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- PDB-7xut: Crystal structure of RPA70N-WRN fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xut
タイトルCrystal structure of RPA70N-WRN fusion
要素fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Werner syndrome ATP-dependent helicase
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RPA / RPA70N / WRN
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / positive regulation of hydrolase activity / protein localization to chromosome / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication ...3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / positive regulation of hydrolase activity / protein localization to chromosome / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / DNA replication factor A complex / t-circle formation / G-quadruplex DNA unwinding / telomeric D-loop disassembly / Y-form DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / MutLalpha complex binding / bubble DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / protein localization to nucleolus / DNA 3'-5' helicase / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / exonuclease activity / response to UV-C / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA metabolic process / DNA synthesis involved in DNA repair / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / 3'-5' DNA helicase activity / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / telomere maintenance via telomerase / replicative senescence / Activation of the pre-replicative complex / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / DNA helicase activity / isomerase activity / 3'-5' exonuclease activity / cellular response to starvation / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic cell cycle / replication fork / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / cellular response to gamma radiation / PML body / Meiotic recombination / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular senescence / double-strand break repair / chromosome / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / manganese ion binding / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to oxidative stress / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / RQC domain / RQC / RQC domain ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / RQC domain / RQC / RQC domain / : / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wu, Y.Y. / Zang, N. / Fu, W.M. / Zhou, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, China) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structural characterization of human RPA70N association with DNA damage response proteins.
著者: Wu, Y. / Fu, W. / Zang, N. / Zhou, C.
履歴
登録2022年5月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Werner syndrome ATP-dependent helicase
B: fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Werner syndrome ATP-dependent helicase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9702
ポリマ－30,9702
非ポリマー00
水4,414245
1
A: fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Werner syndrome ATP-dependent helicase

B: fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Werner syndrome ATP-dependent helicase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9702
ポリマ－30,9702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.936, 58.609, 111.786
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 fusion protein of Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit and Werner syndrome ATP-dependent helicase / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein / ...RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein / DNA helicase / RecQ-like type 3 / RecQ3 / Exonuclease WRN / RecQ protein-like 2


分子量: 15484.892 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70, WRN, RECQ3, RECQL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P27694, UniProt: Q14191, DNA helicase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 200 mM ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→31.59 Å / Num. obs: 54591 / % possible obs: 99.78 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.09657 / Rpim(I) all: 0.04187 / Net I/σ(I): 13.82
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / Rmerge(I) obs: 0.152 / Num. unique obs: 2870 / CC1/2: 0.98 / Rpim(I) all: 0.0641 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5eay

