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万見
- PDB-8jzy: RPA70N-RAD9 fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jzy
タイトルRPA70N-RAD9 fusion
要素
  • Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
  • Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RPA / 70N / RAD9
機能・相同性
機能・相同性情報


checkpoint clamp complex / protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / lateral element / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / chromatin-protein adaptor activity ...checkpoint clamp complex / protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / lateral element / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hemopoiesis / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / site of DNA damage / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Activation of the pre-replicative complex / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 3'-5' exonuclease activity / homeostasis of number of cells within a tissue / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / DNA damage checkpoint signaling / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / cellular response to ionizing radiation / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / PML body / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / SH3 domain binding / Dual Incision in GG-NER / Meiotic recombination / DNA-templated DNA replication / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / in utero embryonic development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / enzyme binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rad9 / Rad9 / Rad9/Ddc1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal ...Rad9 / Rad9 / Rad9/Ddc1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / : / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Fu, W.M. / Wu, Y.Y. / Zhou, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structural characterization of human RPA70N association with DNA damage response proteins.
著者: Wu, Y. / Fu, W. / Zang, N. / Zhou, C.
履歴
登録2023年7月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: Cell cycle checkpoint control protein RAD9A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3682
ポリマ－15,3682
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.041, 50.041, 93.255
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 13187.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694
#2: タンパク質・ペプチド Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / hRAD9 / DNA repair exonuclease rad9 homolog A


分子量: 2180.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD9A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99638, exodeoxyribonuclease III
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, sodium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97854 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97854 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→25.26 Å / Num. obs: 41852 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 9.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.0598 / Net I/σ(I): 20.11
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.5531 / Num. unique obs: 2679 / CC1/2: 0.927 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20rc1_4392: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7XV4

7xv4


解像度: 1.5→25.26 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2004 2092 5 %
Rwork0.1848 --
obs0.1856 41852 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→25.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数998 0 0 100 1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.049
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.087140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008177
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.530.24841360.25052679X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.570.22861000.21692685X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.620.23941620.2122625X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.660.24251360.2042651X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.720.20031040.21882689X-RAY DIFFRACTION100
1.72-1.780.24651480.23042624X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.850.23041590.20962656X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.930.23061580.18792619X-RAY DIFFRACTION100
1.93-2.040.21351440.18552638X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.160.18031360.18912678X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.330.20241480.19522605X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.560.17721400.19822631X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.930.21591540.19562674X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.690.18491460.17252629X-RAY DIFFRACTION100
3.7-25.260.18911210.16032677X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1571-0.22380.16785.34051.52132.76410.06760.0942-0.0449-0.0001-0.0126-0.11510.11490.0032-0.08120.1063-0.00290.00380.21080.00540.1276-16.693215.97198.9482
29.1441-1.11931.66882.89083.34775.22180.18870.603-0.56420.3012-0.28810.20930.4102-0.29120.15350.22520.0058-0.03770.3693-0.07150.2275-25.29868.95522.7758
36.8281.91360.94162.53980.40521.8040.0613-0.2536-0.57230.18660.0221-0.259-0.02080.1478-0.04530.15110.0146-0.00930.2108-0.02650.149-11.595915.395414.3321
44.4853-0.57340.76564.4159-1.4723.0420.08530.28490.0677-0.1453-0.03840.1553-0.06650.093-0.05040.14040.00220.01480.2277-0.03650.0855-20.615718.06657.2829
58.75331.33183.83293.2320.33662.97420.4204-0.27650.6177-0.23690.561-0.9255-0.1531.6244-0.740.6968-0.04120.12061.6006-0.39971.0101-6.40515.7564-1.4826
67.76641.6323-0.28868.2878-2.41759.66560.1667-0.2954-0.9540.5736-0.577-1.87811.10091.38640.45380.40970.13930.01340.5502-0.01570.7112-2.99749.24056.9874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 67 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 68 through 75 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 76 through 91 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 92 through 119 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 297 through 302 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 303 through 311 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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