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- PDB-8ban: Secretagogin (mouse) in complex with its target peptide from SNAP-25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ban
タイトルSecretagogin (mouse) in complex with its target peptide from SNAP-25
要素
  • Green fluorescent protein,Synaptosomal-associated protein 25
  • Secretagogin
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Calcium-dependent / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / neurotransmitter uptake / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) ...Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / neurotransmitter uptake / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / synaptic vesicle docking / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / ribbon synapse / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / SNAP receptor activity / SNARE complex / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / syntaxin-1 binding / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Other interleukin signaling / endosomal transport / SNARE complex assembly / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / transport vesicle membrane / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / associative learning / synaptic vesicle exocytosis / tertiary granule membrane / voltage-gated potassium channel activity / long-term memory / axonal growth cone / specific granule membrane / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / regulation of insulin secretion / axonogenesis / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / filopodium / locomotory behavior / Regulation of insulin secretion / trans-Golgi network / long-term synaptic potentiation / positive regulation of insulin secretion / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / lamellipodium / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / growth cone / cell cortex / chemical synaptic transmission / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / endosome / neuron projection / protein domain specific binding / neuronal cell body / lipid binding / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Secretagogin, EF-hand domain / : / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / EF hand / Green fluorescent protein, GFP ...Secretagogin, EF-hand domain / : / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / EF hand / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Secretagogin
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Schnell, R. / Szodorai, E.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk Foundation デンマーク
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: A hydrophobic groove in secretagogin allows for alternate interactions with SNAP-25 and syntaxin-4 in endocrine tissues.
著者: Szodorai, E. / Hevesi, Z. / Wagner, L. / Hokfelt, T.G.M. / Harkany, T. / Schnell, R.
履歴
登録2022年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein,Synaptosomal-associated protein 25
B: Green fluorescent protein,Synaptosomal-associated protein 25
C: Secretagogin
D: Secretagogin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,66312
ポリマ－122,3434
非ポリマー3218
水6,467359
1
A: Green fluorescent protein,Synaptosomal-associated protein 25
D: Secretagogin
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Confirming the sequence specific interaction observed in the crystal structure here between A-D chains and between B-C chains., isothermal titration calorimetry, Confirming ...根拠: gel filtration, Confirming the sequence specific interaction observed in the crystal structure here between A-D chains and between B-C chains., isothermal titration calorimetry, Confirming the sequence specific interaction observed in the crystal structure here between A-D chains and between B-C chains.
  • 61.3 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3326
ポリマ－61,1712
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Green fluorescent protein,Synaptosomal-associated protein 25
C: Secretagogin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3326
ポリマ－61,1712
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.659, 121.068, 126.374
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein,Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 28980.629 Da / 分子数: 2
変異: F64L,Q80R,I167T MUTATIONS IN ENHANCED GFP (HIGHER FLUORESCENCE INTENSITY)
由来タイプ: 組換発現
詳細: GFP-fusion protein carrying a short peptide from human SNAP25 (sequence: GIIGNLRHMALDMGNEIDTQNRQID) on its C-terminus. The Chromophore of GFP is formed from residues Ser65-Tyr66-Gly67, and ...詳細: GFP-fusion protein carrying a short peptide from human SNAP25 (sequence: GIIGNLRHMALDMGNEIDTQNRQID) on its C-terminus. The Chromophore of GFP is formed from residues Ser65-Tyr66-Gly67, and represented as non-peptide residue CRO (Chromophore / Fluorophore). This alteration results in an apparent mismatch when comparing the encoded polypeptide sequence (present in databases) and the residues present in the PDB file.
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: GFP, SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212, UniProt: P60880
#2: タンパク質 Secretagogin


分子量: 32190.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Scgn / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91WD9
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.11 % / 解説: rod
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350 (20%), 2 mM CaCl2, 0.1 M Bis-Tris-Propane pH 6.5, 25 mM Tris-HCl pH 8.0, 0.2 M NaI

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月6日 / 詳細: Toroidal mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→87.42 Å / Num. obs: 46202 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.841 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4186 / CC1/2: 0.72 / Rpim(I) all: 0.529 / % possible all: 93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EMA

1ema


解像度: 2.35→87.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 8.787 / SU ML: 0.202 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.422 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24816 2364 5.1 %RANDOM
Rwork0.19444 ---
obs0.19722 43747 99.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.655 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.93 Å2-0 Å20 Å2
2--1.08 Å2-0 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.35→87.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8006 0 8 359 8373
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0198170
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.731.96610981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.053317930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4255980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.76924.952414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.204151511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7131541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21185
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.029177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021882
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6534.5513944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6534.5513943
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.46.8014913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.46.8024914
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3115.0564226
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.3075.0564226
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.7137.3746067
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.92743.2434710
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.93243.24634519
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 144 -
Rwork0.275 2957 -
obs--91.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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