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万見
- PDB-7z5i: Transcription factor MYF5 bound to symmetrical site -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z5i
タイトルTranscription factor MYF5 bound to symmetrical site
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*T)-3')
  • Myogenic factor 5
キーワードTRANSCRIPTION / DNA-binding domain / transcription factor / complex with DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle cell fate commitment / muscle tissue morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle fiber development / embryonic skeletal system morphogenesis / regulation of cell-matrix adhesion / camera-type eye development / TGFBR3 expression / cartilage condensation / muscle organ development / Myogenesis ...muscle cell fate commitment / muscle tissue morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle fiber development / embryonic skeletal system morphogenesis / regulation of cell-matrix adhesion / camera-type eye development / TGFBR3 expression / cartilage condensation / muscle organ development / Myogenesis / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of myoblast differentiation / somitogenesis / skeletal muscle tissue development / extracellular matrix organization / ossification / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Myogenic muscle-specific protein, N-terminal / Myogenic determination factor 5 / Myogenic factor / Myogenic Basic domain / Myogenic determination factor 5 / Basic domain in HLH proteins of MYOD family / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Myogenic factor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Morgunova, E. / Popov, A. / Yin, Y. / Taipale, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2025
タイトル: Interfacial water confers transcription factors with dinucleotide specificity.
著者: Morgunova, E. / Nagy, G. / Yin, Y. / Zhu, F. / Nayak, S.P. / Xiao, T. / Sokolov, I. / Popov, A. / Laughton, C. / Grubmuller, H. / Taipale, J.
履歴
登録2022年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22025年1月15日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myogenic factor 5
B: Myogenic factor 5
E: DNA (5'-D(P*GP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*T)-3')
F: DNA (5'-D(P*AP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*C)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5864
ポリマ－24,5864
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6470 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.700, 33.923, 53.729
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12E
22F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLUGLUAA81 - 1361 - 56
21SERSERGLUGLUBB81 - 1361 - 56
12DGDGDTDTEC1 - 181 - 18
22DADADCDCFD1 - 181 - 18

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Myogenic factor 5 / Myf-5 / Class C basic helix-loop-helix protein 2 / bHLHc2


分子量: 6774.927 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYF5, BHLHC2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P13349
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*T)-3')


分子量: 5533.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*C)-3')


分子量: 5502.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: PME 3350, 2% MPD, 0.05M Sodium Acetate, pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.996→83.336 Å / Num. all: 5721 / Num. obs: 5721 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 2.8 % / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.083 / Rsym value: 0.067 / Net I/av σ(I): 1.8 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 15911
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3-3.162.70.9120.822538390.6381.1190.9121.292
3.16-3.352.80.3692.122207990.2530.450.3692.792.1
3.35-3.582.90.244320837210.1680.2980.2443.592.1
3.58-3.872.70.2163.419066970.1510.2650.2164.792.2
3.87-4.242.80.1036.617776440.0710.1260.1037.791.8
4.24-4.742.90.0867.316205590.0590.1050.086991.2
4.74-5.472.70.0659.613695030.0460.0810.06510.290.3
5.47-6.72.90.05810.112724400.040.0710.05812.490.3
6.7-9.482.80.04210.79003220.030.0510.04216.687.6
9.48-53.722.60.0365.15111970.0250.0440.0362287.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
XDSデータ削減
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MDY

1mdy


解像度: 3→53.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 27.99 / SU ML: 0.469 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.527 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2876 560 9.8 %RANDOM
Rwork0.2272 ---
obs0.2332 5157 90.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 235.81 Å2 / Biso mean: 99.019 Å2 / Biso min: 55.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.36 Å20 Å2-8.35 Å2
2---3.56 Å20 Å2
3----6.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→53.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数942 738 0 3 1683
Biso mean---89.9 -
残基数----148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0121774
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0181365
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.432532
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4712.0163169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0265110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.4021870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.74115210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7621520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02420
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A17020.15
12B17020.15
21E15870.09
22F15870.09
LS精密化 シェル解像度: 3→3.074 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.553 35 -
Rwork0.466 390 -
obs--91.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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