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- PDB-7z8f: Composite structure of dynein-dynactin-BICDR on microtubules -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z8f
タイトルComposite structure of dynein-dynactin-BICDR on microtubules
要素
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...) x 3
  • (Dynactin subunit ...) x 5
  • ARP1 actin related protein 1 homolog A
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Arp11
  • BICD family-like cargo adapter 1
  • Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
  • Dynactin 6
  • Dynein light chain roadblock-type 1
  • F-actin capping protein beta subunit
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Dynein / dynactin / cargo transport / activating adaptor / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to secretory granule transport / RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs ...Golgi to secretory granule transport / RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / dynactin complex / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / visual behavior / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / transport along microtubule / F-actin capping protein complex / WASH complex / dynein light chain binding / positive regulation of intracellular transport / negative regulation of filopodium assembly / regulation of metaphase plate congression / dynein heavy chain binding / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / ciliary tip / actin cortical patch / vesicle transport along microtubule / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Intraflagellar transport / dense body / dynein complex / Neutrophil degranulation / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / minus-end-directed microtubule motor activity / retrograde axonal transport / cytoplasmic dynein complex / barbed-end actin filament capping / dynein light intermediate chain binding / P-body assembly / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / microtubule associated complex / COPI-mediated anterograde transport / centrosome localization / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein complex binding / microtubule-based movement / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / cleavage furrow / dynactin binding / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / stress fiber / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cytoskeleton organization / axon cytoplasm / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / centriole / AURKA Activation by TPX2 / sarcomere / mitotic spindle organization / axonogenesis / cellular response to nerve growth factor stimulus / filopodium / cell motility / actin filament / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
類似検索 - 分子機能
Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit p22 / : / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynein associated protein / Dynein associated protein / Dynamitin / : / Dynamitin ...Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit p22 / : / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynein associated protein / Dynein associated protein / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / : / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 1 / BICD family-like cargo adapter 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 1 / BICD family-like cargo adapter 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 3 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Actin, cytoplasmic 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20 Å
データ登録者Chaaban, S. / Carter, A.P.
資金援助 英国, European Union, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust210711/Z/18/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 334-2020European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of dynein-dynactin on microtubules shows tandem adaptor binding.
著者: Sami Chaaban / Andrew P Carter /
要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between ...Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between them affect their combined motile behaviour. Different coiled-coil adaptors are linked to different cargos, and some share motifs known to contact sites on dynein and dynactin. There is limited structural information on how the resulting complex interacts with microtubules and how adaptors are recruited. Here we develop a cryo-electron microscopy processing pipeline to solve the high-resolution structure of dynein-dynactin and the adaptor BICDR1 bound to microtubules. This reveals the asymmetric interactions between neighbouring dynein motor domains and how they relate to motile behaviour. We found that two adaptors occupy the complex. Both adaptors make similar interactions with the dyneins but diverge in their contacts with each other and dynactin. Our structure has implications for the stability and stoichiometry of motor recruitment by cargos.
履歴
登録2022年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年9月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / em_software / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_software.category / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_sheet.number_strands
解説: Model completeness / 詳細: Added LIC N-termini / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.22024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARP1 actin related protein 1 homolog A
B: ARP1 actin related protein 1 homolog A
C: ARP1 actin related protein 1 homolog A
D: ARP1 actin related protein 1 homolog A
E: ARP1 actin related protein 1 homolog A
F: ARP1 actin related protein 1 homolog A
G: ARP1 actin related protein 1 homolog A
H: Actin, cytoplasmic 1
I: ARP1 actin related protein 1 homolog A
J: Arp11
K: Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
L: F-actin capping protein beta subunit
M: Dynactin subunit 2
N: Dynactin subunit 2
O: Dynactin subunit 3
P: Dynactin subunit 2
Q: Dynactin subunit 2
R: Dynactin subunit 3
S: Dynactin subunit 1
T: Dynactin subunit 1
U: Dynactin 6
V: Dynactin subunit 5
W: BICD family-like cargo adapter 1
X: BICD family-like cargo adapter 1
Y: Dynactin subunit 4
e: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
f: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
g: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
h: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
i: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
j: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
k: Dynein light chain roadblock-type 1
l: Dynein light chain roadblock-type 1
m: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
n: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
o: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
p: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
q: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
r: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
s: Dynein light chain roadblock-type 1
t: Dynein light chain roadblock-type 1
w: BICD family-like cargo adapter 1
x: BICD family-like cargo adapter 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,045,15886
ポリマ－4,032,48243
非ポリマー12,67643
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 21分子 ABCDEFGIHJKLUWXwxklst

#1: タンパク質
ARP1 actin related protein 1 homolog A


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#2: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#3: タンパク質 Arp11


分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#4: タンパク質 Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1 / F-actin capping protein alpha 1 subunit / F-actin capping protein subunit alpha 1


分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5
#5: タンパク質 F-actin capping protein beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit beta isoform 1


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A9XFX6
#9: タンパク質 Dynactin 6


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1
#11: タンパク質
BICD family-like cargo adapter 1 / Bicaudal D-related protein 1 / BICDR-1 / Coiled-coil domain-containing protein 64A


分子量: 65377.035 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0JNT9
#16: タンパク質
Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97

-
Dynactin subunit ... , 5種, 10分子 MNPQORSTVY

#6: タンパク質
Dynactin subunit 2


分子量: 44704.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A5G2QD80
#7: タンパク質 Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit 3 isoform 1


分子量: 21192.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SEC0
#8: タンパク質 Dynactin subunit 1


分子量: 142015.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1D718
#10: タンパク質 Dynactin subunit 5


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88
#12: タンパク質 Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 4


分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TB62

-
Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 12分子 efmnghopijqr

#13: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 533055.125 Da / 分子数: 4 / Mutation: R1567E, K1610E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#14: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic / DH IC-2


分子量: 71546.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13409
#15: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light intermediate chain 2 / cytosolic / LIC-2 / LIC53/55


分子量: 54173.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43237

-
非ポリマー , 5種, 43分子

#17: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#18: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#19: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#20: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#21: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of dynein, dynactin, and BICDR1 bound to microtubulesCOMPLEX#1-#70MULTIPLE SOURCES
2Dynein, cytoplasmic 1ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#13-#161RECOMBINANT
3DynactinORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#1-#101NATURAL
4BICDR1ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#111RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
114 MDaNO
221.4 MDaNO
331.1 MDaNO
440.13 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Sus scrofa (ブタ)9823
84Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
54Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
130 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
260 mMPotassium chlorideKCl1
35 mMMagnesium sulfateMgSO41
41 mM3,12-Bis(carboxymethyl)-6,9-dioxa-3,12-diazatetradecane-1,14-dioic acidEGTA1
51 mMDithiothreitolDTT1
63 mMAdenylyl-imidodiphosphateAMPPNP1
75 uMPaclitaxelTaxol1
80.01 %OctylphenoxypolyethoxyethanolIGEPAL1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K / 詳細: 20 second incubation

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 14 / 実像数: 88715
詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 53 movie frames
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 20 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 628033
詳細: This is a composite of multiple maps with resolutions ranging from 3.3-12.2 A, resampled on a grid of 2.5 A/pix
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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