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- PDB-7w67: The crystal structure of MLL1 (N3861I/Q3867L/C3882SS)-RBBP5-ASH2L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w67
タイトルThe crystal structure of MLL1 (N3861I/Q3867L/C3882SS)-RBBP5-ASH2L in complex with H3K4me0 peptide
要素
  • Histone H3.3C
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
キーワードPROTEIN BINDING / MLL family methyltransferases / product specificity / F/Y switch
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / anterior/posterior pattern specification / T-helper 2 cell differentiation / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / nucleosomal DNA binding / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / hemopoiesis / MLL1 complex / membrane depolarization / negative regulation of fibroblast proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / homeostasis of number of cells within a tissue / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / : / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / euchromatin / visual learning / protein modification process / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / methylation / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 ...: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5 / Histone H3.3C / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.194 Å
データ登録者Zhao, L. / Li, Y. / Chen, Y.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37010303 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670748 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970576 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071195 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900934 中国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2022
タイトル: Structural basis for product specificities of MLL family methyltransferases.
著者: Li, Y. / Zhao, L. / Zhang, Y. / Wu, P. / Xu, Y. / Mencius, J. / Zheng, Y. / Wang, X. / Xu, W. / Huang, N. / Ye, X. / Lei, M. / Shi, P. / Tian, C. / Peng, C. / Li, G. / Liu, Z. / Quan, S. / Chen, Y.
履歴
登録2021年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
C: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
F: Retinoblastoma-binding protein 5
M: Histone H3.3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5936
ポリマ－43,1434
非ポリマー4502
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area18120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.150, 44.571, 121.333
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.920, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-655-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 / ASH2-like protein


分子量: 20597.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASH2L, ASH2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBL3
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Cysteine ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Cysteine methyltransferase KMT2A / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 18227.129 Da / 分子数: 1 / Mutation: N3861I,Q3867L,C3882SS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q03164, [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 FM

#3: タンパク質・ペプチド Retinoblastoma-binding protein 5 / RBBP-5 / Retinoblastoma-binding protein RBQ-3


分子量: 3255.321 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP5, RBQ3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15291
#4: タンパク質・ペプチド Histone H3.3C / H3K4me0 peptide


分子量: 1063.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6NXT2

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非ポリマー , 3種, 130分子

#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.194→50 Å / Num. obs: 19701 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.121 / Χ2: 0.962 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.284.10.47817980.8460.2390.5380.54393.3
2.28-2.374.80.45219540.9040.220.5050.53699.3
2.37-2.485.60.47719970.9130.2180.5260.55899.9
2.48-2.615.80.37219670.9470.1660.4090.618100
2.61-2.776.60.29119860.9680.1220.3160.674100
2.77-2.996.70.19719540.9840.0820.2140.79100
2.99-3.296.40.13819660.990.0590.1510.975100
3.29-3.766.60.120040.9930.0420.1091.285100
3.76-4.746.60.08219990.9940.0340.0891.565100
4.74-506.40.07320760.9940.0310.081.591100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F6L

5f6l


解像度: 2.194→31.889 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2219 962 4.89 %
Rwork0.175 18717 -
obs0.1772 19679 98.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.5 Å2 / Biso mean: 48.0675 Å2 / Biso min: 25.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.194→31.889 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2882 0 27 128 3037
Biso mean--66.77 44.88 -
残基数----360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072978
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8724007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056414
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3161784
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1945-2.31010.26721430.2349238489
2.3101-2.45480.25481250.21362707100
2.4548-2.64430.2651590.21372652100
2.6443-2.91020.26111410.2082698100
2.9102-3.3310.22291490.18542708100
3.331-4.19520.23171320.15792731100
4.1952-31.8890.16981130.15122837100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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