Niklas Klusch / Maximilian Dreimann / Jennifer Senkler / Nils Rugen / Werner Kühlbrandt / Hans-Peter Braun / ![]() 要旨: Protein complexes of the mitochondrial respiratory chain assemble into respiratory supercomplexes. Here we present the high-resolution electron cryo-microscopy structure of the Arabidopsis ...Protein complexes of the mitochondrial respiratory chain assemble into respiratory supercomplexes. Here we present the high-resolution electron cryo-microscopy structure of the Arabidopsis respiratory supercomplex consisting of complex I and a complex III dimer, with a total of 68 protein subunits and numerous bound cofactors. A complex I-ferredoxin, subunit B14.7 and P9, a newly defined subunit of plant complex I, mediate supercomplex formation. The component complexes stabilize one another, enabling new detailed insights into their structure. We describe (1) an interrupted aqueous passage for proton translocation in the membrane arm of complex I; (2) a new coenzyme A within the carbonic anhydrase module of plant complex I defining a second catalytic centre; and (3) the water structure at the proton exit pathway of complex III with a co-purified ubiquinone in the Q site. We propose that the main role of the plant supercomplex is to stabilize its components in the membrane. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 4.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 322.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 515.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16168MC ![]() 8bedC ![]() 8beeC ![]() 8befC ![]() 8behC ![]() 8belC ![]() 8bepC ![]() 8bq5C ![]() 8bq6C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7種, 7分子 AHJKLMN
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ... , 8種, 8分子 BCDGIQRe
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein ... , 2種, 2分子 EF
+タンパク質 , 12種, 14分子 OYbcdfgimxACBCAEBE
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 6種, 6分子 PSWXZa
+Acyl carrier protein ... , 2種, 2分子 TU
+Probable NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 2種, 2分子 Vq
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit ... , 6種, 6分子 jklnop
+Uncharacterized protein ... , 2種, 2分子 uv
+Gamma carbonic anhydrase ... , 2種, 2分子 yz
+Probable mitochondrial-processing peptidase subunit ... , 2種, 4分子 AABAABBB
+Cytochrome b-c1 complex subunit ... , 6種, 12分子 ADBDAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJ
+非ポリマー , 19種, 4925分子 ![](data/chem/img/PGT.gif)
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![](data/chem/img/HOH.gif)
+詳細
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Mitochondrial Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (Complete composition) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#57 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 0.18 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 215000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1215138 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 213993 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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