[日本語] English
万見
- PDB-7zan: Crystal Structure of human IL-17A in complex with IL-17RA and IL-17RC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zan
タイトルCrystal Structure of human IL-17A in complex with IL-17RA and IL-17RC
要素
  • Interleukin-17 receptor A
  • Interleukin-17A
  • Isoform 2 of Interleukin-17 receptor C
キーワードCYTOKINE / Immune system
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-17 receptor activity / positive regulation of interleukin-16 production / granulocyte migration / granulocyte chemotaxis / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / T-helper 17 type immune response / intestinal epithelial structure maintenance / negative regulation of inflammatory response to wounding / interleukin-17A-mediated signaling pathway ...interleukin-17 receptor activity / positive regulation of interleukin-16 production / granulocyte migration / granulocyte chemotaxis / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / T-helper 17 type immune response / intestinal epithelial structure maintenance / negative regulation of inflammatory response to wounding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / cell death / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / interleukin-17-mediated signaling pathway / positive regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / fibroblast activation / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / keratinocyte proliferation / cellular response to interleukin-1 / defense response to fungus / coreceptor activity / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / protein catabolic process / response to virus / response to wounding / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell signaling / gene expression / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / immune response / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / innate immune response / signaling receptor binding / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interleukin-17 receptor C/E, N-terminal / Interleukin-17 receptor extracellular region / Interleukin 17 receptor D / Interleukin-17 receptor, fibronectin-III-like domain 1 / Interleukin-17 receptor A/B, FnIII-like domain 1 superfamily / Interleukin-17 receptor A/B, FnIII-like domain 2 superfamily / Interleukin-17 receptor, fibronectin-III-like domain 1 / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain ...Interleukin-17 receptor C/E, N-terminal / Interleukin-17 receptor extracellular region / Interleukin 17 receptor D / Interleukin-17 receptor, fibronectin-III-like domain 1 / Interleukin-17 receptor A/B, FnIII-like domain 1 superfamily / Interleukin-17 receptor A/B, FnIII-like domain 2 superfamily / Interleukin-17 receptor, fibronectin-III-like domain 1 / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain / SEFIR domain profile. / Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-17A / Interleukin-17 receptor C / Interleukin-17 receptor A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.061 Å
Model detailsasymmetric unit contains one half complex
データ登録者Rondeau, J.M. / Goepfert, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: IL-17-induced dimerization of IL-17RA drives the formation of the IL-17 signalosome to potentiate signaling.
著者: Goepfert, A. / Barske, C. / Lehmann, S. / Wirth, E. / Willemsen, J. / Gudjonsson, J.E. / Ward, N.L. / Sarkar, M.K. / Hemmig, R. / Kolbinger, F. / Rondeau, J.M.
履歴
登録2022年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Interleukin-17A
B: Interleukin-17A
C: Interleukin-17 receptor A
D: Isoform 2 of Interleukin-17 receptor C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,8728
ポリマ－112,9884
非ポリマー8854
水00
1
A: Interleukin-17A
B: Interleukin-17A
C: Interleukin-17 receptor A
D: Isoform 2 of Interleukin-17 receptor C
ヘテロ分子

A: Interleukin-17A
B: Interleukin-17A
C: Interleukin-17 receptor A
D: Isoform 2 of Interleukin-17 receptor C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,74516
ポリマ－225,9758
非ポリマー1,7708
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
単位格子
Length a, b, c (Å)186.305, 186.305, 238.305
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Interleukin-17A / IL-17 / IL-17A / Cytotoxic T-lymphocyte-associated antigen 8 / CTLA-8


分子量: 14177.899 Da / 分子数: 2 / 断片: IL-17A / 変異: N68D,C129S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17A, CTLA8, IL17 / プラスミド: pCI-derived / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293-6E / 参照: UniProt: Q16552
#2: タンパク質 Interleukin-17 receptor A / IL-17 receptor A / IL-17RA / CDw217


分子量: 34073.570 Da / 分子数: 1 / 変異: N49D, N206D, N265D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17RA, IL17R / プラスミド: pCI-derived / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 参照: UniProt: Q96F46
#3: タンパク質 Isoform 2 of Interleukin-17 receptor C / IL-17 receptor C / IL-17RC / Interleukin-17 receptor homolog / IL17Rhom / Interleukin-17 receptor- ...IL-17 receptor C / IL-17RC / Interleukin-17 receptor homolog / IL17Rhom / Interleukin-17 receptor-like protein / IL-17RL / ZcytoR14


分子量: 50558.285 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17RC, UNQ6118/PRO20040/PRO38901 / プラスミド: pCI-derived / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 参照: UniProt: Q8NAC3
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.72 % / 解説: Hexagonal rods
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES, 10.0% PEG DME 500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月12日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.061→133.601 Å / Num. obs: 10707 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 378.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
5.061-5.078206.2721940970.4041.4376.4360.5100
23.449-133.60113.90.02718721350.9990.0090.02881.896.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSVersion Feb. 5, 2021データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4hsa, 6hg4

4hsa

6hg4


解像度: 5.061→37.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.858 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.812 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 1.503
詳細: HYDROGENS WERE FULLY REFINED WITH ZERO OCCUPANCY AT NUCLEAR POSITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3531 530 5.04 %RANDOM
Rwork0.294 ---
obs0.2969 10524 98.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 300 Å2 / Biso mean: 268.1 Å2 / Biso min: 139.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-26.0729 Å20 Å20 Å2
2--26.0729 Å20 Å2
3----52.1458 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.88 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 5.061→37.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7361 0 56 0 7417
Biso mean--277.77 --
残基数----921
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4263SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2433HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7587HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion986SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9455SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d14753HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg26692HARMONIC20.85
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.39
LS精密化 シェル解像度: 5.061→5.15 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5173 25 6.17 %
Rwork0.3997 380 -
obs--75.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
121.1716-2.044-3.771710.08924.543713.3829-0.492-0.5498-0.19690.58750.27430.7488-1.0505-0.30460.21770.04420.03110.4152-0.6936-0.11130.015746.0354-45.54931.7004
28.2257.38373.641113.14165.00620-0.3670.1835-0.04550.12730.51570.4163-1.0354-0.0587-0.14870.3388-0.1660.4152-0.1715-0.1113-0.209446.4578-51.6448-6.3766
34.0464-3.5553-1.12246.34332.512514.76440.2802-1.4655-0.84140.71140.71560.7711-0.3984-1.4869-0.99590.4083-0.39060.33470.15740.0283-0.607953.1534-66.14027.9045
419.4695-2.8067-6.754712.44382.82153.67720.24280.65611.4869-1.51550.7328-0.3984-1.2149-0.0727-0.97570.39170.28460.2975-0.26120.09260.60797.4581-49.3616-4.6004
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A37 - 155
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B43 - 153
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C33 - 306
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D21 - 464

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る