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万見
- PDB-7xuw: Crystal structure of RPA70N-BLMp2 fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xuw
タイトルCrystal structure of RPA70N-BLMp2 fusion
要素fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Bloom syndrome protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RPA / RPA70N / BLM
機能・相同性
機能・相同性情報


RecQ family helicase-topoisomerase III complex / forked DNA-dependent helicase activity / resolution of DNA recombination intermediates / protein localization to chromosome / telomeric G-quadruplex DNA binding / DNA/DNA annealing activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / DNA replication factor A complex / telomere maintenance via semi-conservative replication ...RecQ family helicase-topoisomerase III complex / forked DNA-dependent helicase activity / resolution of DNA recombination intermediates / protein localization to chromosome / telomeric G-quadruplex DNA binding / DNA/DNA annealing activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / DNA replication factor A complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / DNA geometric change / cellular response to camptothecin / Y-form DNA binding / telomeric D-loop disassembly / negative regulation of cell division / t-circle formation / cellular response to hydroxyurea / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / bubble DNA binding / DNA double-strand break processing / negative regulation of DNA recombination / lateral element / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA 3'-5' helicase / nuclear chromosome / 3'-5' DNA helicase activity / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / protein complex oligomerization / replication fork processing / hemopoiesis / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / site of DNA damage / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Activation of the pre-replicative complex / response to X-ray / HSF1 activation / ATP-dependent activity, acting on DNA / telomere maintenance via telomerase / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / homeostasis of number of cells within a tissue / telomere maintenance / DNA helicase activity / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / replication fork / cellular response to ionizing radiation / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / PML body / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / Meiotic recombination / DNA-templated DNA replication / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear matrix / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / single-stranded DNA binding / chromosome / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / in utero embryonic development
類似検索 - 分子機能
RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain ...RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / RQC domain / RQC / RQC domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / Helicase and RNase D C-terminal / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / HRDC domain / HRDC domain / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / HRDC-like superfamily / Nucleic acid-binding proteins / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / RecQ-like DNA helicase BLM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wu, Y.Y. / Zang, N. / Fu, W.M. / Zhou, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, China) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structural characterization of human RPA70N association with DNA damage response proteins.
著者: Wu, Y. / Fu, W. / Zang, N. / Zhou, C.
履歴
登録2022年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Bloom syndrome protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1561
ポリマ－16,1561
非ポリマー00
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.476, 62.476, 69.497
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Bloom syndrome protein / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein / ...RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein / DNA helicase / RecQ-like type 2 / RecQ2 / RecQ protein-like 3


分子量: 16156.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: fusion protein(3-121:RPA70N(P27694), 122-125:linker, 550-564:BLMp2(P54132))
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70, BLM, RECQ2, RECQL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694, UniProt: P54132, DNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.39 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 8% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→27.94 Å / Num. obs: 24353 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1312 / Rpim(I) all: 0.03932 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Rmerge(I) obs: 0.7671 / Num. unique obs: 2918 / CC1/2: 0.954 / Rpim(I) all: 0.2215 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EAY

5eay


解像度: 1.8→27.94 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2174 1163 4.78 %
Rwork0.1928 23190 -
obs0.1941 24353 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 55.93 Å2 / Biso mean: 26.7718 Å2 / Biso min: 11.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→27.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1059 0 0 94 1153
Biso mean---32.03 -
残基数----137
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8-1.880.28131320.231129183050
1.88-1.980.21481370.209329023039
1.98-2.110.27641440.202929043048
2.11-2.270.19331320.180829083040
2.27-2.50.21841580.206728973055
2.5-2.860.25051680.209628643032
2.86-3.60.21681400.204529073047
3.6-27.940.19011520.167528903042
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9258-0.25670.64484.6995-0.39973.82990.1598-0.10040.0038-0.2541-0.02460.38230.2344-0.1092-0.15290.1608-0.0341-0.0310.2153-0.00590.2215-23.6587-6.9871-14.4105
23.4562-0.6028-1.84643.9313-2.80264.403-0.3153-0.449-2.10120.23650.20820.85681.3466-0.4198-0.06830.3668-0.0841-0.03030.31030.06580.5592-21.5881-14.7209-18.9172
34.4955-2.38310.4342.6552-1.19271.0745-0.212-0.31290.28160.12110.0391-0.71170.09290.15690.08190.1316-0.03960.00160.20410.03140.197-9.7151-2.0089-13.833
44.6119-2.65-1.5323.20180.58841.882-0.167-0.1070.56980.2222-0.0838-0.77970.35550.62270.11520.16360.0476-0.01090.26830.05290.2575-1.4121-8.2282-10.3062
52.52930.4953-0.81752.2015-0.19623.3992-0.22610.2327-0.1709-0.05130.0339-0.2660.22920.20920.20880.1395-0.03560.00380.17260.01030.1609-8.9599-7.8997-15.1588
66.4974-0.98160.38811.4907-1.39651.26240.2973-0.0022-0.1332-0.4184-0.0864-0.7779-0.38141.11890.09160.3233-0.08950.02860.43220.07240.4672-4.82-0.418-21.0312
71.6845-0.07790.99421.166-0.77943.50930.0730.2188-0.0502-0.1660.00680.01630.29420.3469-0.00310.13630.00180.01650.1429-0.01990.1621-13.5014-14.719-12.7026
81.3507-1.29330.19562.74770.1984.48430.0050.11790.2329-0.3459-0.0144-0.1368-0.44260.05460.0050.1386-0.0728-0.0110.1374-0.01660.181-15.8462-2.5963-14.5364
93.2187-2.27862.83074.0323-1.4432.4098-0.1838-0.3162-0.35190.51320.210.4099-0.4819-0.43530.04480.29510.04530.01450.2644-0.00920.2588-19.2111-2.70024.3432
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 16 )A4 - 16
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 17 through 23 )A17 - 23
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 24 through 32 )A24 - 32
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 33 through 47 )A33 - 47
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 48 through 67 )A48 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 68 through 75 )A68 - 75
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 76 through 91 )A76 - 91
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 92 through 125 )A92 - 125
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 550 through 564 )A550 - 564

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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