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- PDB-7vyq: Short chain dehydrogenase (SCR) cryoEM structure with NADP and et... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vyq
タイトルShort chain dehydrogenase (SCR) cryoEM structure with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate
要素Carbonyl Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossman fold / tetramer / tag-free / wild type with NADPH
機能・相同性oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, oxygen as acceptor / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / metabolic process / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily / ethyl 4-chloranyl-3-oxidanylidene-butanoate / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Carbonyl Reductase
機能・相同性情報
生物種Candida parapsilosis (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Li, Y.H. / Zhang, R.Z. / Wang, C. / Forouhar, F. / Clarke, O. / Vorobiev, S. / Singh, S. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Xu, Y. / Hunt, J.F.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2018YFA0900302 中国
Ministry of Education (MoE, China)201706790073 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2022
タイトル: Oligomeric interactions maintain active-site structure in a noncooperative enzyme family.
著者: Yaohui Li / Rongzhen Zhang / Chi Wang / Farhad Forouhar / Oliver B Clarke / Sergey Vorobiev / Shikha Singh / Gaetano T Montelione / Thomas Szyperski / Yan Xu / John F Hunt /
要旨: The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM ...The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM structures, and enzymological data, demonstrate that a conserved tetramer interface maintains the active-site structure in one such class of proteins, the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. Phylogenetic comparisons support a significantly longer polypeptide being required to maintain an equivalent active-site structure in the context of a single subunit. Oligomerization therefore enhances evolutionary fitness by reducing the metabolic cost of enzyme biosynthesis. The large surface area of the structure-stabilizing oligomeric interface yields a synergistic gain in fitness by increasing tolerance to activity-enhancing yet destabilizing mutations. We demonstrate that two paralogous SDR superfamily enzymes with different specificities can form mixed heterotetramers that combine their individual enzymological properties. This suggests that oligomerization can also diversify the functions generated by a given metabolic investment, enhancing the fitness advantage provided by this architectural strategy.
履歴
登録2021年11月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年8月10日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.42024年6月26日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbonyl Reductase
B: Carbonyl Reductase
F: Carbonyl Reductase
G: Carbonyl Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,45112
ポリマ－120,8194
非ポリマー3,6328
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Carbonyl Reductase / S-reductase


分子量: 30204.873 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida parapsilosis (酵母) / 遺伝子: DQ675534 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B2KJ46, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-83I / ethyl 4-chloranyl-3-oxidanylidene-butanoate / 4-クロロアセト酢酸エチル


分子量: 164.587 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H9ClO3
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Candida parapsilosis (酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2170 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1370 nm
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 56.15 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2885

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_4376: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
3cryoSPARC画像取得
8Cootモデルフィッティング
13cryoSPARC３次元再構成
14Cootモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 104278 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 177 / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7DLM

7dlm


Accession code: 7DLM / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0028952
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.43612212
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0091216
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391360
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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