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Yorodumi- PDB-7vn7: Crystal structure of MBP-fused BIL1/BZR1 (21-90) in complex with ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7vn7 | |||||||||
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Title | Crystal structure of MBP-fused BIL1/BZR1 (21-90) in complex with double-stranded DNA contaning GACACGTGTC | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Transcription factor-DNA complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information plant ovule development / seed development / brassinosteroid mediated signaling pathway / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / periplasmic space / DNA-binding transcription factor activity ...plant ovule development / seed development / brassinosteroid mediated signaling pathway / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / periplasmic space / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Serratia sp. (bacteria) Arabidopsis thaliana (thale cress) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.11 Å | |||||||||
Authors | Nosaki, S. / Tanokura, M. / Miyakawa, T. | |||||||||
Funding support | Japan, 2items
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Citation | Journal: Nat.Plants / Year: 2022 Title: Brassinosteroid-induced gene repression requires specific and tight promoter binding of BIL1/BZR1 via DNA shape readout. Authors: Nosaki, S. / Mitsuda, N. / Sakamoto, S. / Kusubayashi, K. / Yamagami, A. / Xu, Y. / Bui, T.B.C. / Terada, T. / Miura, K. / Nakano, T. / Tanokura, M. / Miyakawa, T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7vn7.cif.gz | 852.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7vn7.ent.gz | 621.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7vn7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7vn7_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7vn7_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
Data in XML | 7vn7_validation.xml.gz | 66 KB | Display | |
Data in CIF | 7vn7_validation.cif.gz | 91.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vn/7vn7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vn/7vn7 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7vn2C 7vn3C 7vn4C 7vn5C 7vn6C 7vn8C 5zd4S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 48419.836 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: D82A,K83A,E172A,N173A,K239A,E359A,K362A,D363A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The fused Maltose binding protein is derived from Escherichia coli O157:H7 Source: (gene. exp.) Serratia sp. (strain FS14) (bacteria), (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) Strain: FS14 / Gene: malE, JW3994, BZR1, BIS2, At1g75080, F9E10_7 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: A0A4P1LXE0, UniProt: Q8S307 #2: DNA chain | Mass: 4593.011 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 50 mM sodium cacodylate pH 6.5, 200 mM ammonium acetate and 10 mM calcium chloride and 10% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: AR-NE3A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 19, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.11→47.5 Å / Num. obs: 116947 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 34.72 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.11→2.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 5754 / CC1/2: 0.79 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5ZD4 Resolution: 2.11→36.8 Å / SU ML: 0.2578 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 28.1 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 48.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.11→36.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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