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- PDB-8aew: Malonyl-CoA reductase from Chloroflexus aurantiacus - N-terminal Apo -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8aew | ||||||||||||
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Title | Malonyl-CoA reductase from Chloroflexus aurantiacus - N-terminal Apo | ||||||||||||
![]() | Short-chain dehydrogenase/reductase SDR | ||||||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / Rossmann fold / bi-functional enzyme / reductase / malonyl-CoA / 3-hydroxypropionate / 3-HP cycle | ||||||||||||
Function / homology | fatty acid elongation / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily / nucleotide binding / metal ion binding / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR![]() | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Kabasakal, B.V. / Murray, J.W. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Dynamic lid domain of Chloroflexus aurantiacus Malonyl-CoA reductase controls the reaction. Authors: Kabasakal, B.V. / Cotton, C.A.R. / Murray, J.W. #1: ![]() Title: Dynamic lid domain of Chloroflexus aurantiacus Malonyl-CoA Reductase controls the reaction Authors: Kabasakal, B.V. / Cotton, C.A.R. / Murray, J.W. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 416.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 345.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 439.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 454.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 37.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 51.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8a30C ![]() 8a7sC ![]() 8a8tC ![]() 8aeoC ![]() 8aeqC ![]() 8aerC ![]() 8aetC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 58830.703 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: Caur_2614 / Production host: ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.24 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M Sodium cacodylate, pH 6.5, 40% (w/v) MPD 5% (w/v) PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 15, 2015 |
Radiation | Monochromator: Se / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92819 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.72→82.34 Å / Num. obs: 68074 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 58.25 Å2 / CC1/2: 0.993 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1095 / Rpim(I) all: 0.1095 / Rrim(I) all: 0.1548 / Net I/σ(I): 7.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.72→2.817 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 1.273 / Num. unique obs: 6553 / CC1/2: 0.478 / CC star: 0.804 / Rpim(I) all: 1 / Rrim(I) all: 1 / % possible all: 96.09 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.72→82.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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