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- PDB-7ykh: Crystal structure of MAGI2 PDZ0-GK domain in complex with phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ykh
タイトルCrystal structure of MAGI2 PDZ0-GK domain in complex with phospho-SAPAP1 GBR2 peptide
要素
  • Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
  • SAPAP1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / MAGI2 / PDZ0-GK / SAPAP1 / GBR2 / phosphorylated peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


type II activin receptor binding / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / podocyte development / slit diaphragm / positive regulation of synaptic vesicle clustering / beta-1 adrenergic receptor binding / activin receptor binding / nerve growth factor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / clathrin-dependent endocytosis ...type II activin receptor binding / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / podocyte development / slit diaphragm / positive regulation of synaptic vesicle clustering / beta-1 adrenergic receptor binding / activin receptor binding / nerve growth factor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of activin receptor signaling pathway / receptor clustering / ciliary base / SMAD binding / positive regulation of receptor internalization / photoreceptor outer segment / bicellular tight junction / phosphatase binding / photoreceptor inner segment / centriole / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of cell migration / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nerve growth factor stimulus / late endosome / signaling receptor complex adaptor activity / postsynaptic density / negative regulation of cell population proliferation / dendrite / synapse / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Unstructured region on MAGI / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Unstructured region on MAGI / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, M. / Lin, L. / Zhu, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Phosphorylation-dependent recognition of diverse protein targets by the cryptic GK domain of MAGI MAGUKs.
著者: Zhang, M. / Cao, A. / Lin, L. / Chen, Y. / Shang, Y. / Wang, C. / Zhang, M. / Zhu, J.
履歴
登録2022年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
B: SAPAP1
C: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
D: SAPAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4625
ポリマ－55,3704
非ポリマー921
水64936
1
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
B: SAPAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7773
ポリマ－27,6852
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area10050 Å2
手法PISA
2
C: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
D: SAPAP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6852
ポリマ－27,6852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.212, 61.540, 65.104
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.790, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2 / Activin receptor-interacting protein 1 / Acvrip1 / Atrophin-1-interacting protein 1 / AIP-1 / ...Activin receptor-interacting protein 1 / Acvrip1 / Atrophin-1-interacting protein 1 / AIP-1 / Membrane-associated guanylate kinase inverted 2 / MAGI-2


分子量: 25982.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Magi2, Acvrinp1, Aip1, Arip1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WVQ1
#2: タンパク質・ペプチド SAPAP1


分子量: 1702.823 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25% w/v PEG 3350, 0.1 M HEPES (pH 7.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97917 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 14863 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Χ2: 2.186 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 108108
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.547.30.6297231.442199.9
2.54-2.597.40.627471.471100
2.59-2.647.30.467401.552199.6
2.64-2.697.40.4947211.5631100
2.69-2.757.40.4457571.525199.6
2.75-2.827.40.3897371.619199.6
2.82-2.897.30.3287321.787199.9
2.89-2.967.30.2887521.702199.9
2.96-3.057.30.2417441.874199.9
3.05-3.157.30.1967232.071199.4
3.15-3.267.30.1527452.161199.9
3.26-3.397.30.1337302.192199.9
3.39-3.557.20.1097312.266199.9
3.55-3.7370.0997612.519199.3
3.73-3.9770.0877332.708198.9
3.97-4.277.40.0747512.9041100
4.27-4.77.30.0657563.0131100
4.7-5.387.40.0647432.8481100
5.38-6.787.30.0697582.966199.9
6.78-506.90.0567793.56198.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EEH,5YPO

2eeh

5ypo


解像度: 2.5→40.609 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 751 5.08 %
Rwork0.2038 27246 -
obs0.2071 14805 99.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.61 Å2 / Biso mean: 48.16 Å2 / Biso min: 26.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→40.609 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3006 0 6 36 3048
Biso mean--63.35 43.51 -
残基数----389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083083
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1614184
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007545
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9111147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeRfactor RworkRefine-IDRfactor Rfree error% reflection obs (%)
2.5-2.59120.34470.2659X-RAY DIFFRACTION098
2.5912-2.69490.36090.2617X-RAY DIFFRACTION099
2.6949-2.81760.3590.2553X-RAY DIFFRACTION099
2.8176-2.96610.31570.262X-RAY DIFFRACTION099
2.9661-3.15180.30550.2382X-RAY DIFFRACTION099
3.1518-3.39510.27190.2128X-RAY DIFFRACTION0100
3.3951-3.73650.30040.2044X-RAY DIFFRACTION0100
3.7365-4.27670.25490.1752X-RAY DIFFRACTION099
4.2767-5.38620.18970.1661X-RAY DIFFRACTION0100
5.3862-40.6090.24790.1854X-RAY DIFFRACTION099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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