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- PDB-7yi1: Cryo-EM structure of Eaf3 CHD bound to H3K36me3 nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yi1
タイトルCryo-EM structure of Eaf3 CHD bound to H3K36me3 nucleosome
要素
  • (Wisdom 601 DNA (167- ...) x 2
  • Chromatin modification-related protein EAF3
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION / Dynamic Histone Modifications / Histone Deacetylase Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Rpd3S complex / regulation of RNA stability / DNA replication-dependent chromatin assembly / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / nucleosome disassembly / NuA4 histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / methylated histone binding ...nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Rpd3S complex / regulation of RNA stability / DNA replication-dependent chromatin assembly / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / nucleosome disassembly / NuA4 histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / methylated histone binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription elongation by RNA polymerase II / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / MSL3 chromodomain-like / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily ...: / MSL3 chromodomain-like / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Chromatin modification-related protein EAF3 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li, H.T. / Yan, C.Y. / Guan, H.P. / Wang, P.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31725014 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91753203 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0803300 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA1300100 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Diverse modes of H3K36me3-guided nucleosomal deacetylation by Rpd3S.
著者: Haipeng Guan / Pei Wang / Pei Zhang / Chun Ruan / Yutian Ou / Bo Peng / Xiangdong Zheng / Jianlin Lei / Bing Li / Chuangye Yan / Haitao Li /
要旨: Context-dependent dynamic histone modifications constitute a key epigenetic mechanism in gene regulation. The Rpd3 small (Rpd3S) complex recognizes histone H3 trimethylation on lysine 36 (H3K36me3) ...Context-dependent dynamic histone modifications constitute a key epigenetic mechanism in gene regulation. The Rpd3 small (Rpd3S) complex recognizes histone H3 trimethylation on lysine 36 (H3K36me3) and deacetylates histones H3 and H4 at multiple sites across transcribed regions. Here we solved the cryo-electron microscopy structures of Saccharomyces cerevisiae Rpd3S in its free and H3K36me3 nucleosome-bound states. We demonstrated a unique architecture of Rpd3S, in which two copies of Eaf3-Rco1 heterodimers are asymmetrically assembled with Rpd3 and Sin3 to form a catalytic core complex. Multivalent recognition of two H3K36me3 marks, nucleosomal DNA and linker DNAs by Eaf3, Sin3 and Rco1 positions the catalytic centre of Rpd3 next to the histone H4 N-terminal tail for deacetylation. In an alternative catalytic mode, combinatorial readout of unmethylated histone H3 lysine 4 and H3K36me3 by Rco1 and Eaf3 directs histone H3-specific deacetylation except for the registered histone H3 acetylated lysine 9. Collectively, our work illustrates dynamic and diverse modes of multivalent nucleosomal engagement and methylation-guided deacetylation by Rpd3S, highlighting the exquisite complexity of epigenetic regulation with delicately designed multi-subunit enzymatic machineries in transcription and beyond.
履歴
登録2022年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: Wisdom 601 DNA (167-MER)
J: Wisdom 601 DNA (167-MER)
K: Chromatin modification-related protein EAF3
L: Chromatin modification-related protein EAF3
A: Histone H3
E: Histone H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,86412
ポリマ－301,86412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 BFCGDHKLAE

#1: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#2: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#3: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / Mutation: S29T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#6: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF3 / ESA1-associated factor 3


分子量: 45266.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: EAF3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q12432
#7: タンパク質 Histone H3


分子量: 15346.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC108703785, LOC121398065, LOC121398067, XELAEV_18002543mg
発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1

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Wisdom 601 DNA (167- ... , 2種, 2分子 IJ

#4: DNA鎖 Wisdom 601 DNA (167-MER)


分子量: 51308.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#5: DNA鎖 Wisdom 601 DNA (167-MER)


分子量: 51798.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Rpd3S complex with H3K36me3 nucleosomeCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Histone H4/H2A/H2B 1.1COMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#4-#51RECOMBINANT
4EAF3COMPLEX#61RECOMBINANT
5Histone H3COMPLEX#71RECOMBINANT
分子量値: 723 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
32synthetic construct (人工物)32630
43Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)559292
54Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32synthetic construct (人工物)32630
43Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
54synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 427166 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314803
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55921278
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.3634110
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0342388
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051642

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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