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- PDB-7z8m: The pointed end complex of dynactin bound to BICDR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z8m
タイトルThe pointed end complex of dynactin bound to BICDR1
要素
  • (Dynactin subunit ...) x 3
  • ARP1 actin related protein 1 homolog A
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Arp11
  • BICD family-like cargo adapter 1
  • Dynactin 6
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Dynein / dynactin / cargo transport / activating adaptor / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to secretory granule transport / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / retrograde axonal transport of mitochondrion / UCH proteinases ...Golgi to secretory granule transport / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / retrograde axonal transport of mitochondrion / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / dynactin complex / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / dense body / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / Neutrophil degranulation / coronary vasculature development / adherens junction assembly / apical protein localization / dynein complex / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / tight junction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / aorta development / ventricular septum development / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / nitric-oxide synthase binding / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein complex binding / brush border / dynactin binding / kinesin binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / stress fiber / axon cytoplasm / axonogenesis / calyx of Held / sarcomere / nitric-oxide synthase regulator activity / mitotic spindle organization / actin filament / adherens junction / cell motility / kinetochore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / small GTPase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / nucleosome / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell cortex / nuclear membrane / microtubule / cytoskeleton / regulation of cell cycle / ribonucleoprotein complex / axon / focal adhesion / synapse / centrosome / protein kinase binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...: / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 2 / BICD family-like cargo adapter 1 / Dynactin subunit 6 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Chaaban, S. / Carter, A.P.
資金援助 英国, European Union, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust210711/Z/18/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 334-2020European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of dynein-dynactin on microtubules shows tandem adaptor binding.
著者: Sami Chaaban / Andrew P Carter /
要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between ...Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between them affect their combined motile behaviour. Different coiled-coil adaptors are linked to different cargos, and some share motifs known to contact sites on dynein and dynactin. There is limited structural information on how the resulting complex interacts with microtubules and how adaptors are recruited. Here we develop a cryo-electron microscopy processing pipeline to solve the high-resolution structure of dynein-dynactin and the adaptor BICDR1 bound to microtubules. This reveals the asymmetric interactions between neighbouring dynein motor domains and how they relate to motile behaviour. We found that two adaptors occupy the complex. Both adaptors make similar interactions with the dyneins but diverge in their contacts with each other and dynactin. Our structure has implications for the stability and stoichiometry of motor recruitment by cargos.
履歴
登録2022年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: Dynactin subunit 2
X: BICD family-like cargo adapter 1
U: Dynactin 6
Y: Dynactin subunit 4
J: Arp11
G: ARP1 actin related protein 1 homolog A
H: Actin, cytoplasmic 1
V: Dynactin subunit 5
I: ARP1 actin related protein 1 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,31220
ポリマ－377,2309
非ポリマー2,08211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area28410 Å2
ΔGint-201 kcal/mol
Surface area91290 Å2
手法PISA

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要素

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Dynactin subunit ... , 3種, 3分子 MYV

#1: タンパク質 Dynactin subunit 2


分子量: 44703.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1W6J2
#4: タンパク質 Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 4


分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TB62
#8: タンパク質 Dynactin subunit 5


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88

-
タンパク質 , 5種, 6分子 XUJGIH

#2: タンパク質 BICD family-like cargo adapter 1 / Bicaudal D-related protein 1 / BICDR-1 / Coiled-coil domain-containing protein 64A


分子量: 65377.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0JNT9
#3: タンパク質 Dynactin 6


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1
#5: タンパク質 Arp11


分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#6: タンパク質 ARP1 actin related protein 1 homolog A


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#7: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1

-
非ポリマー , 4種, 11分子

#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#10: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#12: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of dynein, dynactin, and BICDR1 bound to microtubulesCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2Dynein, cytoplasmic 1ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT1RECOMBINANT
3DynactinORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#1, #3-#81NATURAL
4BICDR1ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
114 MDaNO
221.4 MDaNO
331.1 MDaNO
440.13 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Sus scrofa (ブタ)9823
84Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
84Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
130 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
260 mMPotassium chlorideKCl1
35 mMMagnesium sulfateMgSO41
41 mM3,12-Bis(carboxymethyl)-6,9-dioxa-3,12-diazatetradecane-1,14-dioic acidEGTA1
51 mMDithiothreitolDTT1
63 mMAdenylyl-imidodiphosphateAMPPNP1
75 uMPaclitaxelTaxol1
80.01 %OctylphenoxypolyethoxyethanolIGEPAL1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K / 詳細: 20 second incubation

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 14 / 実像数: 88715
詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 53 movie frames
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 165019 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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