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- PDB-7uxm: Structure of PPIA in complex with FP29092, a Helicon Polypeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uxm
タイトルStructure of PPIA in complex with FP29092, a Helicon Polypeptide
要素
  • FP29092
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードISOMERASE / Complex / stapled
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / negative regulation of viral life cycle / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / negative regulation of viral life cycle / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / protein peptidyl-prolyl isomerization / Basigin interactions / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / negative regulation of protein phosphorylation / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / Calcineurin activates NFAT / activation of protein kinase B activity / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Assembly Of The HIV Virion / positive regulation of protein secretion / Budding and maturation of HIV virion / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / platelet activation / platelet aggregation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / integrin binding / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / unfolded protein binding / Platelet degranulation / protein folding / cellular response to oxidative stress / vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AMINO GROUP / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Li, K. / Agarwal, S. / Tokareva, O. / Thomson, T. / Wahl, S. / Verdine, G. / McGee, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: De novo mapping of alpha-helix recognition sites on protein surfaces using unbiased libraries.
著者: Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Wahl, S.C.T. / Travaline, T.L. / Ramirez, J.D. / Choudary, S.K. / Agarwal, S. / Walkup 4th, W.G. / Olsen, T.J. / Brennan, M.J. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
D: FP29092
E: FP29092
F: FP29092
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,84924
ポリマ－60,4796
非ポリマー1,37018
水12,052669
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
D: FP29092
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4305
ポリマ－20,1602
非ポリマー2703
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8870 Å2
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
E: FP29092
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6789
ポリマ－20,1602
非ポリマー5197
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
3
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
F: FP29092
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,74010
ポリマ－20,1602
非ポリマー5818
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area8090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.000, 73.270, 113.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 18093.555 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド FP29092


分子量: 2066.261 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Stapled peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 687分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-NH2 / AMINO GROUP / アンモニア


分子量: 16.023 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: NH2
#5: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 669 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.94 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.15 M Potassium bromide, 30% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→44.79 Å / Num. obs: 145752 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 11.44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / Rmerge(I) obs: 1.38 / Num. unique obs: 14438 / CC1/2: 0.753

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHASER位相決定
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K0N

3k0n


解像度: 1.2→44.79 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1896 7216 4.95 %
Rwork0.1612 138536 -
obs0.1625 145752 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.92 Å2 / Biso mean: 16.7783 Å2 / Biso min: 7.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→44.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4192 0 93 669 4954
Biso mean--25.57 27.91 -
残基数----543
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.2-1.210.30722290.252945894818
1.21-1.230.27492530.250345404793
1.23-1.240.25892400.234345854825
1.24-1.260.24552220.221245594781
1.26-1.280.26652600.217845684828
1.28-1.290.24962270.220845424769
1.29-1.310.23852330.208245854818
1.31-1.330.2452510.207345854836
1.33-1.350.22442400.201445834823
1.35-1.370.24492410.18745604801
1.37-1.40.20982460.175345874833
1.4-1.420.22122460.175245514797
1.42-1.450.20212210.165246094830
1.45-1.480.20222340.157245864820
1.48-1.510.17232420.152346144856
1.51-1.550.19152440.145245824826
1.55-1.590.19182300.145146134843
1.59-1.630.17262390.141645864825
1.63-1.680.17282380.141346254863
1.68-1.730.1892430.145146004843
1.73-1.790.18062620.144345904852
1.79-1.860.16542480.140346324880
1.86-1.950.17752520.142446134865
1.95-2.050.16522340.138946324866
2.05-2.180.16912360.143246754911
2.18-2.350.16862710.147946224893
2.35-2.590.18732370.166246744911
2.59-2.960.19882450.173447094954
2.96-3.730.18972020.154648085010
3.73-44.790.16812500.158849325182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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