5eay


解像度: 1.6→31.59 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 20.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2141 2749 5.04 %
Rwork0.1793 51842 -
obs0.181 54591 98.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.52 Å2 / Biso mean: 21.5343 Å2 / Biso min: 4.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→31.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2125 0 0 245 2370
Biso mean---27.63 -
残基数----276
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.630.27391500.213425802730100
1.63-1.660.28491290.197826132742100
1.66-1.690.25731300.201826292759100
1.69-1.720.20371560.204926352791100
1.72-1.760.24411470.193225672714100
1.76-1.80.28321370.19992615275299
1.8-1.850.20881340.1842586272099
1.85-1.90.24061500.18812516266698
1.9-1.950.19331500.17942617276799
1.95-2.020.22921600.18152565272599
2.02-2.090.20661600.16932606276699
2.09-2.170.20041220.17572606272899
2.17-2.270.23011210.18322567268899
2.27-2.390.26491130.17912587270097
2.39-2.540.2046950.18492655275099
2.54-2.740.23011330.18672583271699
2.74-3.010.23241320.19152601273399
3.01-3.450.19731300.17532554268498
3.45-4.340.18391440.15462588273299
4.34-31.590.18861560.17312572272899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.675-4.05560.4732.5226-0.43350.23190.155-0.3266-0.698-0.0485-0.0570.65730.1637-1.0158-0.11720.1397-0.0405-0.01460.2966-0.00210.2435-1.2563.77320.349
21.4530.1082-0.01931.71780.19071.09990.0756-0.0188-0.00760.0397-0.0427-0.1786-0.02230.0498-0.05170.093-0.0116-0.00210.0984-0.00560.10019.9339.00919.15
32.6474-0.0183-1.50181.4932.14944.86130.73430.83371.3446-1.4347-0.6204-1.1363-1.83940.9335-0.58350.8587-0.02280.20240.58290.05520.692815.93725.9525.289
41.05980.5059-0.56031.4299-0.98311.3295-0.105-0.0029-0.1399-0.13190.0979-0.10770.1493-0.0166-0.0150.0805-0.00480.00280.1194-0.0030.09146.83714.79218.928
52.4035-0.5339-0.60071.2269-0.351.82210.14190.05760.3547-0.4083-0.0563-0.5340.04650.4107-0.01860.2498-0.00150.03930.11720.03040.103812.96114.8286.218
62.65050.9886-1.82431.5905-1.40995.7567-0.01470.3672-0.1087-0.6565-0.0983-0.065-0.12590.2612-0.0220.23250.0079-0.02310.21710.00460.13472.30914.1295.481
72.00750.40041.45650.6751-0.42571.8844-0.0625-0.0342-0.011-0.0380.0074-0.0803-0.14740.0690.07340.1270.030.00260.164-0.02340.13616.60310.77217.757
82.10960.30080.52191.9251-0.3341.94030.0930.0191-0.0802-0.0851-0.002-0.15130.06290.0835-0.05350.10110.02760.01520.1196-0.01330.104811.5728.49312.071
90.668-0.0255-0.84231.39020.6891.2698-0.00510.03270.115-0.0438-0.04010.168-0.0721-0.1994-0.0630.0817-0.0147-0.0050.140.00640.1022-1.70712.98918.364
102.9448-0.282-0.67553.5668-1.04542.85350.24160.19570.6442-0.1436-0.08430.0799-0.3851-0.1319-0.21730.2149-0.00510.05960.1427-0.00260.211.45127.89319.245
114.1410.8509-0.67663.6291-1.12782.6258-0.0438-0.2139-0.00060.0542-0.0065-0.2685-0.24210.10780.01750.15470.0144-0.02510.1044-0.00560.13839.982-7.24619.403
121.59761.41210.62682.1418-0.09051.4932-0.0685-0.03450.1218-0.0680.0073-0.0005-0.1289-0.14160.08060.13210.00850.0020.13390.02550.12887.811-14.4413.053
130.81230.57780.27751.67691.28281.03640.22320.51220.4588-1.2077-0.0939-0.0254-0.45810.14390.05980.31380.0025-0.02010.19070.01060.19510.398-34.0345.649
141.2469-0.0053-0.34782.5729-0.54871.2895-0.00110.0269-0.1042-0.6028-0.0384-0.0184-0.0206-0.22850.04150.17710.01310.00130.09580.020.10036.957-19.3510.958
152.65860.48672.60651.94960.46.83830.09890.4297-0.1333-1.3377-0.1022-0.8290.5469-0.0040.02660.44510.01350.11250.24480.040.259514.808-19.2353.416
162.83870.4274-0.21064.21020.50352.5546-0.01770.03850.2362-0.3683-0.02010.42460.2209-0.32410.09940.18620.0171-0.04360.1543-0.00550.15331.969-14.24312.318
170.4289-0.45370.08882.3174-0.56771.2269-0.0058-0.00450.0532-0.1113-0.1746-0.9686-0.12670.37640.03750.1088-0.00250.08140.19160.05540.369518.322-15.35515.933
183.4243-1.4499-0.23142.2942-0.96940.6353-0.07650.2486-0.3483-0.0042-0.0273-0.26710.29650.1750.04050.12860.0128-0.01060.1536-0.0160.224917.056-31.26918.79
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:8 )A1 - 8
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 9:32 )A9 - 32
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 33:41 )A33 - 41
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 42:55 )A42 - 55
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 56:67 )A56 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 68:75 )A68 - 75
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 76:91 )A76 - 91
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 92:103 )A92 - 103
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 104:119 )A104 - 119
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 120:449 )A120 - 449
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 1:16 )B1 - 16
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 17:33 )B17 - 33
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 34:40 )B34 - 40
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 41:67 )B41 - 67
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 68:75 )B68 - 75
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 76:103 )B76 - 103
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN B AND RESID 104:119 )B104 - 119
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN B AND RESID 120:451 )B120 - 451

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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